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Aminoácidos

 

Aminoácidos

Os aminoácidos são as unidades estruturais básicas das proteínas. Um a-aminoácido é constituído de um grupamento amina, uma carboxila, um átomo de hidrogênio e um grupamento R diferenciado, todos eles ligados à um carbono a. Existem vinte aminoácidos na natureza que são capazes de gerar toda esta diversidade presente em nosso planeta. O aminoácido mais simples é a glicina, que só tem um átomo de hidrogênio em sua cadeis lateral.

A alanina vem a seguir, com um grupamento metila. Cadeias laterais hidrocarbonadas maiores são encontradas em valina, leucina e isoleucina. A prolina também tem uma cadeia lateral alifática, mas difere dos outros membros do conjunto dos vinte por sua cadeia lateral ser ligada tanto ao nitrogênio quanto ao átomo de carbono a.

A resultante estrutura cíclica influencia fortemente a arquitetura das proteínas. Três aminoácidos com cadeias laterais aromáticas fazem parte do repertório fundamental. A fenilalanina contém um radical fenila ligado à um grupamento metileno. O anel aromático da tirosina contém uma hidroxila, o que torna a tirosina menos hidrófoba do que a fenilalanina. O triptofano tem um anel indólico ligado à um grupamento metileno. Dois aminoácidos, serina e treonina , contêm hidroxilas alifáticas, o que as tornam muito mais hidrofílicas e reativas. Vamos agora aos aminoácidos com cadeias laterais muito polares, sendo altamente hidrófilos.

A lisina e a arginina têm cargas positivas em pH neutro. A histidina pode não ter carga ou tê-la positiva, dependendo de seu ambiente local. As cadeias laterais da arginina e da lisina são as mais longas no conjunto dos vinte. Existem dois aminoácidos com cadeias laterais ácidas, o ácido aspártico e o ácido glutâmico. Esses aminoácidos são geralmente chamados de aspartato e glutamato para salientar que suas cadeias laterais têm, quase sempre, cargas negativas no pH fisiológico. A glutamina e a asparagina são derivados não carregados de glutamato e aspartato que contêm uma amida terminal em vez de um carboxilato. Sete dos vinte aminoácidos têm cadeias laterais facilmente ionizáveis. Um átomo de enxofre está presente nas cadeias laterais de dois aminoácidos.

A cisteína contém uma sulfidrila (-SH) e a metionina possui um átomo de enxofre em uma ligação tio-éster (-S-Ch2). Ambas as cadeias laterais que contêm enxofre são hidrófobas. Esta grande diversidade na natureza química de cada aminoácido permite que estes possam construir uma gama enorme de diferentes proteínas com as mais diversas funções.

TABELA DE AMINOÁCIDOS

Aminoácidos
TODOS OS AMINOÁCIDOS

AMINOÁCIDOS COMO PRECURSORES DE OUTRAS MOLÉCULAS

O aminoácidos são os "blocos de construção" de proteínas e peptídeos. Eles também servem de precursores para muitos tipos de moléculas pequenas que têm diversos papéis biológicos. A histamina, por exemplo, é derivada, por descarboxilação, da histidina. A tirosina é precursor dos hormônios tiroxina e epinefrina e da melanina. O glutatião, cuja função é proteger os globos vermelhos de danos oxidativos, é derivado de um aminoácido muito especial, o glutamato. Já a biossíntese do óxido nítrico, molécula sinalizadora de curta duração, é iniciada a partir da arginina. O envolvimento de um aminoácido na síntese dos anéis de porfirina de hemos e clorofilas também é de enorme importância. O hemo é sintetizado a partir da glicina e do acetato. Muitas moléculas derivadas dos aminoácidos são essenciais para os sistemas biológicos.

Estrutura Secundária dos Aminoácidos

Refere-se ao arranjo espacial dos radicais de aminoácidos que estão pertos uns dos outros na sequência linear. Algumas dessas relações estéricas são de um tipo regular, dando origem a uma estrutura periódica. A alfa-hélice e a fita beta são elementos da estrutura secundária.

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A estrutura supersecundária refere-se a aglomerados de estrutura secundária. Por exemplo, uma fita beta separada de uma outra fita beta por uma alfa-hélice é encontrada em muitas proteínas. Tal padrão é chamado de unidade beta-alfa-beta. É válido considerar as estruturas supersecundárias como intermediárias entre estruturas secundária e terciária.

Estrutura Terciária

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Refere-se ao arranjo espacial de aminoácidos que estão bem longe na sequência linear. A linha divisória entre a estrutura secundária e a terciária é questão de gosto. As proteínas que contêm mais de uma cadeia polipeptídica exibem mais de um nível de organização estrutural. Cada cadeia polipeptídica em tal proteína é chamada de uma subunidade.

Estrutura Quartenária

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As proteínas que contêm mais de uma cadeia polipeptídica exibem um nível adicional de organização estrutural. Cada cadeia polipeptídica em tal proteína é chamada subunidade.

A estrutura quaternária refere-se ao arranjo espacial de subunidades e à natureza de seus contatos. As cadeias que constituem uma proteína com várias subunidades podem ser idênticas ou diferentes. Por exemplo, na hemoglobina (constituída de quatro cadeias), as interfaces das subunidades participam na transmissão de informação entre os centros de ligação para O2, CO2 e H+. Nas moléculas de anticorpos o centro de combinação ao antígeno é formado de segmentos de dois tipos diferentes de cadeias.

Modelagem das Proteínas

Cerca de 4000 estruturas, conhecidas através de cristalografia de raios-X e análise de ressonância magnética nuclear, podem ser encontradas no principal banco de dados de proteínas, o Protein Data Bank - PDB. As estruturas protéicas são, geralmente, estáveis e relativamente rígidas. Proteínas e peptídeos são biopolímeros compostos de resíduos de aminoácidos interligados por ligações. Suas estruturas podem ser discutidas em 4 níveis definidos como:

São moléculas empacotadas que adotam, na maioria dos casos, conformações globulares. Embora a sequência de aminoácidos determine a estrutura da proteína, ainda não é possível predizer com precisão a conformação adotada por uma determinada proteína, apenas definindo sua sequência.

Proteínas com funções similares geralmente apresentam estruturas similares; porém várias exceções à esta regra podem ser encontradas

Movimento Coordenado dois Aminoácidos

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Algumas proteínas habilitam células e organismos com a capacidade de contrairem-se, de mudarem de forma, ou de se deslocarem no meio ambiente. A actina e a miosina funcionam no sistema contrátil do músculo esquelético e a contração muscular é conseguida pelo movimento de deslizamento dos dois tipos de filamentos proteicos constituídos por estas proteínas. A tubulina é a proteína com a qual os microtúbulos são construídos. Os microtúbulos agem de forma concentrada com a proteína dineína nos cílios e flagelos para propelir as células. O movimento coordenado dos cromossomos na mitose é produzido por montagens contráteis constituídas de proteínas.

Proteção Imunitária

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As imunoglobulinas, são proteínas altamente específicas sintetizadas pelos linfócitos dos vertebrados, que podem reconhecer e precipitar, ou neutralizar, invasores como vírus, bactérias, células de outros organismos e proteínas "estranhas", levando à ativação do sistema do complemento e/ou de células do sistema imunológico.

Sustentação Mecânica dos Aminoácidos

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Muitas proteínas servem como filamentos de suporte para fornecer proteção ou resistência a estruturas biológicas. A alta força de tensão da pele o do osso é devida à presença do colágeno, uma proteína fibrosa. O couro é quase que colágeno puro. Os ligamentos contêm elastina, uma proteína estrutural capaz de distender-se em duas dimemsões.

O cabelo, as unhas e as penas consistem principalmente da proteína resistente e insolúvel denominada queratina. A forma de um fio de cabelo é determinada em parte pelo padrão de pontes dissulfeto na queratina.

O maior componenete das fibras da seda e da teia das aranhas é a fibroína. Os ligamentos "em dobradiça"das asas de certos insetos são feitos de resilina, uma proteína que tem propriedades elásticas próximas da perfeição.

Unidades Estruturais do Aminoácido

Os aminoácidos são as unidades estruturais básicas das proteínas. Um alfa-aminoácido é constituído de um grupamento amina, uma carboxila, um átomo de hidrogênio e um radical R diferenciado, ligados a um átomo de carbono, que é chamado de carbono alfa por ser o adjacente ao grupamento carboxila (ácido).

A figura abaixo representa a estrutura de um aminoácido.

