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Enzimas

 

 

Enzimas

As enzimas são catalisadores. A maioria são proteínas.

As enzimas são moléculas grandes, produzidas pelos seres vivos, 'que aumentam a velocidade' de uma reação química.

A molécula do açúcar de cozinha, a sacarose, pode ser quebrada dando dois compostos menores.

Só após a quebra ela entra na célula e serve de alimento.

A enzima sacarose é a responsável pela quebra do açúcar ingerido.

"Todo ser vivo tem milhares de enzimas acelerando reações. Assim, as transformações químicas nos seres vivos ocorrem em escala de tempo compatível com a vida".

Aminoácidos

Os aminoácidos são substâncias que formam as proteínas depositadas nos músculos. Eles são fabricados pelo nosso organismo ou ainda podem ser consumidos em forma de cápsulas.

Se você ingerir corretamente aminoácidos sintéticos e fizer exercícios musculares bem orientados, seu corpo fica modelado e ganha massa muscular, dando uma maior resistência física.

Em doses receitadas por um médico ou nutricionista, eles não fazem mal nem engordam. Nem todo mundo precisa deles, mas mesmo sem aminoácidos você pode obter os mesmos resultados, só que eles demoram mais a aparecer.

Maltodextrina

É um polímero (aglomerações de moléculas) de cadeia curta. Estudos indicam que uma bebida para desportistas efetiva deve conter entre 5% a 10% de carboidratos em forma de glicose, sacarose e maltodextrina para aumentar a condição física.

Devido a maltodextrina não ser tão doce como as outras formas de carboidratos, ela permite melhorar a ingestão de bebidas de carboidratos utilizadas por desportistas.

As maltodextrinas permitem uma melhor absorção que outras formas de carboidratos, como a glicose, frutose, etc.

Fonte: www.geocities.com

Enzimas

Enzima termo derivado do "en" = dentro e "zyme" = levedura.

Criada em 1878 por Friedrich Wilhelm Kühne para as substâncias até então chamadas de "fermentos".

Designa uma substância que tem atividade catalítica.

Cinase são enzimas restritas às ATP-fosfotransferases, ou seja, são substâncias catalíticas responsáveis pela fosforilação.

A fosforilação é a transferência de uma fosforila do ATP para uma hidroxila C-6. Todas as cinases precisam ter na sua estrutura molecular um ionte metálico divalente, como o Mg2+ ou Mn2+, para ser ativo, isto é, para conseguir catalisar. Pois é este ionte metálico divalente que atrai e forma um complexo com o ATP.

Podemos citar como exemplos de cinase:

Hexocinase: é uma enzima que catalisa a transferência da fosforila do ATP para os diversos aceptores "oses" com 6 carbonos, chamados de hexoses;
Fosfofrutocinase:
é uma enzima alostérica, ou seja, depende do ATP para controlar sua atividade enzimática, em conjunto com outros metabólitos num sistema de feed-back.
Fosfoglicerato cinase:
responsável pela transferência da fosforila do acil-fosfato do 1,3-bisfosfatoglicerato para o ADP produzindo ATP.

Aldolase é a enzima responsável pela Condensação Aldólica . Ela consegue, numa reação reversa, juntar 2 compostos carbonílicos, sendo um aldeído e o outro cetona. E esta união forma um aldol, ou seja, um composto b-hidroxi-carbonilado. E vice-versa. O aldol também pode sofrer condensação aldólica formando uma cetose e uma aldose.

Mutase normalmente é uma enzima que age no deslocamento de um grupamento intramolecular.

Fonte: www.icb.ufmg.br

Enzimas

Numa célula a manutenção da vida depende da ocorrência de reações químicas variadas.

Assim, constantemente novas proteínas são montadas; açúcares, como a glicose, são oxidados, liberando energia; moléculas grandes, por sua vez, podem ser "desmontadas" num processo chamado "digestão".

A realização de todas as reações químicas numa célula depende em grande parte da presença de proteínas especiais, chamadas enzimas.

As enzimas facilitam a ocorrência das reações, fazendo com que elas se processem com maior facilidade. São chamadas, por isso, de catalisadores.

O papel de toda enzima é muito específico; isso quer dizer que uma determinada enzima facilita a ocorrência de uma determinada reação. Assim, por exemplo, enquanto a enzima amilase salivar (ptialina) facilita a digestão do amido na boca, a maltase, por sua vez, catalisa a transformação da maltase em glicose.

Reações químicas podem acontecer sem enzimas; porém, no caso das células, essas reações seriam tão lentas, que certamente seria impossível a vida sem enzimas.

O nome das enzimas termina geralmente, em "ase" e quase sempre indica sua função.

O fato de as enzimas reagirem em tubo de ensaio, fora da célula via, como se fossem simples reagentes químicos, favoreceu muito se estudo e a compreensão de seu funcionamento.

As enzimas podem ser extraídas de material celular e submetidas a experimentação.

Cada enzima funciona de maneira mais eficiente num determinado valor de pH, que é dito (ótimo). Acima ou abaixo do ótimo, a enzima funciona, porém de forma menos eficiente. Assim, o pH ótimo é um valor que muda de uma enzima para outra. No pH ótimo, a velocidade da reação é máxima. acima ou abaixo do ótimo, a reação continua ocorrendo, porém com velocidade menor.

Fonte: www.biomania.com

Enzimas

O termo é derivado de "en" = dentro e "zima" = levedura

As enzimas são moléculas de proteína bastante grandes e complexas que agem como catalisadoras em reações bioquímicas.

Como as proteínas, elas consistem em longas cadeias de amino-ácidos unidas por ligações de peptídeos. Elas são formadas dentro das células de todos os seres vivos, plantas, fungos, bactérias, e organismos microscópicos unicelulares.

As enzimas são classificadas segundo os compostos nos quais elas agem:

Lipases atuam nas gorduras decompondo-as em glicerol e ácidos graxos;
Catalases decompõem a água oxigenada;
Amilases decompõem os amidos em açúcares mais simples;
Proteases decompõem as proteínas;
Celulases decompõem a celulose;
Pectinases decompõem a pectina;
Xilanases decompõem a xilana;
Isomerases catalizam a conversão da glicose em frutose;
Beta-glucanases decompõem a beta-glucana;
Outras.

As enzimas comumente encontradas no trato digestivo são a pepsina, a tripsina e peptidases (que decompõem as proteínas), lipases e amilases.

Como as enzimas agem?

Elas controlam várias funções vitais incluindo os processos metabólicos que convertem nutrientes em energia e em novos materiais para as células, além de acelerar a reação dos processos bioquímicos, tornando-os mais eficientes. As enzimas se conectam às substâncias reagentes e enfraquecem certas ligações químicas, de modo que menos energia (de ativação) é necessária para que as reações ocorram. Se as enzimas estivessem ausentes, as reações químicas seriam lentas demais para dar suporte à vida. As enzimas são bastante específicas, decompondo ou compondo apenas certas substâncias em certas condições de temperatura, pH e concentração do substrato (substância na qual a enzima atua). Algumas transformações envolvem várias enzimas como a da glicose em água e gás carbônico que leva 25 passos, cada passo com a participação de várias enzimas. Quando as enzimas são aquecidas, elas aceleram ainda mais as reações, mas apenas até certo ponto a partir do qual elas se modificam e perdem suas propriedades catalizadoras. Quando a temperatura cai, as enzimas voltam ao seu estado anterior.

