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Proteínas

Estrutura de Proteínas

As proteínas são os produtos finais do processo de descodificação que começa com a informação no DNA celular. Como burros de carga da célula, as proteínas compor elementos estruturais e motor na célula, e eles servem como catalisadores para praticamente todas as reações bioquímicas que ocorre em seres vivos.

Este incrível variedade de funções deriva de um código surpreendentemente simples que especifica um conjunto extremamente diversificado de estruturas.

De fato, cada gene no DNA celular contém o código para uma estrutura de proteína única. Não são apenas estas proteínas montadas com diferentes sequências de aminoácidos, mas elas também são mantidas juntas por ligações diferentes e dobrada em uma variedade de estruturas tridimensionais. A forma dobrada ou conformação, depende diretamente da sequência de ácido linear amino da proteína.

O que são proteínas?

Os blocos de construção de proteínas são aminoácidos, que são pequenas moléculas orgânicas que consistem de um átomo de carbono alfa (central), ligado a um grupo amino, um grupo carboxilo, um átomo de hidrogénio, e um componente variável chamada uma cadeia lateral (ver abaixo). Dentro de uma proteína, vários aminoácidos estão ligados entre si por ligações peptídicas, formando assim uma cadeia longa. Ligações peptídicas são formadas por uma reação bioquímica que extrai uma molécula de água uma vez que se junta ao grupo amino de um aminoácido com o grupo carboxilo de um ácido amino vizinha. A sequência linear de aminoácidos dentro de uma proteína é considerada a estrutura primária da proteína.

As proteínas são construídos a partir de um conjunto de apenas 20 aminoácidos, cada um dos quais tem uma cadeia lateral única. As cadeias laterais de aminoácidos têm químicas diferentes. O maior grupo de aminoácidos têm cadeias laterais não polares. Vários outros aminoácidos têm cadeias laterais com cargas positivas ou negativas, enquanto outros têm cadeias laterais polares, mas sem carga. A química das cadeias laterais de aminoácidos é crítica para a estrutura da proteína porque estas cadeias laterais podem ligar-se um com o outro para segurar um comprimento de proteína numa determinada forma ou conformação.

Carregadas cadeias laterais de aminoácidos pode formar ligações iónicas, e os aminoácidos polares são capazes de formar ligações de hidrogénio.

Cadeias laterais hidrofóbicas interagem uns com os outros através de interações fracas van der Waals.

A grande maioria das ligações formadas por essas cadeias laterais são não covalente.

Na verdade, cisteínas são os ácidos aminados apenas capazes de formar ligações covalentes, o que fazem com as suas cadeias laterais específicas.

Devido a interações da cadeia lateral, a sequência ea localização de aminoácidos em uma proteína particular guias, onde as curvas e dobras ocorrem em que a proteína (Figura 1).

Proteínas
Figura 1: A relação entre as cadeias laterais de aminoácidos e conformação da proteína
A característica definidora de um aminoácido é sua cadeia lateral (em círculo, de cima azul, abaixo, todos os círculos coloridos). Quando ligados entre si por uma série de ligações peptídicas, aminoácidos formam um polipéptido, uma outra palavra para a proteína. O polipéptido será então dobrar-se em uma conformação específica, dependendo das interações (linhas tracejadas) entre as suas cadeias laterais de aminoácidos.

A estrutura primária da proteína - sua sequência de aminoácidos - dirige a ligação de dobragem e intramolecular da cadeia linear de ácido amino, que em última análise determina a forma da proteína tridimensional única. Ligação de hidrogénio entre os grupos amino e grupos carboxilo nas regiões vizinhas da cadeia da proteína, por vezes, faz com que certos padrões de dobragem para ocorrer. Conhecido como hélices alfa e folhas beta, estes padrões estáveis de dobragem formam a estrutura secundária de uma proteína. A maioria das proteínas contêm múltiplas hélices e folhas, para além de outros padrões menos comum (Figura 2). O conjunto de formações e dobras em uma única cadeia linear de aminoácidos - algumas vezes chamado um polipéptido - constitui a estrutura terciária de uma proteína. Finalmente, a estrutura quaternária de uma proteína refere-se aos macromoléculas com múltiplas cadeias polipeptídicas ou subunidades.

Proteínas
Figura 2: A estrutura da proteína bacteriorodopsina
Bacteriorodopsina é uma proteína de membrana em bactérias que age como uma bomba de protões. Sua conformação é essencial para sua função. A estrutura global da proteína inclui ambas as hélices alfa (verde) e folhas beta (vermelho).