Aminoácidos

Os 20 aminoácidos encontrados nas proteínas têm um grupo carboxila e um grupo amino ligados aos mesmo átomo de carbono (o carbono alfa, assim chamado por sua proximidade à carboxila ácida). Eles diferem uns dos outros através de suas cadeias laterais ou grupos R, os quais variam em estrutura, tamanho e carga elétrica, e influenciam a solubilidade do aminoácido em água. Os aminoácidos em solução em pH neutro são predominantemente iontes dipolares (ou, do alemão, zwitterions) em vez de moléculas não ionizadas.

O arranjo tetraédrico dos quatro grupamentos diferentes em torno do átomo de carbono alfa confere atividade ótica aos aminoácidos. As duas formas em imagem especular são chamadas de isômero L (levógero) e isômero D (dextrógero). Só os aminoácidos L são constituintes de proteínas, devido à especificidade da enzima peptidil transferase, que só faz a ligação peptídica se a cadeia lateral do aminoácido estiver para a esquerda. Os D-aminoácidos foram encontrados apenas em pequenos peptídios da parede de células bacterianas e em alguns peptídios que tem função de antibióticos.

Transporte e Armazenamento Aminoácido

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Muitas moléculas e iontes pequenos são transportados por proteínas específicas.

Por exemplo, a hemoglobina dos eritrócitos liga-se ao oxigênio à medida que o sangue atravessa os pulmões, transporta-o até os tecidos periféricos e libera-o para que possa participar da oxidação dos nutrientes

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A mioglobina, uma proteína desta mesma família, transporta oxigênio no músculo.

O plasma sangüíneo também contém lipoproteínas que transportam lipídios do fígado para outros órgãos.

O ferro é transportado no plasma sangüíneo pela transferrina, e armazenado no fígado complexado com a ferritina, uma outra proteína. Outros tipos de proteínas de transporte estão presentes nas membranas plasmáticas e nas membranas intracelulares de todos os organismos; elas estão aptas a ligaram-se, por exemplo, à glicose, aos aminoácidos ou às outras substâncias e a transportá-las através dessas membranas.

Fonte: www.icb.ufmg.br

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Aminoácido Apolares

Quando dissociado, em solução aquosa, contém uma amina com carga positiva, uma carboxila com carga negativa e dois hidrogênios ligados ao carbono a.

É o único aminoácido comum que não tem um átomo de carbono assimétrico. Glicina (do grego glykos = doce) ou Glicocola.

Ácido a-Aminoacético

Descoberto nos produtos da hidrólise da gelatina por Braconnot em 1820. Sintetizado por Perkin e Duppa em 1858.

Curiosidade


Asparagina e cistina foram os primeiros dois aminoácidos a ser reconhecidos, em 1806 e 1810, respectivamente.

Desde este tempo, foi comprovada a existência de mais de 300 aminoácidos.

Asparagina e cistina foram os primeiros dois aminoácidos a ser reconhecidos, em 1806 e 1810, respectivamente.

Desde este tempo, foi comprovada a existência de mais de 300 aminoácidos.

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Aminoácido Aromáticos

Há três aminoácidos aromáticos: Fenilalanina, Tirosina e Triptófano.

Os grupamentos aromáticos ligam-se ao grupamento alanina, com três carbonos.

Fenilalanina

A fenilalanina, como o nome indica, consiste em um grupamento fenil ligado a alanina.

Os aminoácidos aromáticos são hidrófobos, e tendem a se situar no interior de proteínas.

Fenilalanina (fenil derivado de alanina).

Ácido fenil-aminopropiônico

Isolado do precipitado com fosfotungstato de gelatina hidrolizada por Van Slyke em 1938. Sintetizado por Sheehan e Bolhofer em 1950.

Tirosina (Gr. thyros = queijo, primeiro isolado de caseina, a principal proteína do queijo).

Ácido parahidroxifenil-aminopropiônico

Descoberto no hidrolisado de chifre por Hedin em 1895. Isolado como o sal duplo de nitrato de prata. Sintetizado por Sörensen em 1910.

Tirosina

A tirosina possui uma hidroxila no anel aromático, o que faz dela um derivado fenólico. A hidroxila de certos radicais de tirosina em proteínas pode ser fosforilada.

Triptófano

O triptófano contém o anel do indol preso à cadeia lateral de alanina.

Triptófano (Tryptic + phane, Gr. phanein = aparecer primeiro)

Obtido por digestão tríptica (pela tripsina) de proteína.

Ácido indol-aminopropiônico

Classificação dos Aminoácidos

Os aminoácidos são classificados, de acordo com a polaridade do grupo R, em duas grandes categorias: aminoácidos apolares (grupo R hidrofóbico) e aminoácidos polares (grupo R hidrofilico).

Os aminoácidos apolares ("oleosos", porque são hidrofóbicos como os lipídeos) têm grupos R constituídos por cadeias orgânicas com caráter de hidrocarboneto, que não interagem com a água.

Têm geralmente uma localização interna na molécula de proteína, quando esta é globular (nas proteínas de membrana, ficam mergulhadas na bicamada lipídica). Pertencem a este grupo: glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, metionina, prolina, fenilalanina e triptofano.

Os aminoácidos classificados como polares são os que têm, nas cadeias laterais, grupos com carga elétrica líquida ou grupos com cargas residuais, que os capacitam a interagir com a água.

São geralmente encontrados na superfície da molécula protéica.

Estes aminoácidos são subdivididos em três categorias, segundo a carga apresentada pelo grupo R em soluções neutras: aminoácidos básicos, se a carga for positiva; aminoácidos ácidos, se a carga for negativa; e aminoácidos polares sem carga, se a cadeia lateral não apresentar carga líquida.

Os aminoácidos básicos são lisina, arginina e histidina. O valor de pK' do grupo ionizável presente na cadeia lateral de lisina e arginina (amino e guanidino, com pK’ = 10,54 e pK' = 12,48, respectivamente) mostra que, em pH neutro, esses grupos estão protonados.

As cadeias laterais da histidina (grupo imidazólico, com pK’ = 6,04) estão muito menos ionizadas em pH 7; como o valor de seu pK’ está uma unidade abaixo deste pH, apenas 10% de suas moléculas estarão com o grupo R protonado.

Os aminoácidos ácidos são os dicarboxilicos: aspartato e glutamato. O pKa de suas cadeias laterais é 3,90 e 4,07, respectivamente, e, portanto, em pH neutro, estão desprotonadas (dissociadas).

Os aminoácidos polares sem carga são serina, treonina e tirosina, com um grupo hidroxila na cadeia lateral; asparagina e glutamina, com um grupo amida; e cisteína, com um grupo sulfidrila.

Controle do Metabolismo no Crescimento

Algumas proteínas ajudam a regular a atividade celular ou fisiológica. Entre elas estão muitos hormônios. Um exemplo é a insulina, a qual regula o metabolismo dos açúcares e o hormônio de crescimento da hipófise. A responsta celular a muitos sinais hormonais é freüentemente regulada por uma classe de proteínas que se ligam ao GTP e são chamadas proteínas G (o GTP é estreitamente relacionado ao ATP com a guanina substituindo a adenina). A expressão seqüencial controlada da informação genética é essencial para o crescimento e a diferenciação ordenados das células. Só se expressa uma pequena fração do genoma de uma célula em cada momento. Nas bactérias, as proteínas repressoras são elementos controladores importantes que silenciam segmentos específicos do DNA de uma célula.

Em organismos superiores, o crescimento e a diferenciação são controlados pelos fatores proteicos de crescimento. Por exemplo, o fator de crescimento de nervos guia a formação de redes neurais. De fato, as proteínas servem em todas as células como sensores que controlam o fluxo de energia e de matéria.

Hidrólize de Proteínas

Todas as proteínas dão origem a aminoácidos quando hidrolisadas. Todos estes aminoácidos têm um grupo amino preso ao átomo de carbono próximo ao grupo carboxil (uma posição antes, no carbono alfa); daí serem chamados a-aminoácidos.

A fórmula geral para estes ácidos é:

NH2

R - CH - COOH

Algumas proteínas rendem apenas aminoácidos quando hidrolizadas (proteínas simples ou holoproteínas). Outras produzem aminoácidos mais outros tipos de moléculas (são as proteínas conjugadas).

Proteínas estão compostas de aminoácidos unidos por um tipo de ligação amídica chamada "ligação peptídica" (um acoplamento entre aminoácidos), e a hidrólise de proteínas envolve a hidrólise de muitas ligações peptídicas, desde que uma molécula de proteína pode conter centenas ou milhares de resíduos aminoácido.