De onde as enzimas surgem ?

As células usam a informação dos nossos genes para fabricar proteínas, as quais são usadas para várias funções.

A enzima é uma dessas proteínas.

Também, as enzimas podem ser encontradas nos alimentos.

As células possuem de 2000 a 3000 enzimas diferentes em cada uma.

Células diferentes possuem enzimas diferentes.

Como as enzimas atuam na boca ?

Quando o alimento é mastigado na boca, ele fica reduzido à pequenos fragmentos que se misturam com a saliva produzida pelos três pares de glândulas salivares (parótidas, submandibulares e sublinguais). A saliva é um líquido neutro ou ligeiramente alcalino, que contém água, muco e enzimas (amilase salivar ou ptialina).

As glândulas submandibulares e sublinguais segregam uma saliva mais grossa que contém a enzima mucina. A outra enzima da saliva é a ptialina, que digere parcialmente os amidos e converte-os em maltose (um tipo de açúcar). A água umedece o alimento, o muco lubrifica-o e a amilase catalisa a hidrólise do amido (polissacarídeo) que o transforma em moléculas de açúcares mais simples (oligossacarídeos e monossacarídeos). A saliva também dissolve algumas moléculas que são captadas pelos receptores de sabor nas papilas gustativas da língua (permitindo o reconhecimento dos sabores).

O alimento mastigado e ensalivado fica reduzido à uma pasta mole: o bolo alimentar.

Como as enzimas atuam no estômago ?

O estômago recebe o bolo alimentar e o piloro é fechado para que o bolo alimentar não passe imediatamente para o duodeno. O estômago, por meio das glândulas gástricas, libera o suco gástrico que é constituído por água, ácido clorídrico (a 0,5% de concentração), mucos, pelas enzimas pepsina (várias proteases) e, nos bebês, a renina. O estômago então se contrai ritmicamente (movimentos peristálticos), o que permite a mistura do bolo alimentar com o suco gástrico. A água permite que os alimentos se dissolvam ou fiquem em suspensão. O ácido clorídrico reage com o pepsinogênio parar gerar a pepsina, dá o grau de acidez ideal para a pepsina atuar e destrói muitas das bactérias ingeridas nos alimentos. O muco lubrifica o alimento e protege as paredes do estômago dos efeitos do ácido e das proteases. A pepsina permite a conversão das proteínas em polipeptídeos e aminoácidos e a renina coagula a proteína do leite. Quando a digestão estomacal é concluída, o piloro vai abrindo e liberando a pasta ácida semi-líquida (quimo) do estômago para o duodeno em pequenas quantidades. Os líquidos demoram pouco a passar para o duodeno mas o estômago vai liberando seu conteúdo meia-hora após o início da refeição e só é esvaziado de 2 a 3 horas depois, dependendo do tipo do alimento.

Como as enzimas atuam no duodeno e no intestino delgado ?

O quimo recebido do estômago é misturado ao suco pancreático e intestinal (com enzimas proteolíticas) e à bílis, que são lançados no duodeno através de canais.

O suco pancreático possui diversas enzimas, entre as quais a tripsina (transforma proteínas em amino-ácidos), a amilase (transforma amido e dextrina em maltose), a maltase (transforma maltose em glicose) e a lipase pancreática (transforma gordura em ácidos graxos e glicerina). Algumas glândulas que revestem o intestino segregam as enzimas sacarase (transforma sucrose em glicose e frutose), maltase, lactase (transforma lactose em glicose e galactose), lipase, amilase e erepsina que em parte formam o suco intestinal. A ausência ou baixa atividade da lactase pode causar vários graus de intolerância ao leite. O fígado emite a bílis, que apesar de não provocar transformações alimentares, facilita a digestão diluindo o conteúdo intestinal, funcionando como antisséptico, reduzindo a tensão superficial das gotas ou glóbulos de gordura (o que facilita a digestão pela lipase do pâncreas e do intestino) e impedindo-as de se aglutinar graças aos sais biliares. A bílis é uma substância alcalina de cor verde e amarga e neutraliza a acidez do quimo vindo do estômago. Depois de concluída a digestão intestinal, a massa alimentar fica reduzida a uma pasta semi-líquida de aspecto leitoso (quilo) formada principalmente por água, sais minerais, glicose, glicerina, ácidos graxos e aminoácidos, todos prontos para serem absorvidos.

Como os nutrientes são absorvidos ?

Na membrana mucosa do intestino delgado ficam muitas reentrâncias e dobras chamadas villi que aumentam a superfície de absorção em mais de 600 vezes o que seria se o intestino fosse um simples cilindro. Os produtos da digestão são absorvidos por pequeninas artérias imediatamente sob o epitélio nos villi. Os amino-ácidos, sais minerais e vitaminas solúveis em água são transportados pela corrente sanguínea primeiro ao fígado e depois ao resto do corpo para reparar e construir os tecidos e o excesso é convertido em uréia pelo fígado para ser depois excretado pelos rins. A glicerina e os ácidos graxos são captados nos vasos linfáticos e novamente reunidos em pequenos glóbulos de gordura. Esses glóbulos são depois transportados pela corrente sanguínea para os tecidos, onde são consumidos em reações de oxidação e/ou armazenados sob a forma de tecido adiposo. Os açúcares (sob a forma de monossacarídeos) são temporariamente armazenados no fígado como glicogênio e liberados como glicose quando necessário. Existe uma espécie de inteligência intestinal descrita por Hunt, que nada mais é do que a capacidade do delgado em absorver mais ou menos determinado grupo alimentar, de acordo com a necessidade do organismo naquele momento.

O que acontece com o que não é absorvido ?

Os alimentos levam cerca de 4 horas para atravessar o intestino delgado (quase 7 metros). Ao chegar ao intestino grosso (1,2 metros), bactérias presentes ainda segregam algumas enzimas que permitem que algumas substâncias resultantes da digestão ainda sejam absorvidas. Vários tipos de bactérias habitam o intestino grosso e decompõem algumas fibras indigeríveis, fermentam açúcares e decompõem algumas proteínas. Certas bactérias podem sintetizar vitamina K e B. Ainda não está claro o quanto de vitamina B pode ser absorvido pelo intestino grosso, mas metade da quantidade necessária de vitamina K é de origem bacteriana. Os alimentos levam de 12 a 18 horas para alcançar o reto. Durante esse tempo a água é absorvida e os dejetos são compactados gradualmente para serem expelidos. São da maior importância estas etapas da excreção ou eliminação porque no intestino grosso só restam substâncias tóxicas, como o escatol, que se reabsorvidos por um atraso ou retardo no trânsito, como ocorre na prisão de ventre, podem gerar aquilo que denominamos de auto-endo-intoxicação, que é caracterizada por cansaço, desânimo, cefaléia, mau hálito, etc.

As enzimas atuam fora do organismo ?

Enzimas atuam na obtenção do álcool a partir dos açúcares (e dos açúcares a partir dos amidos), reduzem o nitrogênio e o fósforo dos dejetos orgânicos, atuam nos bolos (evitam que solem), aceleram a produção de cerveja, atuam na produção dos queijos e removem a lactose, funcionam em detergentes, atuam em amaciantes de roupa, atuam na produção de couros, atuam na produção de papel, atuam na produção de dextrose, frutose (usados em confeitos e refrigerantes), amaciam o algodão e clareiam o vinho e sucos.