A forma final adoptada por uma proteína recentemente sintetizado é tipicamente a mais energeticamente favorável. Como as proteínas se dobram, eles testam uma variedade de conformações antes de atingir sua forma final, que é único e compacto. Proteínas dobradas são estabilizadas por milhares de ligações não covalentes entre aminoácidos. Além disso, as forças químicas entre uma proteína e do seu meio ambiente imediato contribuir para a forma de proteína e de estabilidade. Por exemplo, as proteínas que são dissolvidos no citoplasma da célula têm grupos químicos hidrofílicos (água-loving) nas suas superfícies, enquanto que a sua hidrofóbico (água-avesso) elementos tendem a ser dobrada para dentro. Em contraste, as proteínas que são inseridos nas membranas celulares exibir algumas grupos químicos hidrofóbicos na sua superfície, especificamente nas regiões onde a superfície da proteína está exposta a lípidos de membrana. É importante notar, contudo, que as proteínas totalmente dobradas não são congelados em forma. Em vez disso, os átomos no interior dessas proteínas permanecem capazes de fazer pequenos movimentos.

Mesmo que as proteínas são considerados macromoléculas, que são demasiado pequenos para visualizar, mesmo com um microscópio. Então, os cientistas devem usar métodos indiretos para descobrir como eles se parecem e como eles são dobrados. O método mais comum usado para estudar as estruturas de proteínas é cristalografia de raios X. Com este método, os cristais sólidos de proteína purificada são colocados em um feixe de raios-X, eo padrão de raios X desviadas é usado para prever as posições dos milhares de átomos dentro do cristal da proteína.

Como as proteínas chegam às suas formas finais?

Em teoria, uma vez que seus aminoácidos constituintes são amarrados juntos, proteínas atingir suas formas finais, sem qualquer entrada de energia. Na realidade, no entanto, o citoplasma é um lugar cheio, preenchido com muitas outras macromoléculas capazes de interagir com uma proteína parcialmente dobrado.

Associações inapropriadas com proteínas próximas pode interferir com dobragem adequada e causar grandes agregados de proteínas para formar nas células.

As células, portanto, invocar chamadas proteínas chaperones para evitar estas associações inadequadas com parceiros não intencionais de dobradura.

Proteínas chaperones rodear uma proteína durante o processo de dobragem sequestrante, a proteína até dobragem está completa. Por exemplo, em bactérias, as moléculas de múltiplas do GroEL chaperone formar uma câmara oca cerca de proteínas que estão em processo de dobragem. Moléculas de uma chaperona segundo, GroES, em seguida, formar uma tampa sobre a câmara. Eucariotos usar diferentes famílias de proteínas chaperones, embora eles funcionam de maneira semelhante.

Proteínas chaperones são abundantes nas células. Estes acompanhantes usar a energia do ATP para ligar e liberar polipeptídeos como eles passam pelo processo de dobramento. Acompanhantes também ajudar na renaturação de proteínas nas células. Proteínas dobradas são na verdade estruturas frágeis, que podem facilmente desnaturar, ou desdobrar. Apesar de muitos milhares de títulos realizar proteínas juntos, a maioria dos títulos são não covalente e bastante fraco.

Mesmo sob circunstâncias normais, uma porção de todas as proteínas celulares são desdobradas. Aumentando a temperatura do corpo por apenas alguns graus pode aumentar significativamente a taxa de desdobramento. Quando isso acontece, reparação proteínas existentes usando acompanhantes é muito mais eficiente do que a síntese de novos. Curiosamente, as células sintetizam proteínas chaperones adicionais em resposta ao "choque térmico".

O que são famílias de proteínas?

Todas as proteínas ligam a outras moléculas de modo a completar as suas tarefas, ea função exata de uma proteína depende da forma suas superfícies expostas interagir com as moléculas. Proteínas com formas relacionadas tendem a interagir com as moléculas de certos de formas semelhantes, e estas proteínas são, por conseguinte, considerado uma família de proteínas. As proteínas dentro de uma família particular, tendem a desempenhar funções semelhantes dentro da célula.

Proteínas da mesma família também muitas vezes têm longos períodos de sequências de aminoácidos semelhantes dentro da sua estrutura primária.

Estes alongamentos foram conservadas através da evolução e são essenciais para a função catalítica da proteína.

Por exemplo, as proteínas do receptor de células contêm diferentes sequências de aminoácidos nos seus locais de ligação, que recebem sinais químicos a partir de fora da célula, mas eles são mais semelhantes em sequências de aminoácidos que interagem com proteínas comuns intracelulares de sinalização.

Famílias de proteínas pode ter muitos membros, e eles provavelmente evoluiu de duplicações de genes antigos.

Estes duplicações levou a modificações das funções das proteínas e expandiu o repertório funcional de organismos ao longo do tempo.