Da mesma maneira que é o caso com amidas, as ligações peptídicas nas proteínas são resistentes à hidrólise e requerem fervura prolongada com ácidos bases relativamente fortes para conclusão do processo.

Mais de 30 aminoácidos foram definitivamente estabelecidos como de ocorrência natural em proteínas; a maioria das proteínas contém uma proporção grande destes aminoácidos. Entretanto, somente 20 destes aminoácidos são codificados geneticamente.

Fonte: www.geocitie.com.br

Aminoácidos

Aminoácidos e a Beleza Física

Aminoácidos

Recentemente os aminoácidos foram adicionados em diversos xampus, condicionadores e sabonetes. Estes aminoácidos possuem vários benefícios. Os aminoácidos são também utilizados para melhorar a condição física, portanto, estão se tornando cada vez mais importantes para as mulheres.

Os aminoácidos são fatores de hidratação natural da pele

Como a água representa 50-70% do nosso peso corporal, uma pessoa com 50 kg contém cerca de 25-30 kg de água. A pele tem um papel importante na retenção da água. Ela consiste de 4 camadas: a camada de gordura subcutânea, a derme com aproximadamente 2-3mm de espessura, a epiderme com aproximadamente 0.1 mm de espessura , e o estrato córneo com 0.01 mm de espessura que cobre a superfície.

As 3 camadas internas são formadas por células vivas. As células epidérmicas se queratinizam em aproximadamente 2 semanas, em seguida sobem para a superfície e formam o estrato córneo que desaparece gradativamente após um tempo (renovação). A umidade da pele depende muito do conteúdo aquoso de seu estrato córneo.

Os aminoácidos são fatores de hidratação natural (NMF) importantes no estrato córneo (Figura abaixo). Quando as células epidérmicas morrem e se transformam em estrato córneo, as proteínas presentes nas células são degradadas em aminoácidos e transportadas para o estrato córneo. Cerca de metade do NMF da pele é formada por aminoácidos e ácido pirrolidona carboxílico (PCA) derivado do glutamato (Figura abaixo).

Aminoácidos

Os aminoácodos também estão presente no colágeno, um ingrediente cosmético

O colágeno, um ingrediente cosmético conhecido por manter a pele macia, consiste na realidade de vários aminoácidos (Figura abaixo).

Muitos problemas como aspereza e manchas escuras na pele são muitas vezes relacionados com a falta de aminoácidos. Existe a possibilidade de que o estrato córneo da pele de portadores de dermatite atópica ou polinose sejam também deficientes em aminoácidos, quando comparados a pessoas saudáveis. Um estudo retrata um caso, mostrando que quando uma pomada composta de aminoácido é aplicada sobre queimaduras na pele, a área afetada não se transforma em cicatriz quelóide e volta ao seu estado normal.

Aminoácidos

Cuidado com as cutículas danificadas

O conteúdo de água é um importante fator para o cabelo e a pele. Um tecido chamado cutícula, presente na superfície do fio do cabelo, tem um papel importante na retenção de água no cabelo, e os aminoácidos são ingredientes que hidratam a cutícula.

Cabelos sem brilho e ressecados são sinais de que as cutículas estão bastante danificadas devido à diminuição da quantidade de aminoácidos. Muitas pessoas tingem seus cabelos, mas a tintura e a descoloração prejudicam os cabelos, deixando suas cutículas danificadas. Foi demonstrado que xampus, condicionadores e agentes para tratamento contendo certos tipos de aminoácidos evitam que os cabelos se quebrem, devido ao aumento da capacidade de retenção de água.

Cabelos cuidados com aminoácidos se tornam “macios” e “hidratados”.

Os aminoácidos são suave para a pele e corpo

Sabonetes, cosméticos e produtos para cuidados dos cabelos a base de aminoácidos causam menos irritação e são suaves para a pele e cabelos. Se você lavar suas mãos com um sabonete comum cerca de 10 vezes em intervalos de 20 minutos, elas começarão a apresentar ressecamento e aspereza. No entanto, tensoativos à base de aminoácidos provavelmente não darão essa sensação às mãos. O pH da pele é um fator importante para este fato. A pele sob condições normais apresenta pH 5 a 6. A pele se torna alcalina após repetidas lavagens utilizando sabonetes fortemente alcalinos. Esta é uma das causas da pele áspera. Sabonetes e detergentes à base de aminoácidos são feitos para mostrar alto poder de limpeza em condições de pH próximas do pH natural da pele.

O ácido biliar, que decompõe as micelas das gorduras no intestino, desempenha um papel semelhante aos detergentes. Esta substância também se conjuga com aminoácidos, auxiliando no seu papel.

Os aminoácidos são eficientes na queima de gordura

Atualmente os aminoácidos ganharam atenção no mundo da forma física devido à sua eficácia no auxílio de “queima de gordura do corpo”. Os tecidos sadios são aumentados pela aceleração da regeneração dos músculos após a prática de exercícios aeróbicos como corrida e natação de longa distância, quando há suplementação de aminoácidos de cadeia ramificada (BCAA), pois os aminoácidos na alimentação diária são matéria-prima para os músculos. O aumento dos músculos, queima a gordura, estimula o metabolismo basal e aumenta o consumo de energia, reduzindo a probabilidade do corpo ultrapassar seu peso ideal. Para a queima de gorduras, são necessários 30 minutos de caminhada ou mais. Porém a ingestão de aminoácidos possibilita a prática mais eficiente de exercícios, isto é, exercícios mais pesados por um período de tempo maior do que o habitual, estimulando assim a degradação dos depósitos de gordura.

Um número crescente de pessoas, incluindo as modelos profissionais, estão utilizando aminoácidos na dieta para manter a boa forma, esperando obter efeitos acentuados. Isto reforça o vasto potencial dos aminoácidos para forma física.

Os aminoácidos são facilmente encontrados no ambiente

Resíduos eliminados no esgoto, como sabonetes e detergentes devem ser biodegradáveis. Mesmo que eles sejam eliminados na água dos rios ou mares, isto não acarretará destruição ambiental, com a condição de que os microorganismos “comam” e degradem os resíduos, transformando-os em dióxido de carbono e água.

Os aminoácidos, componens dos organismos vivos, retornam rapidamente à natureza. Recentemente foram desenvolvidos detergentes produzidos através da combinação de ácidos graxos com aminoácidos, como o glutamato e a glicina, que estão sendo bastante utilizados devido às suas propriedades ecológicas.

Agora os materiais derivados de aminoácidos estão sendo rapidamente incorporados no dia a dia.

Aminoácidos na Medicina

Em 1956, foram lançadas no Japão infusões de aminoácidos para fornecer nutrientes para pacientes no período pré e pós-operatório. Esta foi a primeira aplicação de aminoácidos puros no campo da medicina no mundo.

Após uma série de aperfeiçoamentos em diversos países, foram desenvolvidas infusões de alta-caloria (hiperalimentação) que continham além dos aminoácidos, carboidratos e eletrólitos como sódio e potássio. Foi comprovado que as infusões eram responsáveis pelo sucesso cirúrgico, além de permitir um melhor controle nutricional. Agora elas estão sendo amplamente utilizadas como produtos médicos indispensáveis em cirurgia, clínica médica, pediatria e outras especialidades sob a forma de nutrição parenteral (intravenosa).

Existem vários estudos sobre a função fisiológica de cada aminoácido, e há grandes esperanças de que sejam desenvolvidos produtos médicos beneficiados por suas funções fisiológicas.

A tecnologia para produção de aminoácidos, incluindo o método de fermentação, possibilitou a fabricação de aminoácidos de alta qualidade em grandes quantidades. Este desenvolvimento tecnológico contribuiu significativamente na difusão das infusões de aminoácidos no mundo.

AUXILIAM NO TRATAMENTO DE INFERMIDADES HEPÁTICAS

Os níveis de aminoácidos do sangue de pacientes que apresentam disfunções hepáticas têm como característica a concentração mais baixa de aminoácidos de cadeia ramificada (valina, leucina e isoleucina) e mais alta de aminoácidos aromáticos (fenilalanina, tirosina e triptofano), quando comparados com pessoas saudáveis.

Este desequilíbrio nos aminoácidos é causa freqüente da encefalopatia hepática, levando o paciente ao estado de coma em alguns casos mais graves. Para suplementação dos aminoácidos necessários e prevenção da encefalopatia hepática, foram desenvolvidas preparações de aminoácidos de cadeia ramificada, com uma composição de aminoácidos bem equilibrada. Estas preparações têm surtido resultados excelentes no tratamento da insuficiência hepática.