As enzimas são consumidas nos processos ?

Depois de a reação se completar, a enzima fica intacta e disponível para iniciar outra reação. Algumas enzimas são capazes de participar de milhares de reações em um único minuto. Em princípio, isso pode continuar indefinidamente, mas na prática a maioria das enzimas perde a estabilidade e capacidade de catalisar as reações.

Há alguma demonstração prática da atuação de enzimas ?

Sim. Pegue um abacaxi fresco, e um recipiente com gelatina comum. Corte uma fatia do abacaxi e coloque-a em cima da gelatina. Observe o que acontece.

Algumas embalagens de gelatina recomendam explicitamente não misturar com abacaxi. O abacaxi contém enzimas que decompõem as proteínas da gelatina.

Fonte: www.vegetarianismo.com.br

Enzimas

O que são

Enzimas

Segundo o Dr. Edward Howell, o primeiro pesquisador das enzimas, “as enzimas são substancias que tornam a vida possível. São necessários para todas as reações químicas que ocorrem no corpo.

Sem enzimas nenhuma atividade alguma vez aconteceria. Nem as vitaminas nem os minerais nem os hormônios conseguem fazer o seu trabalho – sem enzimas.”

Temos uma reserva de enzimas limitada o que nos leva a morrer quando as enzimas acabam. Se comermos alimentos crus evitamos a destruição das enzimas que a comida contem facilitando assim a digestão e evitando gastar as nossas próprias reservas. Segundo ainda o Dr. Edward Howell, a falta de enzimas na comida cozida é ainda uma das razões maiores do envelhecimento e morte precoce. É ainda a causa subjacente da maior parte das doenças. Se o nosso corpo está ocupado com a digestão de alimentos cozidos e a produção de enzimas para a saliva, suco gástrico, suco pancreático e sucos intestinais, então terá de diminuir a produção de enzimas para outros propósitos. Quando isto acontece, então como pode o corpo produzir enzimas para o trabalho do cérebro, coração, rins, músculos e os outros órgãos e tecidos. Esta falta de enzimas ocorre na maioria da população mundial dos países civilizados que se alimenta de comida cozida. Segundo estudos científicos recolhidos ao longo de mais de 40 anos pelo Dr. Howell, “o homem é o que menos enzimas da digestão dos amidos tem no seu sangue, entre todas as criaturas.

Também temos o maior índice destas enzimas na urina o que prova que estão a ser utilizados rapidamente”. Conseqüentemente cada vez que comemos farináceos (pão, bolos, etc.) estamos a diminuir o nosso tempo de vida. Existe evidências que mostram que esta baixa de enzimas não é devida a nenhuma peculiaridade da nossa espécie. Na realidade, deve-se ás largas quantidades de amidos cozidos que comemos. Além disso, é evidente a indicação que a alimentação cozida, por conseguinte sem enzimas contribui para o crescimento patológico excessivo da glândula pituitária, que regula as outras glândulas. Além disso, há pesquisas que indicam que 100% dos indivíduos com mais de 50 anos que morrem de causas acidentais tem deficiências nas glândulas pituitárias.

Seguidamente, acredita-se que a deficiência de enzimas é a causa da maturação exagerada das crianças e adolescentes dos nossos dias .É também uma causa importante no excesso de peso de muitas crianças e adultos. Muitas experiências com animais mostram que as dietas deficientes em enzimas produzem uma maturação mais rápida do que o normal. Os animais com uma dieta cozida são também mais pesados do que os seus equivalentes que comem cru. Outra evidencia é que os agricultores usam batatas cozidas para engordar os seus porcos antes de os levarem para o mercado. Eles descobriram que os porcos comendo batata cozida engordavam mais rápido e economicamente do que porcos comendo batata crua. Esta evidencia mostra a grande diferença entre calorias cozidas e calorias cruas. Na verdade na sua experiência de trabalho num sanatório, o Dr. Edward Howell, descobriu que era impossível engordar as pessoas comendo cru, independentemente da quantidade de calorias ingeridas. A propósito, outro dos efeitos relacionados com a deficiência de enzimas é que o tamanho do cérebro diminui. Mais, a tiróide aumenta de volume, mesmo na presença do iodo. Isto foi provado em várias espécies. Na realidade não foi comprovado em seres humanos mas a evidencia é muito sugestiva. Considera-se que o pâncreas humano é sobrecarregado com uma produção excessiva de enzimas comparado com qualquer outra criatura que se alimenta de comida crua. De fato, em proporção com o peso do corpo, o pâncreas humano é duas vezes mais pesado do que o de uma vaca. Seres humanos que comem majoritariamente cozido, enquanto as vacas comem erva crua. Depois, existem evidências que ratos que comem cozido tem um pâncreas duas vezes maior do que ratos que comem cru. Mais ainda, há provas de que o pâncreas humano é um dos mais pesados no reino animal, tendo em conta o peso corporal. Este aumento de volume do pâncreas humano é tão perigoso – provavelmente ainda mais – do que o aumento de volume do coração, da tiróide etc.. A produção exagerada de enzimas é uma adaptação patológica a uma dieta de comida sem enzimas. O pâncreas não é a única parte que produz exageradamente enzimas quando a alimentação é cozida. Por adição, existem as glândulas salivares, que produzem enzimas num grau nunca visto nos animais selvagens com a sua alimentação natural. De fato, alguns animais numa dieta crua não tem qualquer tipo de enzimas na sua saliva. As vacas e as ovelhas produzem torrentes de saliva sem enzimas. Os cães, por exemplo, também não segregam enzimas na sua saliva quando comem comida crua.

No entanto, se lhe começar a alimentá-los com amidos cozidos, as suas glândulas salivares começarão a produzir amido-enzimas digestivos ao fim de 10 dias.

Mais ainda, há mais evidencia de que os enzimas na saliva representam uma situação patológica e não normal. Isto é algo que o Dr. Edward Howell demonstrou em laboratório. As enzimas na saliva só atacarão o amido quando este é cozido. Sendo assim, vemos que o corpo canaliza a sua limitada produção de enzimas para a saliva se de fato o tiver que fazer. O Doutor Howell efetuou experiências em ratos em que um grupo comia carne crua e vegetais e sementes crus e o outro grupo comia o mesmo mas cozido. tentava assim ver qual dos grupos vivia mais tempo. Conclusão, ambos os grupos viviam praticamente o mesmo tempo o que surpreendeu o médico. Os ratos de ambos os grupos viveram cerca de 3 anos. Mais tarde o Dr. Howell descobriu a diferença. Verificou que os ratos alimentados a comida cozida tinham comido as suas próprias fezes, as quais continham as enzimas excretadas pelo seu corpo. Todas as fezes, incluindo as dos seres humanos, contém as enzimas utilizados pelo corpo. Os ratos tinham reciclado as suas próprias enzimas para os usarem outra vez. Por isso viveram tanto tempo como os outros ratos a comer cru. Na realidade a prática de comer fezes é praticamente universal entre todos os animais de laboratório. Se bem que estes animais recebam dietas cientificas contendo todas as vitaminas e minerais, instintivamente sabem que precisam de enzimas. Por isso, comem as suas próprias fezes. De fato, os animais com dietas cientificas desenvolvem a maior parte das doenças crônicas e degenerativas comuns aos seres humanos, se os deixarem viver até ao fim das suas vidas. Isto prova que só vitaminas e minerais não são suficientes para manter a saúde. Para o Dr. Howell a evidencia mais impressionante de que precisamos de enzimas na nossa alimentação ocorreu no seu trabalho de sanatório quando os seus doentes eram postos em jejuns curativos. “Quando se jejua, há uma paragem imediata da produção de enzimas digestivas.

