São as moléculas orgânicas mais abundantes e importantes nas células e perfazem 50% ou mais de seu peso seco. São encontradas em todas as partes de todas as células, uma vez que são fundamentais sob todos os aspectos da estrutura e função celulares. Existem muitas espécies diferentes de proteínas, cada uma especializada em uma função biológica. Além disso, a maior parte da informação genética é expressa pelas proteínas.
O papel das proteínas e dos ácidos nucléicos está diretamente relacionado ao controle de tudo o que a célula é e tudo o que a célula faz. A estrutura e o funcionamento das proteínas são conhecidos há mais tempo do que os dos ácidos nucléicos.
As proteínas são componentes obrigatórios dos seres vivos, aparecendo até nos vírus, que não tem estrutura celular. Um de seus papéis fundamentais está relacionado à construção da matéria viva. Reposição de material celular desgastado e crescimento dependem, portanto, da fabricação de proteínas pelos ribossomos da célula.
Algumas proteínas desempenham uma função de regulação do metabolismo celular: trata-se das enzimas, sem as quais as reações químicas numa célula não seriam possíveis.
Outras proteínas ainda, os anticorpos, defendem o organismo das invasões de agentes externos.
Dois aminoácidos se unem na molécula de proteína através de uma ligação peptídica.
A reação ocorre entre a carboxila de um aminoácido e a amina de outro, havendo perda de uma molécula de água: trata-se de uma síntese por desidratação.
O produto formado quando aminoácidos se ligam = dipeptídeo (dois) / tripeptídeo (três) / tetrapepitídeo (quatro) / polipeptídeo (maior número de aminoácido na molécula).
Geralmente usamos o termo proteína para designar peptídeo com número superior a setenta aminoácidos.
PROTEÍNAS: MATERIAL DE CONSTRUÇÃO
As proteínas têm um importante papel estrutural, ou seja, muitas delas fazem parte da estrutura da matéria viva. O hialoplasma, por exemplo, é constituído principalmente de água e proteínas. Nas membranas celulares sempre estão presentes proteínas associadas a lipídios.
ENZIMAS: AS PROTEÍNAS CATALIZADORAS
A realização das reações químicas depende em grande parte da presença de proteínas especiais, as enzimas, que facilitam a ocorrência das reações. Substâncias com essas propriedades são chamadas de catalisadores.
O papel de qualquer enzima é muito específico; isso quer dizer que uma determinada enzima facilita a ocorrências de uma determinada reação.
Reações químicas podem acontecer sem enzimas; porém, no caso das células, essas reações seriam tão lentas que certamente impossibilitariam a existência da vida.
A forma, numa molécula de proteína é particularmente importante quando se trata de enzimas. É como se houvesse um encaixe entre a molécula de enzima e a de substrato, da mesma forma que uma chave se encaixa numa fechadura.
A equação a seguir descreve o modo de funcionamento de uma enzima: E + S = ES = E + P , onde E é a enzima, S é o substrato, ES é o complexo enzima-substrato, e P são os produtos da reação.
CONDIÇÕES PARA QUE A ENZIMA FUNCIONE: pH e TEMPERATURA
Cada enzima funciona melhor num determinado valor de pH, que é dito ótimo. Acima ou abaixo do ótimo, sua função é menos eficiente.
Da mesma forma que o pH, cada enzima tem uma temperatura ótima de funcionamento. A velocidade da reação é máxima na temperatura ótima, diminuindo sua eficiência abaixo ou acima dela.
É claro que a temperatura superior a 50º.C, a maioria das enzimas perde a função, já que sofrem desnaturação, isto é, elas se alteram, muitas vezes de modo permanente; suas proteínas celulares se deformam e perdem a capacidade de desempenhar suas funções.
Um ótimo exemplo de desnaturação é observado quando cozinhamos um ovo: a clara, rica em albumina (proteína), logo endurece, não voltando a se liquefazer após o resfriamento. A albumina se desnaturou, sofrendo coagulação.
Todas contêm carbono, hidrogênio, nitrogênio e oxigênio, e quase todas contêm enxofre.
Algumas proteínas contêm elementos adicionais, particularmente fósforo, ferro, zinco e cobre. Seu peso molecular é extremamente elevado.