PARA MELHORAR A CONDIÇÃO NUTRTICIONAL DE PORTADORES DE DOENÇA RENAL

As proteínas alimentares ingeridas são metabolizadas em aminoácidos, que no final são metabolizados em uréia, um produto inaproveitável. A disfunção renal crônica é uma doença em que a uréia não é totalmente eliminada. Portadores desta doença estão sujeitos ao tratamento de diálise e dietas com restrição de proteínas.

No entanto, a continuidade de uma dieta com pouca proteína reduz os níveis de aminoácidos no sangue e prejudica a condição nutricional do paciente. As preparações de aminoácidos possibilitam manter a condição nutricional e ao mesmo tempo prevenir a redução da função renal através da suplementação dos aminoácidos necessários, principalmente os aminoácidos essenciais importantes para manutenção das funções do organismo nas quantidades necessárias.

Existem na atualidade, dietas e suplementos de aminoácidos para uso tanto oral como injetável, obedecendo a estas características.

TRATAMENTOS MÉDICOS DE PRIMEIRA LINHA

Embora a dieta elementar e as infusões de aminoácidos sejam misturas de vários tipos de aminoácidos, foi descoberto que alguns aminoácidos, isoladamente, também produzem diversos efeitos terapêuticos. O ácido glutâmico é utilizado como uma droga anti-úlcera, e sua função de reparação da mucosa gastrointestinal também ganhou atenção recentemente.

A arginina exerce um efeito imuno-estimulador não somente em pessoas saudáveis, mas também em pacientes no pós-operatório com função imunológica reduzida, pacientes em tratamento intensivo e pacientes infectados com vírus HIV.

Um estudo mostrou que da lista das 500 drogas mais vendidas no mundo, 90 (18%) utilizam aminoácidos como intermediários farmacêuticos. Dentre eles estão, por exemplo, a amoxicilina (antibíotico), captopril, enalapril, lisinopril (drogas hipotensivas), norvir, amprenavir (drogas anti-HIV), e acyclovir (droga antiviral). Um outro exemplo é <nateglinida>, um antidiabético oral desenvolvido pela Ajinomoto Pharma, do Japão. Estas drogas utilizam aminoácidos como a prolina, valina e fenilalanina, e aminoácidos sintéticos como D-fenilglicina e D-fenilalanina também desempenham papéis importantes.

Ajinomoto possui a maior participação no mercado mundial de aminoácidos para uso medicinal.

O glúten da farinha de trigo ou a proteína da soja são hidrolisados para produzir uma solução que contém todos os aminoácidos constituintes da proteína. Primeiro a Ajinomoto extraiu deles somente o glutamato, mas subseqüentemente verificou que cada um dos aminoácidos restantes, quando isolados na forma cristalina, poderia ser utilizado devido às suas características únicas nos tratamentos médicos.

Com o desenvolvimento progressivo da tecnologia de purificação e separação dos aminoácidos, 18 tipos de aminoácidos foram isolados com sucesso durante o início dos anos 50, e distribuídos para pesquisadores do mundo inteiro.

Isto deu um novo ímpeto aos estudos de aplicação dos aminoácidos. No mundo, o consumo anual de aminoácidos para uso medicinal atinge 15.000 toneladas.

Aminoácidos nos Esportes

Aminoácidos

"Aminoácidos nos esportes” é um consenso no mundo dos esportes profissionais há muito tempo. No entanto, atualmente as funções favoráveis dos aminoácidos estão ganhando atenção entre todos os praticantes de esportes, não somente os atletas. As funções são basicamente divididas em 3 categorias: (1) construção do músculo (2) melhora do condicionamento, e (3) recuperação da fadiga

Os BCAA's cotribuem com a costrução dos músculos

Os tecidos musculares são formados por duas proteínas principais, actina e miosina. Os mais releventes componentes destas duas proteínas são a leucina, isoleucina e valina, chamados aminoácidos de cadeia ramificada (BCAA*) devido às suas estruturas moleculares. Os BCAA´s* representam aproximadamente 35% dos aminoácidos essenciais contidos nas mioproteínas. A suplementação dos BCAA´s aumenta a matéria-prima nos tecidos musculares, contribuindo para a construção do músculo.

Melhora do condicionamento e recuperação da fadiga

Quando praticamos exercícios vigorosos ou corremos por um longo tempo, o organismo começa a decompor as proteínas e consumir os BCAA´s. Na realidade, o nível dos BCAA´s na corrente sanguínea pós-competição diminui cerca de 20% devido ao seu consumo intramuscular em esportes desgastantes, como maratonas e esqui. Isto mostra que exercícios vigorosos consomem e danificam os tecidos musculares.

No entanto, podemos reduzir os danos musculares e inibir a diminuição da força muscular através da suplementação de BCAA´s no momento adequado, antes ou durante a atividade esportiva. O fornecimento suficiente de BCAA´s, utilizados como energia para os exercícios, permite armazenar fontes de energia, mantendo nosso condicionamento por um longo tempo. Além disso, a ingestão de suplementos de BCAA´s imediatamente após a atividade esportiva ou antes do repouso, pode recuperar imediatamente os músculos danificados e prevenir sintomas como dores causadas por lesões musculares.

Aminoácidos

Melhore sua resistência física e mental com os BCAA's

Os BCAA´s também tem a função de impedir a produção de ácido lático, uma substância que causa a fadiga. Veja como ocorre a fadiga muscular: Quando praticamos exercício, há aumento do nível de ácido lático no sangue. Portanto o pH nos músculos diminui, causando dificuldade na contração. No entanto, a suplementação de BCAA´s inibe a elevação do nível de ácido lático no sangue, mesmo durante a prática de exercícios vigorosos.

O desempenho no esporte é mais influenciado pelas diminuições do entusiasmo e concentração do que pela fadiga muscular. Estas diminuições são causadas pelo aumento de serotonina, um neurotransmissor existente no cérebro. A matéria-prima da serotonina é o aminoácido essencial triptofano. Quando praticamos exercícios vigorosos por um longo tempo, o triptofano é transferido para o cérebro, levando à produção de serotonina. Entretanto, a ingestão de uma grande quantidade de BCAA´s dificulta a entrada do triptofano no cérebro, o que impede a produção de serotonina. É desta maneira que a suplementação de BCAA´s combate a diminuição de força de vontade, bem como a fadiga física e mental.

Arginina e glutamina para atletas

Além dos BCAA´s, a arginina e a glutamina também possuem efeitos positivos no indivíduo envolvido em atividades esportivas.

A arginina estimula a secreção do hormônio de crescimento, que é importante para a construção e reparo muscular. A suplementação de arginina é citada como responsável por promover a síntese das mioproteínas.

A glutamina, um aminoácido distribuído em abundância nos músculos, auxilia na síntese das mioproteínas e inibe sua quebra, como ocorre com a leucina. Exercícios vigorosos requerem glutamina em vários órgãos, portanto, a suplementação de glutamina tem um papel importante durante a prática de esportes.

Controle Funcional do Corpo

Os aminoácidos não são apenas componentes das proteínas que formam os tecidos do nosso corpo. A niacina (um tipo de vitamina), adrenalina, noradrenalina e serotonina (substâncias importantes no controle da função neurológica) também são derivadas de aminoácidos, como de tirosina e o triptofano.

OS AMINOÁCIDOS SÃO NECESSÁRIOS DIÁRIAMENTE

Os aminoácidos que formam o corpo são sintetizados e decompostos diariamente. Portanto, é importante que em nossa dieta diária possamos consumir freqüentemente os aminoácidos necessários, provenientes dos alimentos ingeridos. Quase todas as proteínas dos alimentos são degradadas em aminoácidos até chegar ao fígado.

Dos 20 tipos de aminoácidos constituintes das proteínas do organismo, 11 tipos podem ser produzidos a partir de outros aminoácidos ou de outras substâncias, enquanto os 9 restantes não podem ser sintetizados no corpo. Estes 9 tipos são chamados de “aminoácidos essenciais” e devemos consumi-los diariamente. O balanço recomendável de aminoácidos está definido no escore padrão estabelecido pelos órgãos internacionais (FAO/WHO/UNU). Comparando com este padrão, é possível identificar algum aminoácido limitante, e que deverá ser suplementado ao alimento.