Conclusão

As proteínas são construídos como cadeias de aminoácidos, que em seguida se dobram em únicas formas tridimensionais. Bonding dentro de moléculas de proteína ajuda a estabilizar a sua estrutura, e as formas finais dobradas de proteínas são bem adaptados às suas funções.

Fonte: www.nature.com

Proteínas

São compostos orgânicos de alto peso molecular, são formadas pelo encadeamento de aminoácidos. Representam cerca do 50 a 80% do peso seco da célula sendo, portanto, o composto orgânico mais abundante de matéria viva.

Observações

Pode-se dizer que as proteínas são polímeros de aminoácidos o que em suas moléculas existem ligações peptídicas em número igual no número de aminoácidos presentes menos um.

Pode-se dizer, também, que os aminoácidos são monômeros dos peptídeos e das proteínas.

Polímeros são macromoléculas formadas pela união de várias moléculas menores denominadas monômeros.

Nota - Uma molécula protéica contém desde algumas dezenas até mais de 1.000 aminoácidos. 0 peso molecular vai de 10.000 a 2.800.000. A molécula de hemoglobina, por exemplo, é formada por 574 aminoácidos e tem peso molecular de 68.000. Justifica-se, assim, o fato de as moléculas protéicas estarem incluídas entre as macromoléculas.

Classificação: pode-se classificar as proteínas em três grupos:

Proteínas simples

São também denominadas de homoproteínas e são constituídas, exclusivamente por aminoácidos. Em outras palavras, fornecem exclusivamente uma mistura de aminoácidos por hidrólise.

Pode-se mencionar como exemplo:

As Albuminas

São as de menor peso molecular

São encontradas nos animais e vegetais.

São solúveis na água.

Exemplos: albumina do plasma sangüíneo e da clara do ovo.

As Globulinas

Possuem um peso molecular um pouco mais elevado.

São encontradas nos animais e vegetais

São solúveis em água salgada.

Exemplos: anticorpos e fibrinogênio.

As Escleroproteínas ou proteínas fibrosas

Possuem peso molecular muito elevado.

São exclusivas dos animais.

São insolúveis na maioria dos solventes orgânicos.

Exemplos: colágeno, elastina e queratina.

Proteínas Conjugadas

São também denominadas heteroproteínas. As proteínas conjugadas são constituídas por aminoácidos mais outro componente não-protéico, chamado grupo prostético.

Dependendo do grupo prostético, tem-se:

Proteínas conjugadas Grupo prostético Exemplo
Cromoproteínas pigmento hemoglobina, hemocianina e citocromos
Fosfoproteínas ácido fosfórico caseína (leite)
Glicoproteínas carboidrato mucina (muco)
Lipoproteínas lipídio encontradas na membrana celular e no vitelo dos ovos
Nucleoproteínas ácido nucléico ribonucleoproteínas e desoxirribonucleoproteínas

Proteínas Derivadas

As proteínas derivadas formam-se a partir de outras por desnaturação ou hidrólise. Pode-se citar como exemplos desse tipo de proteínas as proteoses e as peptonas, formadas durante a digestão.

Observação: na ordem crescente de grandeza molecular tem-se:

Proteínas

Características

Natureza macromolecular - Possuem um tamanho compreendido entre 0,001 a 0,2 mm (mm = micrômetro) de diâmetro formando, na água, uma solução coloidal.

Natureza anfótera Constituem, pois, o melhor Sistema Tampão do organismo.

Estrutura: os níveis de organização Molecular de uma proteína são:

Primário - representado peIa seqüência de aminoácidos unidos através das ligações peptídicas.

Secundário - representado por dobras na cadeia (a - hélice), que são estabilizadas por pontes de hidrogênio.

Terciário - ocorre quando a proteína sofre um maior grau de enrolamento e surgem, então, as pontes de dissulfeto para estabilizar este enrolamento.

Quaternário - ocorre quando quatro cadeias polipeptídicas se associam através de pontes de hidrogênio, como ocorre na formação da molécula da hemoglobina (tetrâmero).

Veja as figuras a seguir, que mostram a representação esquemática dos três níveis de organização molecular de uma proteína:

Representação esquemática dos níveis de organização molecular de uma proteína

Proteínas
Representação esquemática dos níveis de organização molecular de uma proteína

Proteínas

Nota - A forma das proteínas é um fator muito importante em sua atividade, pois se ela é alterada, a proteína torna-se inativa. Esse processo de alteração da forma da proteína é denominado desnaturação, podendo ser provocado por altas temperaturas, alterações de pH e outros fatores.

A desnaturação é um processo, geralmente irreversível, que consiste na quebra das estruturas secundária e terciária de uma proteína.