Todas as proteínas, independentemente de sua função ou espécie de origem, são construídas a partir de um conjunto básico de vinte aminoácidos, arranjados em várias seqüências específicas.
Elas exercem funções diversas, como:
Catalisadores
Elementos estruturais (colágeno) e sistemas contráteis
Armazenamento (ferritina)
Veículos de transporte (hemoglobina)
Hormônios
Anti-infecciosas (imunoglobulina)
Enzimáticas (lipases)
Nutricional (caseína)
Agentes protetores.
As proteínas possuem complexas estruturas espaciais, que podem ser organizadas em quatro níveis, crescentes em complexidade:
Dada pela seqüência de aminoácidos e ligações peptídicas da molécula.
É o nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da molécula.
A estrutura primária da proteína resulta em uma longa cadeia de aminoácidos semelhante a um "colar de contas", com uma extremidade "amino terminal" e uma extremidade "carboxi terminal".
A estrutura primária de uma proteína é destruída por hidrólise química ou enzimática das ligações peptídicas, com liberação de peptídeos menores e aminoácidos livres.
Sua estrutura é somente a seqüência dos aminoácidos, sem se preocupar com a orientação espacial da molécula.
É dada pelo arranjo espacial de aminoácidos próximos entre si na seqüência primária da proteína.
É o último nível de organização das proteínas fibrosas, mais simples estruturalmente.
Ocorre graças à possibilidade de rotação das ligações entre os carbonos a dos aminoácidos e seus grupamentos amina e carboxila.
O arranjo secundário de um polipeptídeo pode ocorrer de forma regular; isso acontece quando os ângulos das ligações entre carbonos a e seus ligantes são iguais e se repetem ao longo de um segmento da molécula.
Dada pelo arranjo espacial de aminoácidos distantes entre si na seqüência polipeptídica.
É a forma tridimensional como a proteína se "enrola".
Ocorre nas proteínas globulares, mais complexas estrutural e funcionalmente.
Cadeias polipeptídicas muito longas podem se organizar em domínios, regiões com estruturas terciárias semi-independentes ligadas entre si por segmentos lineares da cadeia polipeptídica.
Os domínios são considerados as unidades funcionais e de estrutura tridimensional de uma proteína.
Surge apenas nas proteínas oligoméricas.
Dada pela distribuição espacial de mais de uma cadeia polipeptídica no espaço, as subunidades da molécula.
Estas subunidades se mantém unidas por forças covalentes, como pontes dissulfeto, e ligações não covalentes, como pontes de hidrogênio, interações hidrofóbicas, etc.
As subunidades podem atuar de forma independente ou cooperativamente no desempenho da função bioquímica da proteína.
São as unidades fundamentais das proteínas.
Todas as proteínas são formadas a partir da ligação em seqüência de apenas 20 aminoácidos.
Existem, além destes 20 aminoácidos principais, alguns aminoácidos especiais, que só aparecem em alguns tipos de proteínas.
Os aminoácidos que intervêm na composição das proteínas (existem outros) são número de 20 e obedecem à estrutura geral representada na figura abaixo:
As vacinas são produtos constituídos por microorganismos mortos ou atenuados (enfraquecidos) ou, ainda, por toxinas produzidas por esses microorganismos inativadas em laboratório. Assim, as vacinas contêm antígenos incapazes de provocar a doença, mas capazes de induzir o nosso organismo a produzir anticorpos.
Dessa forma, se o indivíduo, depois de vacinado, entrar em contato com esses microrganismos, o corpo já terá anticorpos suficientes para sua defesa.
É importante que todas as crianças sejam vacinadas segundo recomendações médicas. Nos postos de saúde são aplicadas vacinas contra muitas doenças, como a tuberculose, o tétano, a difteria, a coqueluche, o sarampo e a paralisia infantil. É necessário que os pais levem seus filhos para tomarem as vacinas na época certa. Quando tomadas adequadamente, as vacinas imunizam a pessoa contra às doenças as quais se destinam.