As enzimas da saliva, suco gástrico e pancreático diminuem e são raras.

Durante o jejum, as enzimas do corpo estão livres para o trabalho de reparação e remoção de tecidos doentes. ”Disse. Nos países considerados civilizados comem-se tamanhas quantidades de comida cozida que o sistema enzimático fica ocupado somente a digerir comida. Como resultado, o corpo tem falta de enzimas para manter os tecidos em boas condições. A maior parte das pessoas que jejuam passam pelo que é chamado de uma crise curativa. Os pacientes podem sentir náuseas, vômitos e tonturas. O que se passa é que as enzimas estão a trabalhar para mudar a estrutura doente do organismo.

As enzimas atacam os tecidos patológicos e dividem as substancias indigestas e não processadas; e estas são depois evacuadas pelos intestinos, pelo vômito ou através da pele. Vários nutricionistas dizem que as enzimas dos alimentos são destruídas pelos ácidos do estômago e por conseguinte de pouco ou nenhum valor.

O doutor Howell contrapõe que esses nutricionistas não prestam atenção a dois fatores importantes. Em primeiro lugar, quando se come, a secreção ácida do estômago ocorre minimamente pelo menos durante 30 minutos. Á medida que a comida atravessa o esôfago, cai sobre a parte superior do estômago. Esta é chamada a seção cardíaca, uma vez que está próxima do coração. O resto do estômago continua plana e fechada enquanto a parte cardíaca se abre para acomodar a comida. Durante o tempo que a comida fica nesta seção superior, pouco ácido ou enzimas são segregadas pelo organismo.

As enzimas da própria comida começam a digerir a comida. Quanto mais desta auto digestão ocorre menos trabalho o organismo tem que realizar mais tarde.

Quando este período de 30 a 40 minutos passa, a parte inferior do estômago abre e o corpo começa a produzir ácido e enzimas.

Até nesse momento as enzimas da comida não param até que o nível ácido se torne proibitivo. Como se pode comprovar as enzimas conseguem suportar ambientes muito mais vezes ácidos do que neutros. Muitos animais tem até o que se pode chamar de compartimentos de pré digestão enzimática onde a comida se digere a si própria. É o caso de certos macacos e roedores com as suas bolsas nas bochechas, os buchos de muitas espécies de pássaros, e os primeiros estômagos de golfinhos, baleias, etc.. Quando os pássaros comem sementes ou grãos de cereais, estes ficam no bucho entre 8 a 12 horas. Nesta pausa, absorvem umidade e começam a germinar.

Durante a germinação formam-se enzimas que tem o trabalho de digerir as sementes e grãos. Os golfinhos as baleias tem um primeiro estômago que não segrega enzimas. As baleias, por exemplo, engolem grandes quantidades de alimentos sem a mastigarem. A comida decompõe-se e digere-se a si própria. Na pele dos peixes e de outras espécies marinhas que a baleia come existe uma enzima, chamado catepsina, que decompõe o peixe uma vez morto, na realidade esta enzima está presente em quase todas as criaturas. Depois do alimento da baleia se tornar liquefeito a si próprio, passa por um pequeno canal para o segundo estômago da baleia. Parece um mistério para os cientistas na baleia, como tanto alimento pode passar por um canal tão pequeno. Não tem idéia de que a auto digestão esteve em ação. Questionado sobre o fato de a maioria da população comer cozido todos os dias e se poderíamos recuperar a falta de enzimas comendo ao mesmo tempo comida crua o Dr. Howell respondeu:

“Não. A comida cozida causa um desgaste tão grande na nossa reserva de enzimas que não se consegue recuperar comendo também comida crua. Na realidade os vegetais e a fruta não são fontes concentradas de enzimas. Quando amadurecem as enzimas estão presentes para o amadurecimento. No entanto quando o amadurecimento acaba, as enzimas retiram-se para os caules e sementes. Por exemplo quando certas companhias querem extrair enzimas da papaia , um fruto tropical, eles usam o sumo de papaia verde. A papaia madura por si não tem grande concentração de enzimas.”

Segundo o Dr. Howell as bananas, abacates e mangas são boas fontes de enzimas. Na generalidade, os frutos com um alto valor calórico são mais ricos em enzimas. As nozes e as sementes contém inibidores de enzimas pelo que se devem colocar de molho.

Estes inibidores de enzimas existem para proteção da semente. A natureza não quer que a semente germine prematuramente e perca sua vitalidade. Quer sim que as sementes germinem num solo suficientemente úmido para poderem crescer e continuar a espécie. Desta forma, quando se comem sementes cruas ou nozes cruas, estamos a ingerir os inibidores de enzimas que neutralizam alguns dos enzimas que o organismo produz. Na realidade comer alimentos com inibidores de enzimas provoca um inchaço do pâncreas. Todas as nozes e sementes contêm estes inibidores de enzimas. Amendoins crus, por exemplo tem uma quantidade especialmente grande. O gérmen de trigo cru também um dos piores ofensores. Além disso todas as ervilhas, feijões, e lentilhas contem alguns. As batatas que são sementes também tem inibidores de enzimas. Nos ovos que também são sementes, o inibidor existe basicamente na clara. Como regra geral, os inibidores de enzimas estão confinados ás sementes dos alimentos. Por exemplo, os olhos das batatas. Os inibidores não estão presentes nas partes frescas das frutas ou nas folhas e caules dos vegetais.

Há duas formas de destruir os inibidores de enzimas:

A primeira é cozer; no entanto assim também se destroem as enzimas.
A segunda, que é preferível é a germinação. Assim destroem-se os inibidores de enzimas e também se aumenta o conteúdo de enzimas numa proporção de 3 para 6.

Alguns alimentos, como o feijão de soja, tem de ser bem cozidos para destruir os inibidores de enzimas. Por exemplo, muitas das farinhas de soja e pós no á venda não foram suficientemente aquecidos para destruir os inibidores. A única solução para quem continua a comer alimentos cozidos é tomar suplementos de concentrado de enzimas de plantas. Na ausência de contra-indicações, deve-se tomar entre uma a três cápsulas por refeição. É claro que se a sua refeição for só crua, não precisará de enzimas nessa refeição. As cápsulas devem ser misturadas com a comida ou chupadas.

Desta forma podem começar a trabalhar imediatamente.

Acidentalmente, tomar enzimas extra é outra forma de neutralizar os inibidores de enzimas das nozes ou sementes não germinados. Os concentrados de enzimas de plantas ou enzimas de fungos são melhores para pré-digestão da comida do que comprimidos de enzimas pancreáticos. Isto porque as enzimas de plantas conseguem atuar melhor em meios ácidos como o estômago, enquanto que os enzimas pancreáticos só trabalham no meio alcalino do intestino delgado. Se os comprimidos tiverem um revestimento entérico, então não são apropriados, uma vez que só serão liberados depois de atravessar o estômago. Nesta altura é demasiado tarde para a pré-digestão da comida. Aqui o corpo já terá usado as suas enzimas para digerir a comida. Uma alimentação deficiente em enzimas causa uma redução de 30% no tempo de vida. Assim sendo, poderíamos prolongar o nosso tempo de vida 20 ou mais anos. Mesmo numa dieta de crus deve-se incluir enzimas pois o nosso corpo usa-as de tantas formas e assim poderemos manter a nossa reserva para situações de doença, situações extremas de temperatura e durante situações de exercício vigoroso. Conclui o Dr. Howell, que a titulo de curiosidade, já passou claramente dos 70 anos e continua a sentir-se como se tivesse 30, praticando ainda jogging todos os dias.