Aminoácidos

DEFICIÊNCIA DE AMINOÁCIDOS

Se houver deficiência de aminoácidos, o organismo não desempenhará adequadamente suas diversas funções. A deficiência de aminoácidos pode resultar, em particular, em subnutrição e pele ressecada. Os aminoácidos são nutrientes absolutamente necessários para a sobrevivência dos seres humanos.

AMINOÁCIDOS AUMENTAM A RESISTÊNCIA CONTRA INFECÇÕES

A resistência imunológica humana desempenha sua função quando as células imunes (macrófagos e outras) atacam os vírus e bactérias que se infiltram no organismo. Com baixa resistência física, a função dos macrófagos é prejudicada e a pessoa ficará mais suscetível a contrair infecções, como resfriados, pneumonias e outras doenças. A arginina e a glutamina auxiliam na função imunológica dos macrófagos e outras células.

A arginina e a glutamina são aminoácidos não essenciais que podem ser produzidos no organismo. No entanto, os macrófagos devem ativar e proliferar mais do que o habitual em resposta à infiltração de matérias estranhas como vírus. O aumento da resistência imunológica através do aumento do nível de aminoácido no sangue permitirá que o organismo esteja melhor protegido contra infecções. A suplementação equilibrada de aminoácidos auxiliará o organismo a ter maior resistência às doenças.

AMINOÁCIDOS NO COMBATE A RESSACA

A ressaca após ingestão excessiva de álcool é resultado do metabolismo do álcool que é convertido em acetaldeído no fígado.

A glutamina e a alanina ativam a gluconeogênese, acelerando o metabolismo do álcool e do acetaldeído. Os aminoácidos de cadeia ramificada (BCAA: valina, leucina, isoleucina), e também arginina e glutamina estimulam a função do fígado, promovendo o metabolismo do álcool.

Se estes aminoácidos forem ingeridos antes/depois da bebida e/ou no dia seguinte, eles auxiliarão na função do fígado e amenizarão os sintomas da ressaca.

Aminoácidos livres podem ser utilizados a qualquer hora.

Além dos aminoácidos constituintes de proteínas, o organismo armazena cada aminoácido em sua forma livre. Estes aminoácidos livres são usados como materiais para vitaminas, hormônios e para síntese de novas proteínas.

Os aminoácidos não aproveitados são quebrados em dióxido de carbono, água e amônia. Como a amônia possui alta toxicidade, ela é metabolizada no fígado e convertida em uréia inofensiva, que é eliminada na urina. Esta função de eliminação é conduzida principalmente pela arginina, que desempenha o papel principal na desintoxicação de amônia.

Tipos de Aminoácidos

AMINOÁCIDO DE CADEIA RAMIFICADA (BCAA)

* Eles são os aminoácidos presentes em abundância nas mioproteinas (proteínas do músculo). * Eles são conhecidos por aumentar a quantidade de proteínas no organismo.

* Eles são usados como fonte de energia durante os exercícios físicos.

* Eles consistem de 3 aminoácidos: valina, leucina e isoleucina.

Aminoácidos

ARGININA

* Ela desempenha um papel importante na dilatação dos vasos sanguíneos, o que facilita o fluxo sanguíneo e a oxigenação dos tecidos. (Óxido nítrico, que é necessário para a vaso-dilatação, é feito da arginina.).

* É um aminoácido útil na eliminação do excesso de amônia do organismo humano.

* Sua participação é citada no aumento da função imunológica.

Aminoácidos

GLUTAMINA

* É um dos aminoácidos presentes em maior quantidade no corpo.

* Tem a função de proteger o estômago e o trato intestinal. É usado como fonte de energia para o trato intestinal em particular.

* Sua participação é citada na proteção do fígado e aumento do metabolismo do álcool.

Aminoácidos

ÁCIDO ASPÁRTICO

* É um aminoácido presente em grande quantidade em aspargos.

* É um aminoácido facilmente usado como fonte de energia.

* É usado como um ingrediente de preparações nutricionais. O ácido aspártico é o aminoácido localizado mais próximo do ciclo TCA, que produz energia para grande parte do organismo.

O ciclo TCA pode ser comparado ao motor de um carro. Baseado neste mecanismo, cada uma das células do nosso corpo gera energia. O ácido aspártico pode elevar a eficiência deste sistema.

Aminoácidos

CISTEÍNA

* No corpo humano ela é sintetizada a partir da metionina . Em crianças, a capacidade de síntese da cisteína não é suficiente, tornando-se recomendável a ingestão de quantidade adicional deste aminoácido.

Aminoácidos

ÁCIDO GLUTÂMICO

* É um aminoácido encontrado em grande quantidade no trigo e na soja.

* É um dos aminoácidos mais facilmente utilizados como fonte de energia.

* É um aminoácido presente em diversos alimentos naturais. * Sua participação é citada na rápida recuperação da fadiga durante os exercícios.

Aminoácidos

ALANINA

* É um dos aminoácidos mais facilmente utilizados como fonte de energia.

* Sua participação é citada para melhorar o metabolismo do álcool.

* É também utilizado como material para a síntese de glicose (açúcar do sangue) necessária para o corpo.

* Sua participação é citada na rápida recuperação da fadiga durante os exercícios.

Aminoácidos

LISINA

* É um aminoácido essencial mais representativo.

* Geralmente é deficiente na farinha de trigo e no arroz polido.

O trigo é mais deficiente em lisina, comparativamente ao padrão ideal de aminoácidos. O aminoácido deficiente deve ser compensado para melhorar o valor nutricional.

Um projeto da United Nations University mostrou que a lisina tende a ser deficiente em países em desenvolvimento, onde as pessoas dependem do trigo e do pão como fonte de proteína. Se houver deficiência de aminoácidos como a lisina, isto poderá levar a distúrbios no crescimento.

Aminoácidos

PROLINA

* É um dos aminoácidos que formam a pele.

* A prolina é um aminoácido importante como NMF (Fator Natural de Hidratação) que proporciona a hidratação da pele.

* A prolina é um aminoácido facilmente usado como fonte de energia para o organismo.

* A prolina é um dos NMF´s mais importantes para retenção da umidade no estrato córneo da pele.

Aminoácidos

OUTROS AMINOÁCIDOS

METIONINA

É um aminoácido essencial que é usado para produzir diversas substâncias necessárias à nutrição, à resposta imunológica e à defesa contra agressões.


HISTIDINA

É um aminoácido essencial usado para produzir histamina e outros componentes.

FENILALANINA

É um aminoácido essencial usado para produzir diversos aminoácidos úteis.

TIROSINA

É usado para produzir diversos aminoácidos úteis e é chamado aminoácido aromático, junto com a fenilalanina e o triptofano

TRIPTOFANO

É um aminoácido essencial usado para produzir diversos aminoácidos úteis.

GLICINA

É usado para produção da glutationa e porfirina, um componente da hemoglobina.

ASPARAGINA

É um aminoácido localizado próximo ao ciclo do Ácido Tricarboxílico (local de geração de energia) junto com o ácido aspártico.

SERINA

É usado para produção de fosfolipídios e ácido glicérico.

VALINA, LEUCINA e ISOLEUCINA

Todos estes 3 aminoácidos são chamados aminoácidos de cadeia ramificada (BCAA´s). Eles desempenham funções importantes no aumento das proteínas e atuam como fonte de energia durante os exercícios.

TREONINA

É um aminoácido essencial usado para suplementação de proteínas de cereais.

Fonte: www.ajinomoto.com.br

Aminoácidos

Como Agem os Aminoácidos no Corpo

Uma vez penetrados na corrente sanguínea, os aminoácidos são rapidamente transportados através do corpo. Um pequeno número deles é utilizado imediatamente, dependendo das necessidades dos vários tecidos nessa ocasião. Num intervalo de tempo equivalente a 10 minutos, todos os aminoácidos são usados na síntese de proteína ou são armazenados.. O excesso de aminoácidos é utilizado como parte de energia ou estocado na forma de gordura branca. Os aminoácidos são estocados principalmente no fígado, mucosa intestinal, sangue ou no interior das células na forma de proteínas intracelulares.

Imediatamente após os aminoácidos terem penetrado na corrente sanguínea, suas concentrações se elevam discretamente, devido à rapidez com que são utilizados ou estocados. Durante o período de um dia, os aminoácidos são sistematicamente reconvocados e transportados pelo sangue até os locais onde são requisitados.

Vários gramas de proteínas são transportados a cada hora na forma de aminoácidos circulantes. O crescimento muscular depende da eficiência com que os aminoácidos atingem os tecidos que necessitam deles.

Prótidos

Sao materiais básicos na construção da grande maioria das estruturas do corpo (músculos, ossos, pele, cabelo, etc), desempenham tambem outras funções importantes.