Entretanto, o corpo de uma pessoa pode ser invadido por um microorganismo contra o qual ainda não está protegido. Suponha que a ação desse microorganismo seja rápida e devastadora e que a pessoa não tenha tempo hábil para produzir anticorpos. Nesse caso, é preciso que a pessoa receba o soro terapêutico, que já contém os anticorpos necessários à inativação dos antígenos.
A ciência moderna dispõe de soros terapêuticos contra a ação de toxinas produzidas por certos microorganismos (exemplo: soro antitetânico, que combate o tétano, doença causada por um tipo de bactéria), e também contra toxinas presentes no veneno de certos animais, como cobras peçonhentas (soro antiofídico).
Assim, enquanto as vacinas contêm antígenos e induzem o organismo a produzir anticorpos, os soros já contêm anticorpos prontos. As vacinas, graças às “células de memória”, que podem garantir uma imunidade duradoura; os soros curam a doença, proporcionando uma proteção rápida, mas temporária.
Fonte: criatividadeeciencia.com
As Proteínas são compostos de alto peso molecular, compostos orgânicos de estrutura complementar e massa molecular elevada (de 100.000 a 100.000.000.000 ou mais unidades de massa atômica), sintetizadas pelos organismos vivos através da condensação de um grande número de moléculas de alfa-aminoácidos, através de ligações denominadas ligações peptídicas.
Uma proteína é um conjunto de no minimo 20 aminoácidos, mas sabemos que uma proteína possui muito mais que essa quantidade, sendo os conjuntos menores denominados Polipeptídeos. Em comparação, designa-se Prótido qualquer composto nitrogenado que contém aminoácidos, peptídios e proteínas (pode conter outros componentes).
Uma grande parte das proteínas são completamente sintetizadas no citosol das células pela tradução do RNA enquanto as proteínas destinadas à membrana citoplasmática, lisossomas e as proteínas de secreção possuem um sinal que é reconhecido pela membrana do retículo endoplasmático onde terminam sua síntese.
As proteínas são os componentes químicos mais importantes do ponto de vista estrutural.
Estrutura 3D da mioglobina, proteína globular de 153 aminoácidos, que contém um grupo prostético heme no centro
Parte de uma cadeia proteica mostrando as ligações peptídicas
Estrutura geral de um aminoácido
São compostos quaternários de carbono (C), hidrogênio (H), oxigênio
(O) e nitrogênio (N) - também chamado de azoto em Portugal, às vezes contêm
enxofre (S), como a cistina. A estrutura geral dos aminoácidos envolve um
grupo amina e um grupo carboxila, ambos ligados ao carbono a (o primeiro depois
do grupo carboxila). O carbono a também é ligado a um hidrogênio e a uma cadeia
lateral, que é representada pela letra R. O grupo R determina a identidade
de um aminoácido específico. A fórmula bidimensional mostrada aqui pode transmitir
somente parte da estrutura comum dos aminoácidos, porque uma das propriedades
mais importantes de tais compostos é a forma tridimensional, ou estereoquímica.
Existem 300 tipos de aminoácidos, porém somente 20 são utilizados no organismo
humano, sendo denominados aminoácidos primários ou padrão; apenas esses podem
ser sintetizados pelo DNA humano.
Desses 20, nove são ditos essenciais: isoleucina,
leucina, lisina, metionina, fenilanina, treonina triptofano, valina, histidina
e arginina. O organismo humano não é capaz de produzi-los, e por isso é necessária
a sua ingestão através dos alimentos para evitar sua deficiência no organismo.
Uma cadeia de aminoácidos denomina-se de "peptídeo", estas podem
possuir dois aminoácidos (dipeptídeos), três aminoácidos (tripeptídeos), quatro
aminoácidos (tetrapeptídeos), ou muitos aminoácidos (polipeptídeos). O termo
proteína é dado quando na composição do polipeptídeo entram centenas ou milhares
de aminoácidos.
As ligações entre aminoácidos denominam-se ligações peptídicas e estabelecem-se
entre o grupo amina de um aminoácido e o grupo carboxilo de outro aminoácido,
com a perda de uma molécula de água.
As proteínas podem ter 4 tipos de estrutura dependendo do tipo de aminoácidos que possui, do tamanho da cadeia e da configuração espacial da cadeia polipeptídica.