Fonte: www.living-foods.com

Enzimas

Enzimas
Enzimas

A importância das enzimas é ilustrada pela ocorrência do albinismo, doença congênita que se manifesta pela despigmentação da pele, dos cabelos e da íris. O albinismo deve-se à falta da tirosinase, uma das muitas enzimas que regulam o metabolismo e as funções dos organismos vivos. Enzima é a designação geral de várias proteínas complexas, especializadas na catálise de reações biológicas - facilitam e aceleram a maior parte das reações bioquímicas que ocorrem no interior das células dos animais, vegetais e microrganismos. Como a catálise ocorre sem intervenção de reagentes, as enzimas não se consomem ao longo do processo.

Existem diversos tipos de enzimas, com ação e finalidade não muito variadas. Assim, contribuem para que as moléculas dos princípios nutritivos (proteínas, gorduras e hidratos de carbono) se desdobrem em outras menores, durante a digestão dos alimentos. Também facilitam a passagem dessas moléculas para o sangue através da parede intestinal, catalisam a formação de moléculas grandes e complexas destinadas a produzir os constituintes celulares, favorecem o armazenamento e consumo de energia.

Em termos estritamente fisiológicos, as enzimas também ativam as funções da reprodução, os processos da respiração e da visão e todos os demais mecanismos biológicos.

Constituição das enzimas

Do ponto de vista químico, as enzimas caracterizam-se por apresentarem em sua estrutura uma proteína - substância orgânica complexa que contém nitrogênio em sua molécula e que, por decomposição hidrolítica ou adição de água, produz aminoácidos. A maioria das enzimas constitui-se de uma proteína e de um componente chamado co-fator, que pode estar ausente. A proteína completa (enzima + co-fator) é a holoenzima. Suprimido o co-fator, a proteína perde sua atividade e recebe o nome de apoenzima. O co-fator pode ser um metal (por exemplo, ferro, cobre ou magnésio), uma molécula orgânica de tamanho médio chamada grupo protético, ou um tipo especial de molécula que atua como substrato e se conhece como co-enzima. Esse co-fator facilita a função catalítica da enzima, como é o caso dos metais ou grupos prostéticos, ou participa da própria reação catalisada, ação típica das co-enzimas.

Forma de atuação das enzimas

As moléculas existentes nas células constituem compostos com alto grau de estabilidade, determinado pela magnitude da energia armazenada nas ligações entre os átomos que as compõem. Para ativar uma reação, seria preciso energia suficiente para romper tais ligações.

A presença de enzimas no organismo dispensa a necessidade desse acréscimo de energia, pois se unem às moléculas para formar compostos complexos intermediários, que se decompõem e constituem os produtos finais.

As enzimas liberam-se da reação sem sofrerem mudanças e ficam preparadas para continuar sua ação de catalisadores na formação de novos produtos. A característica principal da ação enzimática sobre o organismo é sua especialidade. Cada tipo de enzima atua sobre um composto ou substrato associado, cuja estrutura deve encaixar-se à da enzima de modo que os centros ativos coincidam perfeitamente. Esse processo pode ser comparado com a relação entre uma chave e sua fechadura, pois cada substrato possui uma enzima específica, capaz de abrir os caminhos para sua transformação. Os grupos catalíticos dos centros ativos de uma enzima atuam com um rendimento mais de um milhão de vezes maior que o de outras substâncias análogas numa reação não-enzimática.

Inibição das enzimas

Existem compostos de estrutura semelhante ao substrato de uma enzima que, ao se unirem ao centro ativo desta, impedem que ela desenvolva sua ação catalítica de maneira irreversível ou reversível (inibição competitiva). Outros inibidores atuam sobre uma parte da estrutura da enzima diferente do centro ativo, de modo que, se esse centro for afetado, ocorre um bloqueio definitivo da ação da enzima; em caso contrário, a inibição é reversível (não-competitiva).

Em virtude de sua natureza protéica, as enzimas desnaturam-se e inativam-se acima de 60o C ou em presença de meios muito ácidos ou muito alcalinos.

Nomenclatura

O nome aplicado às enzimas deriva do nome do substrato sobre o qual elas atuam, a que se acrescenta a terminação "ase". Assim, as carboidrases atuam sobre os hidratos de carbono ou carboidratos, as fosfatases sobre os fosfatos etc. Há ainda nomes instituídos pela tradição, como a pepsina, a tripsina ou a pancreatina.

As reações enzimáticas classificam-se em seis grandes grupos, que por sua vez se subdividem de acordo com os tipos de substratos participantes e as reações: as óxido-redutases catalisam os processos de oxidação-redução nas células, ocasionados pelo intercâmbio de elétrons ou partículas elétricas elementares entre os diferentes átomos que intervêm; as transferases, que facilitam o transporte de grupos de um doador para um receptor, incluem o subgrupo das aminotransferases ou fornecedoras de aminoácidos; as hidrolases catalisam a decomposição por adição dos constituintes da água; as liases rompem ligações químicas por uma via diferente das anteriores; as isomerases favorecem as redistribuições no interior das células; e as ligases aceleram a união de moléculas sob a ação do portador mais importante de fosfatos e energia, o trifosfato de adenosina (ATP).

Nos dois primeiros grupos se acha a metade das mil e poucas enzimas que se conhecem.

Aplicações

O estudo da natureza das enzimas e de sua atuação teve grande utilidade na medicina: determinados tratamentos se baseiam na inibição das enzimas que acompanham as bactérias, com o que se detém a ação infecciosa destas. As sulfonamidas, por exemplo, são elementos bloqueadores das enzimas bacterianas.

As enzimas são também utilizadas em diagnósticos médicos e contra reações desfavoráveis em pessoas alérgicas à penicilina. Em certos casos, administração de enzimas serve para controlar sua falta no organismo, assim como para corrigir anormalidades derivadas de doenças. Uma das principais aplicações industriais das enzimas é na produção do álcool etílico (etanol) pelo processo de fermentação, que utiliza enzimas na conversão da sacarose em etanol.

Na fabricação de produtos como pão, queijos, cerveja, vinho etc., em que há fermentação de leveduras, os novos conhecimentos sobre enzimas são utilizados para controlar e melhorar sua qualidade.

O curtimento de couros e a limpeza de tecidos são alguns dos numerosos processos químicos e industriais que empregam a ação catalítica das enzimas para favorecer reações da matéria orgânica.

Fonte: www. profissionalizando.net.br

Enzimas

Enzimas
Representação tridimensional de uma enzima

As enzimas são compostos sintetizados no interior das células vivas que desempenham importante papel no processamento e deterioração dos alimentos. Têm uma estrutura química muito especial, contém uma centro ativo denominado de apoenzima e, algumas vezes um grupo não protéico chamado coenzima, o conjunto dessas duas partes (apoenzima + coenzima) é chamado haloenzima.