"Protidos ou Proteinas e seus Aminoacidos"

São compostos quaternarios (ie, cuja a constituicao se baseia em carbono, oxigenio, hidrogenio e azoto), que na sua forma mais complexa se designam por proteinas, macromoleculas essencialmente constituidas, por uma serie de pequenas moleculas unitarias, conhecidas por aminoacidos. As proteinas, estao presentes, em maior ou menor quantidade, na composicao de praticamente todos os alimentos, exceptuando as gorduras alimentares e o acucar de consumo domestico. Qualquer tecido vivo contem proteinas. Dai a nessecidade por parte dos animais (incluindo o homem) de consumir proteinas, recorendo a plantas, ou a carne de outros animais, que previamente se abasteceram das mesmas, atraves das plantas. De facto, os protidos sao antes de tudo, um produto das plantas, baseado numa reaccao quimica, entre o dioxido de carbono do ar, e nitrogenio do solo. Sao essenciais a' vida humana, todo o ser vivo do mais simples ao mais complexo depende de proteinas para a sua organizacao e funcionamento. De facto estes importantes compostos, constituem a base solida de formacao da grande parte das estruturas do corpo (entre as quais, os musculos). Desempenham para alem da funcao plastica outros processos importantes, como, proteccao, regulacao, transporte, e mesmo em alguns casos, podem actuar como fonte energetica (1g de protidos, fornece cerca de 4 calorias). De facto ao contrario dos glicidos e lipidos, os protidos nao podem ser armazenados para utilizacao futura. Estes sao "directamente" integrados nos tecidos corporais, e sao os unicos compostos capazes de formar novas celulas e consequentemente tecido muscular, dai a sua vital importancia, num desporto, como o Culturismo. Para alem da agua, os protidos sao o elemento mais abundante no corpo humano, constituem verdadeiramente, cerca de 18% do peso total (27,69Kg para um individuo de 65Kg). Existe uma grande variedade de proteinas no mundo dos seres vivos, visto cada organismo sintetizar as suas proprias proteinas especificas. As proteinas que consumimos, nao sao directamente transformadas em celulas vivas. Passam primeiro por um complicado processo, de divisao nos seus elementos mais basicos e singulares. Os aminoacidos.

Aminoacidos Sao as pequenas moleculas, que atraves de uma combinacao complexa, constituem os protidos e proteinas. Estes aminoacidos, funcionam como "tijolos de construcao" para a sintese de proteinas. Da-se o nome de peptidos a pequenos grupos de aminoacidos encadeados uns aos outros. Consoante ainda, o numero desses aminoacidos, e' possivel classifica-los em dipeptidos (2 aminoacidos), tripeptidos (3 aminoacidos), ou polipeptidos (mais de 3 aminoacidos). As proteinas resultam da uniao de conjuntos de maior ou menor tamanho de polipeptidos. E importante referir que dos mais de 20 aminoacidos conhecidos, 8 sao considerados essenciais. O que se significa que o organismo e' incapaz de os sintetizar, e por isso devem ser ingeridos diariamente, atraves dos alimentos. Sao de facto as proteinas alimentares que vao fornecer os aminoacidos ao organismo, para que este sintetize as suas proprias proteinas. Mas para que isso aconteca, as proteinas devem previamente ser decompostas pelo processo digestivo, nos seus aminoacidos constituintes, afim que posteriormente estes sejam reorganizados nas celulas, para edificar moleculas proteicas necessarias ao crescimento e a' renovacao dos tecidos. Das proteinas alimentares conhecidas, e' possivel destacar algumas:

Proteinas Completas

Proteinas, que oferecem na sua constituicao, os 8 aminoacidos essenciais. Podendo-se ainda dividir as mesmas em, .Proteinas completas equilibradas Aquelas que contem na sua formacao, os aminoacidos essenciais, em quantidades e proporcoes correctas para as necessidades humanas. Fontes Principais: Ovos, leite e figado. .Proteinas completas desequilibradas As que possuiem os aminoacidos essenciais em quantidades e medidas desproporcionadas, isto e' em excesso e/ou carencia. Fontes Principais: Cereais, carne, peixe e verduras.

Proteinas Incompletas

Como o nome indica, sao proteinas, onde os aminoacidos essenciais estao em falta tao significativa, ao ponto de tornar a sua estrutura incompleta. Fontes Principais: Leguminosas secas e verdes, milho, feijao e gelatina. Poderia pensar-se, que o ideal seria ingerir apenas as proteinas, ditas completas e equilibradas. No entanto e sob o principio de alimentacao racional, esta ideia e' totalmente errada. De facto e como e' natural, as proteinas nao estao isoladas nos alimentos, vem antes associadas a outros nutrientes. Se utilizasemos apenas, como fonte proteica, esses alimentos, seriamos levados a ingerir quantidades desadequadas de outros nutrientes. O que de certa maneira justifica o uso de suplementos proteicos, pelos atletas de culturismo. Existe verdadeiramente desde ha' muito, no mercado, diversos produtos sintetizados, que oferecem ao consumidor uma fonte segura, determinada e isolada de determinadas quantidades de proteinas e aminoacidos especificos.

Fonte: www.uol.com.br

Aminoácidos

PROLINA

É um dos aminoácidos que formam a pele.

A prolina é um aminoácido importante como NMF (Fator Natural de Hidratação) que proporciona a hidratação da pele.

A prolina é um aminoácido facilmente usado como fonte de energia para o organismo.

A prolina é um dos NMF´s mais importantes para retenção da umidade no estrato córneo da pele.

Aminoácidos
Estrutura da Pele

OUTROS AMINOÁCIDOS

METIONINA

É um aminoácido essencial que é usado para produzir diversas substâncias necessárias à nutrição, à resposta imunológica e à defesa contra agressões.

HISTIDINA

É um aminoácido essencial usado para produzir histamina e outros componentes.

FENILALANINA

É um aminoácido essencial usado para produzir diversos aminoácidos úteis.

TIROSINA

É usado para produzir diversos aminoácidos úteis e é chamado aminoácido aromático, junto com a fenilalanina e o triptofano

TRIPTOFANO

É um aminoácido essencial usado para produzir diversos aminoácidos úteis.

GLICINA

É usado para produção da glutationa e porfirina, um componente da hemoglobina.

ASPARAGINA

É um aminoácido localizado próximo ao ciclo do Ácido Tricarboxílico (local de geração de energia) junto com o ácido aspártico.

SERINA

É usado para produção de fosfolipídios e ácido glicérico.

VALINA, LEUCINA e ISOLEUCINA

Todos estes 3 aminoácidos são chamados aminoácidos de cadeia ramificada (BCAA´s). Eles desempenham funções importantes no aumento das proteínas e atuam como fonte de energia durante os exercícios.

TREONINA

É um aminoácido essencial usado para suplementação de proteínas de cereais.

Fonte: www.ajinomoto.com.br

Aminoácidos

Como Agem os Aminoácidos no Corpo

Uma vez penetrados na corrente sanguínea, os aminoácidos são rapidamente transportados através do corpo.

Um pequeno número deles é utilizado imediatamente, dependendo das necessidades dos vários tecidos nessa ocasião.

Num intervalo de tempo equivalente a 10 minutos, todos os aminoácidos são usados na síntese de proteína ou são armazenados.. O excesso de aminoácidos é utilizado como parte de energia ou estocado na forma de gordura branca.

Os aminoácidos são estocados principalmente no fígado, mucosa intestinal, sangue ou no interior das células na forma de proteínas intracelulares.

Imediatamente após os aminoácidos terem penetrado na corrente sanguínea, suas concentrações se elevam discretamente, devido à rapidez com que são utilizados ou estocados. Durante o período de um dia, os aminoácidos são sistematicamente reconvocados e transportados pelo sangue até os locais onde são requisitados.

Vários gramas de proteínas são transportados a cada hora na forma de aminoácidos circulantes. O crescimento muscular depende da eficiência com que os aminoácidos atingem os tecidos que necessitam deles.

Prótidos

Sao materiais básicos na construção da grande maioria das estruturas do corpo (músculos, ossos, pele, cabelo, etc), desempenham tambem outras funções importantes.

"Protidos ou Proteinas e seus Aminoacidos"

São compostos quaternarios (ie, cuja a constituicao se baseia em carbono, oxigenio, hidrogenio e azoto), que na sua forma mais complexa se designam por proteinas, macromoleculas essencialmente constituidas, por uma serie de pequenas moleculas unitarias, conhecidas por aminoacidos.