As estruturas são:
É dada pela seqüência de aminoácidos ao longo da cadeia polipeptídica.
É o nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo
o arranjo espacial da molécula. São específicas para cada proteína, sendo,
geralmente, determinadas geneticamente. A estrutura primária da proteína resulta
em uma longa cadeia de aminoácidos, com uma extremidade "amino terminal"
e uma extremidade "carboxi terminal". Sua estrutura é somente a
seqüência dos aminoácidos, sem se preocupar com a orientação espacial da molécula.
Suas ligações são ligações peptídicas e pontes dissulfeto.
Representada pela sequência de aminoácidos unidos por meio das ligações peptídicas.
É ligada a carboidratos assim como outros.
É dada pelo arranjo espacial de aminoácidos próximos entre si
na sequência primária da proteína. É o último nível de organização das proteínas
fibrosas, mais simples estruturalmente.
Ocorre graças à possibilidade de rotação das ligações entre os carbonos alfa
dos aminoácidos e os seus grupos amina e carboxilo. O arranjo secundário de
uma cadeia polipeptídica pode ocorrer de forma regular; isso acontece quando
os ângulos das ligações entre carbonos alfa e seus ligantes são iguais e se
repetem ao longo de um segmento da molécula.
São dois os tipos principais de proteicas:
alfa-hélice: presente na estrutura secundária dos níveis de organização das proteínas. São estruturas cilindricas estabilizadas por pontes de hidrogénio entre aminoácidos. As cadeias laterais dos aminoácidos encontram-se viradas para fora. Existem várias formas de como as hélice alfa podem organizar-se.
folha-beta: padrão estrutural encontrado em várias proteínas, nas quais regiões vizinhas da cadeia polipeptídica associam-se por meio de ligações de hidrogénio, resultando em uma estrutura achatada e rígida.
Resulta do enrolamento da hélice ou da folha pregueada, sendo
estabilizada por pontes de hidrogênio e pontes dissulfeto. Esta estrutura
confere a atividade biológica às proteicas.
A estrutura terciária descreve o dobramento final de uma cadeia, por interações
de regiões com estrutura regular ou de regiões sem estrutura definida, podendo
haver interações de segmentos distantes de estrutura primata, por ligações
não covalentes.
Enquanto a estrutura secundária é determinada pelo relacionamento estrutural
de curta distância, a terciária é caracterizada pelas interações de longa
distância entre aminoácidos, denominadas interações hidrofóbicas, pelas interações
eletrostáticas, pontes de hidrogenio e de sulfeto. Todas têm seqüências de
aminoácidos diferentes, refletindo estruturas e funções diferentes. Efetua
interações locais entre os aminoácidos que ficam próximos uns dos outros.
Algumas proteínas podem ter duas ou mais cadeias
polipeptídicas. Essa transformação das proteínas em estruturas tridimensionais
é a estrutura quaternária, que são guiadas e estabilizadas pelas mesmas interações
da terciária.A junção de cadeias polipeptídicas pode produzir diferentes funções
para os compostos.
Um dos principais exemplos de estrutura quaternária é a hemoglobina.
Sua estrutura é formada por quatro cadeias polipeptídicas.
São aquelas que participam dos tecidos dando-lhes rigidez, consistência e elasticidade.
São proteínas estruturais: colágeno (constituínte das cartilagens), actina e miosina (presentes na formação das fibras musculares), queratina (principal proteína do cabelo), fibrinogênio (presente no sangue), albumina (encontrada em ovos) e outras.
As proteínas podem exercer funções importantes no organismo de todos os organismos vivos, das quais se destacam as seguintes.
Exercem alguma função específica sobre algum órgão ou estrutura de um organismo como, por exemplo, a insulina que retira a glicose em excesso do sangue(embora tecnicamente a insulina seja considerada apenas um polipeptídeo, devido a seu pequeno tamanho).
Os anticorpos são proteínas que realizam a
defesa do organismo, especializados no reconhecimento e neutralização de vírus,
bactérias e outras substâncias estranhas.
O fibrinogênio e a trombina são outras proteínas de defesa,
responsáveis pela coagulação do sangue e prevenção de perda sanguínea em casos
de cortes e ferimentos.