A atuação das enzimas na panificação ocorre de maneira complexa. Sua presença tem como objetivo melhorar as características reológicas da massa, atuando nas moléculas do amido ou de proteínas e também como branqueadoras de farinhas com alto teor de pigmentos escuros. As características da farinha de trigo são originadas, em grande parte, pelas enzimas presentes no grão deste cereal.

Atualmente, essas características podem ser corrigidas ou melhoradas pela adição de enzimas suplementares durante o processo de panificação. Por exemplo, a farinha de trigo contém beta-amilase suficiente para a conversão de amido em maltose, mas é deficiente em beta-amilose, essa deficiência é corrigida pela suplementação enzimática, e isso tem sido altamente benéfico para a panificação.

Entre as enzimas envolvidas no processo de panificação, encontramos:

Amilases

O amido é um polissacarídio constituído de amilose e amilopectina. O grânulo de amido presente no trigo pode sofrer danos durante a moagem. O teor de amido danificado altera a absorção de água da massa e a qualidade do pão. As amilases atuam somente sobre o amido danificado ou gelatinizado, durante o aquecimento no forno. Como o amido danificado tem alta capacidade de absorver água, quando a amilase atua sobre ele, ocorrem mudanças na extensibilidade e na capacidade de retenção de água da massa. Outra ação importante das amilases é durante a fermentação do pão, onde as moléculas de amido são atacadas pela alfa-amilase e degradadas em dextrinas, que serão transformadas em maltose pela ação da beta-amilasa; isso resulta em melhora das qualidades do pão como volume, cor, estrutura do miolo e "flavor". Resumidamente as amilases aumentam os açúcares fermentescíveis presentes na massa, evita a produção de um miolo gosmento, retarda o envelhecimento precoce do pão e melhora as características desejáveis no pão.

Proteases

São enzimas presentes em pequena quantidade no trigo, mais abundantes nos produtos maltados, para panificação utilizam-se aquelas obtidas de fontes bacterianas ou fúngicas. As proteases degradam proteínas complexas em compostos mais simples. Na massa do pão, atuam sobre as ligações peptídicas do glúten, rompendo-as, atuando de maneira diferente ao esforço mecânico e agentes redutores.

De maneira geral, as proteases atuam no pão de maneira a melhorar a extensibilidade e a textura da massa, além de reduzir o tempo de mistura da massa em até 1/3 em determinadas situações. Entretanto, o excesso de protease pode acarretar certos prejuízos, como baixo volume, textura grosseira e alteração da cor do miolo. Para que as enzimas tenham um ótimo rendimento é importante conhecer os fatores que influenciam sua atividade. Os mais importantes são temperatura, pH e tempo.

Atividade Enzimática

A atividade enzimática é influenciada principalmente pela temperatura, pH e tempo.

Vamos ver cada um deles separadamente:

Temperatura

Seguindo o comportamento das reações químicas, a velocidade da atividade enzimática aumenta quando se aumenta a temperatura. Entretanto, a velocidade da reação aumenta até um máximo, após determinada temperatura a velocidade declina rapidamente, mesmo aumentando a temperatura.

Isso ocorre por que a estrutura tridimensional das enzimas se rompe, impossibilitando-a de formar o complexo enzima-substrato. Pode-se dizer que a velocidade de reação aumenta ou diminui por um fator de 2 a cada variação de 10 graus centígrados na faixa de 10° a 70°.

No caso do pão, esse fator é importante pois, assim que o pão entra no forno, a temperatura no seu interior é menor que na parte de fora.

Assim as enzimas agem no açúcar com grande rapidez na primeira metade do tempo de assadura. Após isso são destruídas.

pH

Assim como no caso da temperatura, existe um valor para atividade ótima o qual, após ele ocorre um rápido decréscimo.

Tempo

A atividade enzimática é influenciada diretamente pela ação do tempo. Quanto mais tempo a enzima estiver em contato com o substrato, mais produtos serão produzidos, enquanto houver substrato.

Fonte: www.ufrgs.br

Enzimas

O que são enzimas?

Enzimas são substâncias protéicas produzidas pelo nosso organismo. Elas têm a função catalisadora nas reações químicas, para que estas ocorram de forma eficiente. As enzimas não se alteram, mas modificam quimicamente as substâncias que sofrem a sua ação. Por exemplo, uma substância A e uma substância B sofrem reações químicas e se transformam em uma substância C. São as enzimas que promovem tal transformação. Por ação das enzimas, as reações químicas ocorrem no nosso organismo em apenas uma hora. Sem elas, tais reações demorariam, teoricamente, cerca de 1000 anos para ocorrer. No organismo humano, há entre 3000 e 4000 tipos de enzimas, as quais estão relacionadas à respiração, à digestão, ao metabolismo, à imunidade etc. Cada enzima é responsável por uma reação química específica, de forma que, apesar de elas acontecerem simultaneamente e às centenas, não há desordem. É como se houvesse uma chave para respectiva fechadura.

O resultado da ação das enzimas é:

Prevenção contra pele áspera: promove a renovação das células da pele.
Prevenção do envelhecimento:
impede a formação de radicais livres, que causam o envelhecimento.
Prevenção dos sintomas de senilidade:
renova as células responsáveis pelas funções cerebrais.
Alívio de sintomas do cansaço:
previne o acúmulo das substâncias que o causam.
Aumento da imunidade:
ativa as células relacionadas à imunidade.
Prevenção da obesidade:
digere e absorve as substâncias responsáveis pela obesidade.

Os sintomas da falta de enzimas são:

Sono após as refeições, desânimo.
Excesso de gases no trato digestivo.
Dor de estômago, azia, enjôo.
Diarréia, constipação, fezes mal cheirosas.
Alergia a certos alimentos, atopia.
Tontura.
Pele áspera.
Cólica menstrual, menstruação irregular.
Enrijecimento dos músculos ao redor dos ombros.
Enxaqueca, insônia.

Doenças causadas pela falta de enzimas:

Gastrite e colite.
Inflamação do pâncreas (aguda ou crônica).
Diminuição do ácido estomacal.
Doença de Ménière.
Hemorróidas.
Inflamação da traquéia.
Reumatismo.
Asma.
Catarata.
Cistite.
Arritmia.
Arteriosclerose.
Alergia a pólen.
Esterilidade.
Câncer.

Motivos da diminuição das enzimas:

Aumento da idade.
Hábitos alimentares inadequados.
Poluição.

Fonte: www.anew.com.br

Enzimas

Relação Estrutura - Função das Enzimas

ENZIMAS são sofisticados dispositivos moleculares responsáveis pela aceleração das reações químicas que ocorrem em sistemas biológicos. Dessa forma, são os catalisadores biológicos. 

Sem a ação das enzimas, no pH e na temperatura fisiológicos, as reações necessárias à manutenção da vida não aconteceriam em velocidades suficientemente altas para satisfazer as demandas metabólicas das células.

As enzimas são proteínas globulares.

Mais recentemente tem sido atribuída atividade catalítica a compostos biológicos não protéicos: são as Ribozimas (RNAs catalíticos), o que faz emergir evidências de que o RNA tenha sido o mais ancestral biocatalizador dos seres vivos.

O conhecimento da estrutura das proteínas é fundamental para compreender a forma como estes catalisadores exercem sua atividade catalítica e como esta se relaciona com a estrutura.