Nota - uma proteína difere de outra:

1) Pelo número de aminoácidos: uma proteína A é formada por 610 aminoácidos de determinados tipos e ordenados numa certa seqüência. Uma proteína B é formada pelos mesmos tipos de aminoácidos, na mesma seqüência, mas em número de 611. A proteína B será diferente da A apenas por conter uma unidade a mais.

2) Pelo tipo de aminoácidos: uma proteína C apresenta, num certo trecho de sua molécula, aminoácidos corno valina, glicina, leucina, triptofano, treonina, alanina e arginina. Uma proteína D, formada pelo mesmo número de aminoácidos e na mesma seqüência que a proteína C, apresenta nesse trecho os aminoácidos valina, glicina, isoleucina, triptofano, treonina, alanina e arginina. Apenas pelo fato de na proteína C haver leucina no trecho de molécula considerado, as proteínas C o D são diferentes.

3) Pela seqüência dos aminoácidos: uma proteína E é formada, em determinado trecho de sua molécula, pelos aminoácidos cisteína, serina, metionina, leucina, histidina e lisina. Uma proteína F é formada pelos mesmos aminciácidos, mas, no tracho em exame, há uma inversão na posição de dois deles; cisteína, metionina, serina, leucina, hístidina e lisina. Por causa disso, as proteínas E e F são diferentes.

4) Pelo formato da molécula: as moléculas protéicas assumem determinados formatos é, quando os formatos de duas moléculas são diferentes, elas também o são.

Conclui-se, então, que podendo repetir-se à vontade os 20 tipos de aminoácidos e, ainda, combinando-se de várias formas a partir das diferenças que acabamos de examinar, uma célula pode produzir muitas proteínas diferentes. Imagina-se, então, quantas proteínas podem ser produzidas por todos os seres vivos.

FUNÇÕES

As proteínas podem ser agrupadas em várias categorias de acordo com a sua função.

De uma maneira geral, as proteínas desempenham nos seres vivos as seguintes funções: estrutural, enzimática, hormonal, de defesa, nutritivo, coagulação sangüínea e transporte.

Função estrutural

Participam da estrutura dos tecidos.

Exemplos:

Colágeno

Proteína de alta resistência, encontrada na pele, nas cartilagens, nos ossos e tendões.

Actina o Miosina

Proteínas contráteis, abundantes nos músculos, onde participam do mecanismo da contração muscular

Queratina

Proteína impermeabilizante encontrada na pele, no cabelo e nas unhas, Evita a dessecação, a que contribui para a adaptação do animal à vida terrestre.

Albumina

Proteína mais abundante do sangue, relacionada com a regulação osmótica e com a viscosidade do plasma (porção líquida do sangue),

Função enzimática

Toda enzima é uma proteína. As enzimas são fundamentais como moléculas reguladoras das reações biológicas. Dentre as proteínas com função enzimática podemos citar, como exemplo, as lipases - enzimas que transformam os lipídios em sua unidades constituintes, como os ácidos graxos e glicerol.

Função hormonal

Muitos hormônios de nosso organismo são de natureza protéica. Resumidamente, podemos caracterizar os hormônios como substãncias elaboradas pelas glândulas endócrinas e que, uma vez lançadas no sangue, vão estimular ou inibir a atividade de certos órgãos. É o caso do insulina, hormônio produzido no pâncreas e que se relaciona com e manutenção da glicemia (taxa de glicose no sangue).

Função de defesa

Existem células no organismo capazes de "reconhecer" proteínas "estranhas" que são chamadas de antígenos. Na presença dos antígenos o organismo produz proteínas de defesa, denominados anticorpos. 0 anticorpo combina-se, quimicamente, com o antígeno, do maneira a neutralizar seu efeito. A reação antígeno-anticorpo é altamente específica, o que significa que um determinado anticorpo neutraliza apenas o antígeno responsável pela sua formação. Os anticorpos são produzidos por certas células de corpo (como os linfócitos, um dos tipos de glóbulo branco do sangue). São proteínas denominadas gamaglobulinas.

Função nutritiva

As proteínas servem como fontes de aminoácidos, incluindo os essenciais requeridos pelo homem e outros animais. Esses aminoácidos podem, ainda, ser oxidados como fonte de energia no mecanismo respiratório. Nos ovos de muitos animais (como os das aves) o vitelo, material que se presta à nutrição do embrião, é particularmente rico em proteínas.

Coagulação sangüínea

Vários são os fatores da coagulação que possuem natureza protéica, como por exemplo: fibrinogênio, globulina anti-hemofílica, etc...

Transporte

Pode-se citar como exemplo a hemoglobina, proteína responsável pelo transporte de oxigênio no sangue.

Fonte: www.universitario.com.br

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