As proteinas, estao presentes, em maior ou menor quantidade, na composicao de praticamente todos os alimentos, exceptuando as gorduras alimentares e o acucar de consumo domestico. Qualquer tecido vivo contem proteinas. Dai a nessecidade por parte dos animais (incluindo o homem) de consumir proteinas, recorendo a plantas, ou a carne de outros animais, que previamente se abasteceram das mesmas, atraves das plantas.

De fato, os protidos sao antes de tudo, um produto das plantas, baseado numa reaccao quimica, entre o dioxido de carbono do ar, e nitrogenio do solo. Sao essenciais a' vida humana, todo o ser vivo do mais simples ao mais complexo depende de proteinas para a sua organizacao e funcionamento.

De fato estes importantes compostos, constituem a base solida de formacao da grande parte das estruturas do corpo (entre as quais, os musculos).

Desempenham para alem da funcao plastica outros processos importantes, como, proteccao, regulacao, transporte, e mesmo em alguns casos, podem atuar como fonte energetica (1g de protidos, fornece cerca de 4 calorias).

De fato ao contrario dos glicidos e lipidos, os protidos nao podem ser armazenados para utilizacao futura.

Estes são "diretamente" integrados nos tecidos corporais, e sao os unicos compostos capazes de formar novas celulas e consequentemente tecido muscular, dai a sua vital importancia, num desporto, como o Culturismo. Para alem da agua, os protidos sao o elemento mais abundante no corpo humano, constituem verdadeiramente, cerca de 18% do peso total (27,69Kg para um individuo de 65Kg).

Existe uma grande variedade de proteinas no mundo dos seres vivos, visto cada organismo sintetizar as suas proprias proteinas especificas. As proteinas que consumimos, nao sao diretamente transformadas em celulas vivas. Passam primeiro por um complicado processo, de divisao nos seus elementos mais basicos e singulares. Os aminoacidos.

Aminoacidos Sao as pequenas moleculas, que atraves de uma combinacao complexa, constituem os protidos e proteinas. Estes aminoacidos, funcionam como "tijolos de construcao" para a sintese de proteinas. Da-se o nome de peptidos a pequenos grupos de aminoacidos encadeados uns aos outros.

Consoante ainda, o numero desses aminoacidos, e' possivel classifica-los em dipeptidos (2 aminoacidos), tripeptidos (3 aminoacidos), ou polipeptidos (mais de 3 aminoacidos). As proteinas resultam da uniao de conjuntos de maior ou menor tamanho de polipeptidos. E importante referir que dos mais de 20 aminoacidos conhecidos, 8 sao considerados essenciais. O que se significa que o organismo e' incapaz de os sintetizar, e por isso devem ser ingeridos diariamente, atraves dos alimentos. Sao de fato as proteinas alimentares que vao fornecer os aminoacidos ao organismo, para que este sintetize as suas proprias proteinas.

Mas para que isso aconteca, as proteinas devem previamente ser decompostas pelo processo digestivo, nos seus aminoacidos constituintes, afim que posteriormente estes sejam reorganizados nas celulas, para edificar moleculas proteicas necessarias ao crescimento e a' renovacao dos tecidos.

Das proteinas alimentares conhecidas, e' possivel destacar algumas:

Proteinas Completas

Proteinas, que oferecem na sua constituicao, os 8 aminoacidos essenciais. Podendo-se ainda dividir as mesmas em, .Proteinas completas equilibradas Aquelas que contem na sua formacao, os aminoacidos essenciais, em quantidades e proporcoes corretas para as necessidades humanas.

Fontes Principais: Ovos, leite e figado. .Proteinas completas desequilibradas As que possuiem os aminoacidos essenciais em quantidades e medidas desproporcionadas, isto e' em excesso e/ou carencia.

Fontes Principais: Cereais, carne, peixe e verduras.

Proteinas Incompletas

Como o nome indica, sao proteinas, onde os aminoacidos essenciais estao em falta tao significativa, ao ponto de tornar a sua estrutura incompleta.

Fontes Principais: Leguminosas secas e verdes, milho, feijao e gelatina. Poderia pensar-se, que o ideal seria ingerir apenas as proteinas, ditas completas e equilibradas.

No entanto e sob o principio de alimentacao racional, esta ideia e' totalmente errada.

De fato e como e' natural, as proteinas nao estao isoladas nos alimentos, vem antes associadas a outros nutrientes. Se utilizasemos apenas, como fonte proteica, esses alimentos, seriamos levados a ingerir quantidades desadequadas de outros nutrientes. O que de certa maneira justifica o uso de suplementos proteicos, pelos atletas de culturismo.

Existe verdadeiramente desde há muito, no mercado, diversos produtos sintetizados, que oferecem ao consumidor uma fonte segura, determinada e isolada de determinadas quantidades de proteinas e aminoacidos especificos.

Fonte: www.mundoanabolico.com

Aminoácidos

Aminoácidos são biologicamente importantes compostos orgânicos feitos a partir de amina (-NH 2 ) e ácido carboxílico (-COOH), grupos funcionais , juntamente com uma cadeia lateral específica para cada aminoácido. Os elementos essenciais de um aminoácido são de carbono , hidrogênio , oxigênio e azoto , embora os outros elementos são encontrados nas cadeias laterais de certos aminoácidos. Cerca de 500 aminoácidos são conhecidos e pode ser classificado em muitos aspectos. Estruturalmente elas podem ser classificadas de acordo com as localizações dos grupos funcionais "como alfa-(a), beta-(ß-), gama-(?) ou delta-(d)- aminoácidos; outras categorias relacionadas com a polaridade , pH nível, lado e do tipo de grupo de cadeia ( alifático , acíclico, aromático, contendo um grupo hidroxilo ou de enxofre, et al.). Sob a forma de proteínas , os aminoácidos constituem a segunda componente mais importante (depois da água ) de humanos músculos , células e outros tecidos. Fora proteínas, aminoácidos desempenham papéis críticos em processos tais como neurotransmissor transporte e biossíntese .

Os aminoácidos que possuem tanto a amina e os grupos de ácido carboxílico ligado ao primeiro carbono (alfa) átomo têm particular importância na bioquímica. Eles são conhecidos como 2 -, alfa, ou a-aminoácidos (genérico fórmula H 2 NCHRCOOH na maioria dos casos onde R é um orgânico substituinte conhecido como "cadeia lateral "), muitas vezes, o termo " aminoácido "é utilizado para referir-se especificamente a estes. Eles incluem os 23 proteinogénicos ("proteína de construção") Os aminoácidos que se combinam em peptídeos cadeias ("polipéptidos"), para formar os blocos de construção de uma grande variedade de proteínas . Estes são todos L- estereoisómeros ("canhoto " isómeros ), embora alguns D-aminoácidos ("destro") ocorrer em envelopes bacterianos e alguns antibióticos . 20 dos 23 aminoácidos proteinogénicos são codificadas diretamente por tripletos codões do código genético e são conhecido como "padrão" de aminoácidos. Os outros três ("non-standard" ou "não-canónica") são pyrrolysine (encontrado emmetanogénicas e outros organismos eucariotas ), selenocisteína (presente em muitos noneukaryotes assim como a maioria dos eucariotas), e N-Formilmetionina . Por exemplo, 25 proteínas humanas incluem selenocisteína (Sec), em sua estrutura primária, e as enzimas estruturalmente caracterizados (seleno enzimas) empregam Sec como o catalisador grupo em seus sítios ativos. Pyrollysine e selenocisteína são codificadas através de códons variantes; por exemplo, a selenocisteína é codificada pelo codão de paragem e elemento SECIS. Codon- tRNA combinações não encontradas na natureza também pode ser usado para "expandir" o código genético e criar novas proteínas conhecidas como alloproteins não incorporando proteinogénicos aminoácidos.

Muitos importantes proteinogénicos e não proteinogénicos aminoácidos desempenham também críticos não proteicos de função dentro do organismo. Por exemplo: no cérebro humano , glutamato (padrão de ácido glutâmico ) e ácido gama-amino-butírico ("GABA", não-padrão de ácido gama-amino) são, respectivamente, os principais neurotransmissores excitatórios e inibitórios ; hidroxiprolina (um grande componente do tecido conjuntivo de colágeno ) é sintetizado a partir de prolina , o padrão de amino ácido glicina é utilizada para sintetizar porfirinas usadas em células vermelhas do sangue , e o não-padrãocarnitina é utilizada no transporte de lípidos . 9 dos 20 aminoácidos padrão são chamados "essencial" para os seres humanos, porque eles não podem ser criados a partir de outros compostos pelo corpo humano e, portanto, deve ser tomado como alimento. Outros podem ser condicionalmente essencial para certas idades ou condições médicas. Os aminoácidos essenciais podem também diferir entre as espécies . Devido à sua importância biológica, os aminoácidos são importantes na nutrição e são normalmente utilizados em suplementos nutricionais , fertilizantes , e tecnologia de alimentos . Utilizações industriais incluem a produção de medicamentos , plásticos biodegradáveis e catalisadores quirais .