Dois aspectos ressaltam da atividade catalítica das enzimas:

Seu elevado poder catalítico
Sua grande especificidade

Sítio Ativo e Centro Catalítico

Existe uma estreita relação entre a estrutura das enzimas e sua função catalítica. Ou seja, é a estrutura protéica que determina as interações entre a enzima (catalisador) e o substrato (reagente), que participam desta catálise. O substrato deve ser capaz de se ligar de forma específica à enzima que, por meio desta interação, facilita a transformação do substrato em produto. Dessa forma, a estrutura do catalisador deve favorecer o conjunto de interações que permitem a ligação do substrato expondo grupos químicos capazes de interagir entre si formando, transitoriamente, um COMPLEXO ENZIMA-SUBSTRATO. O substrato liga-se à enzima através do sítio ativo, local onde ocorrerá a reação catalisada pela enzima. Esta é, portanto, a região da enzima que contém resíduos de aminoácidos capazes de interagir com o substrato. É nesse sítio, também, que estão os resíduos de aminoácidos que diretamente participam da ruptura e estabelecimento de ligações químicas que resultam na formação do produto. Estes resíduos denominam-se GRUPOS CATALÍTICOS.

O sítio ativo da enzima é uma fenda (sulco) tridimensional localizada na superfície da enzima, formado por grupos provenientes de porções distintas da seqüência polipeptídica. São geralmente resíduos distanciados entre si na seqüência primária da molécula enzimática que adotam um arranjo conformacional que os aproxima como resultado de interações não-covalentes. Com efeito, nestes arranjos conformacionais, aminoácidos distanciados uns dos outros na seqüência polipeptídica podem interagir mais intensamente entre si do que aminoácidos adjacentes, propiciando um ambiente favorável à ligação do substrato. Apesar de o sítio ativo ser apenas uma pequena porção da enzima, a participação de outros aminoácidos na catálise enzimática nem por isso deve ser desprezada. Na verdade, em algumas enzimas, os aminoácidos restantes constituem-se em sítios regulatórios, de interação com outras moléculas (protéicas ou não) ou canais de aproximação dos substratos ao sítio ativo da enzima. A integridade da molécula enzimática é por isso necessária à atividade catalítica.

Maurilio Luciano Luiele

Fonte: www2.bioqmed.ufrj.br

Enzimas

Os alimentos passam por modificações, transformando- os em substâncias mais simples, que serão absorvidas pelo sangue e pela linfa e distribuídas para todo o corpo.

Durante a digestão, as moléculas grandes passam por várias transformações e se quebram em moléculas menores, capazes de penetrar nas células.

As proteínas, as gorduras, e os carboidratos, por exemplo, são constituídos por moléculas grandes.

No entanto, são transformados em aminoácidos, ácidos graxos, glicerol e glicose.

Estas substâncias, por sua vez, formadas por moléculas bem pequenas, conseguem atravessar a membrana plasmática da célula.

Há nutrientes que atravessam o tubo digestivo sem sofrer nenhuma transformação, pois são formados por moléculas pequenas. É o caso dos sais minerais, das vitaminas e da água, que são absorvidos principalmente no intestino delgado. Grande parte da água que ingerimos é absorvida no intestino grosso.

Todas essas modificações nas moléculas dos alimentos ocorrem graças a reações químicas provocadas pelas ENZIMAS contidas nos SUCOS DIGESTIVOS.

Os sucos digestivos são líquidos produzidos por certos órgãos do aparelho digestivo.

Os três processos químicos da digestão são: insalivação, quimificação e quilificação.

Insalivação

Trata-se da ação da saliva sobre os alimentos e ocorre na boca. Se mastigarmos um miolinho de pão durante dois ou três minutos, ao final desse tempo sentiremos que o pão ficou adocicado. Os outros alimentos são apenas triturados, formando o bolo alimentar, e são engolidos. Sua digestão começa mais adiante.

Enzima: Ptialina

Órgão de atuação: Boca ( saliva da língua)
Ação: Transforma o amido nos açúcares chamados:
Maltose e Glicose.
Fonte:
Carboidrato ( Açúcar e amido ).
Função:
Fonte de armazenamento de energia em nosso organismo.
Controle:
pH entre 6,4 e 7,5
Atuação do Nutricionista:
Cardápio rico em carboidratos.

Depois de bem mastigados e insalivados, os alimentos formam uma espécie de papa chamado bolo alimentar, que é engolido e , através do esôfago, chega ao estômago.

Quimificação

É a ação que o suco gástrico (produzido por algumas células do estômago) realiza sobre os alimentos.
O suco gástrico possui enzimas e ácido clorídrico.
O ácido clorídrico amolece o bolo alimentar, destrói bactérias e facilita a ação das enzimas.

As enzimas do estômago são três: Quimosina, Lipase gástrica e Pepsina.

Enzima: Quimosina

Órgão de atuação: Estômago
Ação:
Serve para coagular o leite, tornando-o mais facilmente digerível.
Fonte:
Proteína
Função:
São responsáveis pelo nosso crescimento e pela substituição daquilo que nosso corpo perde.
Controle:
PH ótimo em 2
Atuação do Nutricionista:
Cardápio rico em proteína.
Especificamente:
leite.

Enzima: Lipase gástrica

Órgão de atuação: Estômago
Ação:
Atua sobre as gorduras, se elas estiverem divididas em partículas pequenas.
Fonte:
Lipídio
Função:
Normalmente, acumulam-se sob a pele, formando um depósito de energia.
Controle:
PH ótimo em 2
Atuação do Nutricionista:
Cardápio rico em lipídio.
Exemplo:
leite, manteiga, coco, amendoim, carne, azeite.

Enzima: Pepsina

Órgão de atuação: Estômago
Ação:
Transforma as proteínas em substâncias mais simples.
Fonte:
Proteína
Função:
São responsáveis pelo nosso crescimento e pela substituição daquilo que nosso corpo perde.
Controle:
PH ótimo em 2
Atuação do Nutricionista:
Cardápio rico em proteína.
Exemplo:
carne, queijo, leite, manteiga, feijão, ervilha.

Depois da ação dessas substâncias e dos movimentos peristálticos do estômago, o bolo alimentar transforma-se num líquido viscoso chamado quimo, que é lançado no intestino delgado.

Quilificação

É a ação do suco pancreático( produzido por células do pâncreas), do suco entérico ou intestinal ( produzido por células do intestino) e da bile ( produzida por células do fígado) sobre os alimentos.

O suco pancreático possui três enzimas: Amilase, Tripsina e Lipase pancreática.

Enzima: Amilase

Órgão de atuação: Pâncreas ( suco pancreático)
Ação:
É semelhante à Ptialina. Transforma o aminoácido em Maltose e Glicose.
Fonte:
Carboidrato ( açúcar e amido )
Função:
Fonte de armazenamento de energia em nosso organismo.
Controle:
PH entre 7,8 e 8,2
Atuação do Nutricionista:
Cardápio rico em carboidratos.

Exemplo: cana, frutas , leite, batata, arroz, trigo. A digestão do amido completa-se no intestino porque, como o alimento permanece pouco tempo na boca, a ptialina não é capaz de transformar todo o amido.