Uma das principais fontes de proteínas é feijão. 100g de feijão possuem 21g de proteína
Obtenção de energia a partir dos canais que compõem as proteínas. Durante a fase de crescimento as crianças são especialmente sensíveis às deficiências de nutrientes, sobretudo proteínas.
Deficiência de calorias ou proteínas na dieta desvia as proteínas para a função energética, levando à deficiência de crescimento.
A necessidade diária de proteínas é de cerca de 1g/kg durante essa fase e 0,8-0,9g/kg na fase adulta.
Enzimas são proteínas capazes de catalisar
reações bioquímicas como, por exemplo, as lipases. As enzimas não reagem,
são reutilizadas (sempre respeitando o sítio ativo) e são específicas.
As enzimas reduzem a energia de ativação das reações químicas. A função da
enzima depende diretamente de sua estrutura. Proteínas altamente
especializadas e com atividade catalítica. Mais de 2000 enzimas são conhecidas,
acreditava-se que cada uma era capaz de catalisar apenas um tipo diferente
de reação química, porém novas pesquisas provaram que algumas enzimas podem
catalisar diferentes reações químicas.
O transporte de gases (principalmente do oxigênio e um pouco do gás carbônico) é realizado por proteínas como a hemoglobina e hemocianina presentes nos glóbulos vermelhos ou hemácias.
Ovo com clara desnaturada
A desnaturação ocorre quando a proteína perde sua estrutura
secundária e/ou terciária, ou seja, o arranjo tridimensional da cadeia polipeptídica
é rompido, fazendo com que, quase sempre, perca sua atividade biológica característica.
Quando as proteínas sofrem desnaturação não ocorre rompimento
de ligações covalentes do esqueleto da cadeia polipeptídica, preservando a
seqüência de aminoácidos características da proteína.
Os fatores que causam a desnaturação, são:
Aumento de temperatura (cada proteína suporta certa temperatura máxima, se esse limite é ultrapassado ela desnatura);
Extremos de pH;
Solventes orgânicos miscíveis com a água (etanol e acetona);
Solutos (ureia);
Exposição da proteína a detergentes;
Agitação vigorosa da solução proteica até formação abundante de espuma.
Experimentos que demonstram a reversibilidade da desnaturação, ajudam a provar que a estrutura terciária de uma proteína globular é determinada pela sua sequência de aminoácidos.
As proteínas desnaturadas retomam sua estrutura
nativa e sua atividade biológica assim que sua conformação natural de estabilidade
é atingida novamente. Renaturação é o nome que se dá a esse processo.
Por exemplo, uma ribonuclease purificada pode ser desnaturada pela presença
de um agente redutor em solução concentrada de ureia, através da clivagem
de quatro de suas oito ligações dissulfido a resíduos de cisteína e pela desestabilização
das interações hidrofóbicas causada pela ureia. A desnaturação da ribonuclease
é acompanhada por uma completa perda de sua atividade catalítica. Removidos
o agente redutor e a ureia, a ribonuclease desnaturada retoma sua estrutura
terciária correta, dobrando-se espontaneamente, com restauração completa de
sua atividade catalítica. As ligações dissulfido são refeitas nas mesmas posições
anteriores.
Marzzoco, Anita, "Bioquímica Básica"
- Ed. Guanabara Koogan, 3ª edição. pg 11
L. Nelson, David. The Three-Dimensional Structure of Proteins. Lehninger Principles
of Biochemstry (em inglês). 4 ed. [S.l.: s.n.]. pp. 148.
Lubert Stryer, Jeremy Mark Berg, John L. Tymoczko (trad.
Serge Weinman), Biochimie, Flammarion, « Médecine-Sciences », Paris, 2003,
5ª éd. ISBN 2-257-17116-0.
Carl-Ivar Brändén, John Tooze (trad. Bernard Lubochinsky, préf. Joël Janin),
Introduction à la structure des protéines, De Boeck Université, Bruxelles,
1996 ISBN 2-804-12109-7.
Rodríguez, Faride. La estructura de las proteínas
Lehninger, Albert L. Princípios da bioquímica
Fonte: pt.wikipedia.org