Enzima: Tripsina

Órgão de atuação: Pâncreas ( suco pancreático)
Ação: Transforma as proteínas decompostas no estômago em substâncias mais simples:
Aminoácidos.
Fonte:
Proteína
Função:
São responsáveis pelo nosso crescimento e pela substituição daquilo que nosso corpo perde.
Controle:
PH entre 7,8 e 8,2
Atuação do nutricionista:
Cardápio rico em proteína.
Exemplo:
carne, queijo, leite, manteiga, feijão, ervilha.

Enzima: Lipase pancreática

Órgão de atuação: Pâncreas ( suco pancreático)
Ação: Transforma os lipídios em substâncias mais simples:
Ácidos graxos e Glicerol.
Fonte:
Lipídio
Função:
Normalmente, acumulam-se sob a pele, formando um depósito de energia.
Controle:
PH entre 7,8 e 8,2
Atuação do Nutricionista:
Cardápio rico em lipídio.
Exemplo:
leite, manteiga, coco, amendoim, carne, azeite.

O suco entérico ou intestinal, produzido por glândulas do intestino , é o que apresenta maior número de enzimas.

Elas são: Erepsina, Lipase entérica, Invertina, Lactase e Maltase.

Enzima: Erepsina

Órgão de atuação: Intestino delgado ( suco entérico ou intestinal )
Ação: Transforma as proteínas decompostas no estômago em substâncias mais simples:
aminoácidos.
Fonte:
Proteína
Função:
São responsáveis pelo nosso crescimento e pela substituição daquilo que nosso corpo perde.
Controle:
PH entre 6,5 e 7,5
Atuação do Nutricionista:
Cardápio rico em proteína.
Exemplo:
carne, queijo, leite, manteiga, feijão, ervilha.

Enzima: Lipase entérica

Órgão de atuação: Intestino delgado ( suco entérico ou intestinal )
Ação: Transforma os lipídios em substâncias mais simples:
Ácidos graxos e Glicerol.
Fonte:
Lipídio
Função:
Normalmente, acumulam-se sob a pele, formando um depósito de energia.
Controle:
PH entre 6,5 e 7,5
Atuação do Nutricionista:
Cardápio rico em lipídio.
Exemplo:
leite, manteiga, coco, amendoim, carne, azeite.

Enzima: Invertina, Lactase e Maltase

Órgão de atuação: Intestino delgado ( sulco entérico ou intestinal )
Ação:
Transformam qualquer tipo de açúcar num açúcar mais simples chamado: Glicose Fonte: Carboidrato ( açúcar )
Função:
Fonte de armazenamento de energia em nosso organismo.
Controle:
PH entre 6,5 e 7,5
Atuação do Nutricionista:
Cardápio rico em carboidrato. Especificamente: açúcar.
Exemplo:
frutas em geral. Principalmente: uva.

A bile não possui enzimas, ou seja não atua na digestão, mas auxilia o processo. Serve para dissolver as gorduras, facilitando assim a ação das lipases.

A bile funciona como os detergentes, que transformam bolhas grandes de gordura em gotas pequenas.

Após a digestão, no duodeno, os alimentos formam um líquido leitoso chamado quilo, que é absorvido pelo sangue e pela linfa contida nas vilosidades intestinais do jejunoíleo.

Através do sangue e da linfa, o alimento, depois de transformados, é conduzido para todas as células do organismo.

Não é verdade que a absorção dos nutrientes ocorre apenas no duodeno.

Pequenas moléculas já digeridas podem passar para o sangue em qualquer parte do tubo digestivo. Mas a parte mais significativa é absorvida no duodeno.

A porção dos alimentos que não foi aproveitada segue para o intestino grosso. Aí, grande parte da água é absorvida. Os resíduos sólidos formam as fezes, que são eliminadas pelo ânus.

Conclusão

Numa célula a manutenção da vida depende da ocorrência de reações químicas variadas.

Assim, constantemente novas proteínas são montadas:

Açúcares, como a glicose;

São oxidadas: liberando energia; moléculas grandes por sua vez, podem ser desmontadas, num processo que chamamos: Digestão.

A realização de todas aa reações químicas numa célula depende em grande parte da presença de proteínas especiais chamadas enzimas.

As enzimas facilitam a ocorrência das reações, fazendo com que elas se processem com maior facilidade. São chamadas de catalizadores.

O papel de toda enzima é muito específico, isto quer dizer que uma determinada enzima facilita a ocorrência de uma determinada reação.

Reações químicas podem acontecer sem enzimas, porém , no caso das células, essas reações seriam tão lentas, que certamente seria impossível a vida sem enzimas.

Bibliografia

Cruz, Daniel. Ciências e Educação Ambiental. 16º ed. São Paulo. Editora Ática . 1996.

Fonte: www.scribd.com

Enzimas

Amilase, Lipase e outras Enzimas

O sufixo - ase é utilizado para designar as enzimas.

Tanto o sufixo -ase como os sufixos -íase e -ose são sufixos verbais de origem grega, resultantes todos de um primitivo sufixo -sis. "Dos verbos de tema em a com sufixo -sis resulta -iasis(-íase), e dos verbos de tema em ocom o sufixo -sis, geralmente com alongamento daquela vogal, formou-se -osis (ose)".

Ex.: diástase, litíase, lordose.

O sufixo -ase é empregado "especialmente na acepção de fermento solúvel (diástase), de onde se tomou diretamente".

A palavra diástasis, em grego, significa separação, e foi utilizada por Kirchhoff, em 1814, para designar a substância encontrada no extrato de cevada, responsável pelo desdobramento do amido em dextrina e glicose. O mesmo termo estendeu-se a todo catalisador biológico de natureza protéica.

Com a introdução em 1878, por Kühne, do termo enzyme para os fermentos solúveis, a Nomenclatura Internacional de Química passou a utilizar-se deste novo termo para designar, de maneira genérica, todos os biocatalisadores.

A diástase, primitivamente descrita por Kirchhoff, passou a chamar-se amilase, indicando-se, com o novo nome, o substrato sobre o qual atua a enzima e aproveitando-se do sufixo -ase da denominação anterior.

As demais enzimas, descobertas posteriormente, receberam, de modo análogo, a denominação do substrato, seguido da terminação -ase, que passou a indicar enzima.

Diástase é palavra proparoxítona em virtude da quantidade do sufixo -asis em grego e em latim.

Por esta razão pretende-se tornar esdrúxulas todas as palavras novas com o sufixo -ase, criadas para nomear enzimas. Teríamos, assim, de dizer amílase, lípase, transamínase, láctase, máltase, mútase, redútase, etc.

A propósito de amilase, encontra-se no dicionário de Aulete-Garcia a seguinte nota: "À semelhança de diástase deve dizer-se amílase e não amilase".

É necessário lembrar que tais termos inexistiam em grego e latim, tendo sido criados somente a partir do século XIX nas línguas de cultura do Ocidente. Não há razão, portanto, para se lhes aplicar o modelo proparoxítono de diástase.

Acresce notar que a tendência da língua portuguesa é para a tonicidade da penúltima sílaba. A linguagem médica consagrou como paroxítonos todos os nomes de enzimas e seria anacrônico pretender o contrário.

O Vocabulário Ortográfico da Academia Brasileira de Letras e o Michaelis já registram as duas formas, enquanto a 3a. edição do Aurélio já abandonou a forma proparoxítona, o que indica que a forma paroxítona irá prevalecer em definitivo.

Fonte: usuarios.cultura.com.br

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