História

Os primeiros aminoácidos foram descobertos no início do século 19. Em 1806, químicos franceses Louis-Nicolas Vauquelin e Pierre Jean Robiquet isolado um composto no espargos que foi posteriormente chamado asparagina , o primeiro aminoácido a ser descoberto. Cistina foi descoberto em 1810, apesar de sua monômero , cisteína , permaneceu desconhecida até 1884. Glycine eleucina foram descobertos em 1820. O uso do termo aminoácido no idioma Inglês é a partir de 1898. As proteínas foram encontradas para produzir aminoácidos após digestão enzimática ou ácido hidrólise . Em 1902, Emil Fischer e Franz Hofmeister proposto que as proteínas são o resultado da formação de ligações entre o grupo amino de um aminoácido com o grupo carboxilo do outro, em que uma estrutura linear denominado Fischer peptídica.

Estrutura geral

Aminoácidos

Lisina com os átomos de carbono na cadeia lateral marcada

Na estrutura mostrada na parte superior da página, R representa uma cadeia lateral específica para cada aminoácido. O carbono átomo ao lado do grupo carboxilo é chamado de a-carbono e aminoácidos com uma cadeia lateral ligada a este carbono são referidos como os ácidos alfa amino . Estes são a forma mais comum encontrado na natureza. Em que os ácidos alfa amino, o a-carbono é um quiral átomo de carbono, com excepção de glicina . Em aminoácidos que possuem uma cadeia de carbono ligado ao carbono a-(tais como lisina , mostrada no lado direito), o carbonos são rotulados de modo tão a, ß, ?, d, e assim por diante. Em alguns aminoácidos, o grupo amina está ligado ao ß ou ?-carbono, e estes são, por conseguinte, referida como betaou gama-amino ácidos .

Os aminoácidos são geralmente classificados pelas propriedades da sua cadeia lateral em quatro grupos. A cadeia lateral pode tornar um aminoácido de um ácido fraco ou uma fraco de base , e um equilíbrio hidrófilo , se a cadeia lateral é polar ou um hidrófobo , se é não polar. As estruturas químicas dos 22 aminoácidos padrão, juntamente com as suas propriedades químicas, são descritos mais detalhadamente no artigo sobre estes ácidos aminados proteinogénicos.

A frase " de cadeia ramificada de aminoácidos "ou BCAA refere-se aos aminoácidos possuindo alifáticos cadeias laterais que são não-linear, que são a leucina , isoleucina , e valina . Prolina é a única proteinogénicos aminoácido cujo grupo-side links para o a-amino grupo e, portanto, é também o único ácido proteinogénicos amino contendo uma amina secundária nesta posição. Em termos químicos, prolina é, portanto, um iminoácido , uma vez que falta um grupo amino primário , embora seja ainda classificada como um aminoácido na nomenclatura corrente bioquímica, e pode também ser chamado um "N-alquilado do ácido alfa-amino".

Aminoácidos
Os dois enantiómeros de alanina, D-alanina e L-Alanina

Isomerismo

Do padrão de a-aminoácidos, mas todas glicina podem existir em qualquer uma das duas enantiómeros , denominadas L ou D dos aminoácidos, que são imagens de espelho um do outro ( ver também a quiralidade ). Enquanto L -aminoácidos representam todos os aminoácidos encontrados nas proteínas durante a tradução nos ribossomas, D -aminoácidos são encontrados em algumas proteínas produzidas por enzimas modificações pós-tradução , após a tradução e a translocação para o retículo endoplasmático, como na exóticos mar-moradia organismos tais como os caracóis cone . Também são abundantes dos componentespeptidoglicano paredes celulares de bactérias , e D -serina pode atuar como um neurotransmissor no cérebro . O L e D convenção para a configuração do aminoácido refere não para a atividade óptica do aminoácido em si, mas sim para a atividade óptica do isómero de gliceraldeído a partir do qual esse aminoácido pode, em teoria, ser sintetizado ( D -gliceraldeído é dextrorotary; L -gliceraldeído é levógiro). De forma alternativa, o (S) e (R) designadores são usados para indicar a absoluta estereoquímica . Quase todos os aminoácidos nas proteínas são (S) no carbono a, com cisteína sendo (R) e glicina não-quirais. A cisteína é invulgar, uma vez que tem um enxofre átomo na segunda posição na sua cadeia lateral , que tem uma maior massa atômica do que os grupos ligados ao átomo de carbono em primeiro lugar, o qual está ligado ao carbono-a nos outros aminoácidos padrão, pelo que a (R) em vez de (S) .

Aminoácidos
Um aminoácido, na sua (1) não ionizada e (2) formas zwitteriónicas

Os grupos de ácido carboxílico e amina funcionais encontrados nos ácidos aminados que possam ter anfótero propriedades. Grupos de ácido carboxílico (-CO 2 H) pode ser desprotonado para se tornar carboxilatos negativos (-CO 2 - ), e a-amino grupos ( NH 2 -), pode ser protonado a tornar-se positiva a amónio-grupos ( + NH 3 -). A valores de pH maiores do que o pKa do grupo ácido carboxílico (média para os 20 aminoácidos comuns é de cerca de 2,2, ver a tabela de estruturas de aminoácidos acima), o ião carboxilato negativo predomina. A valores de pH mais baixo do que o pKa do grupo a-amónio (média para os 20 comuns a-aminoácidos é de cerca de 9,4), o azoto é predominantemente protonado como um grupo carregado positivamente a-amónio. Assim, a pH entre 2.2 e 9.4, a forma predominante adoptada pela a-aminoácidos contém uma negativa e uma positiva carboxilato grupo a-amónio, como se mostra na estrutura (2) do lado direito, por isso tem carga zero líquido. Este estado molecular é conhecido como um zwitterião , do alemão Zwitter significado hermafrodita ou híbrido . Abaixo de pH 2,2, a forma predominante terá um grupo de ácido carboxílico neutro e um ião de amónio a-positivo (carga líquida +1), e acima de pH 9,4, um negativo e neutro carboxilato grupo a-amino (carga líquida -1). A forma completamente neutra (estrutura (1), à direita) é uma espécie muito pequenas numa solução aquosa ao longo do intervalo de pH (inferiores a 1 parte em 10 7 ). Os aminoácidos também existir como iões anfotéricos na fase sólida, e cristalizar o sal com propriedades semelhantes ao contrário típicos de ácidos orgânicos ou aminas.

Ponto isoelétrico

A valores de pH entre os dois valores de pKa, o zwitterion predomina, mas coexiste em equilíbrio dinâmico com pequenas quantidades de líquido e líquido negativos iões positivos. No ponto médio exacto entre os dois valores de pKa, a quantidade residual de líquido negativo e vestígios de iões positivos líquidos equilíbrio exactamente, de modo que a carga líquida média de todas as formas de apresentação é zero. Este pH é conhecido como o ponto isoeléctrico de pi, assim pI = ½ (pKa um pKa + 2 ). Os aminoácidos individuais têm valores ligeiramente diferentes de pKa, para ter diferentes pontos isoeléctricos. Por aminoácidos com cadeias laterais carregadas, o pKa da cadeia lateral está envolvido. Assim, para Asp, Glu, com cadeias laterais negativos, pI = ½ (pKa um pKa + R ), em que o pKa R é o pKa da cadeia lateral. Cisteína também tem potencialmente negativa da cadeia lateral com pKa R = 8,14, para pI deve ser calculada como para Asp e Glu, mesmo que a cadeia lateral não é significativamente carregado a pH neutro. Para Sua, Lys, Arg e com positivos cadeias laterais, pi = ½ (pKa R + pKa 2 ). Aminoácidos têm zero a mobilidade em electroforese em seu ponto isoelétrico, embora este comportamento é mais geralmente explorados para péptidos e proteínas do que os aminoácidos individuais. Zwiteriões têm uma solubilidade mínima em seu ponto isolectric e alguns aminoácidos (em particular, não-polares com cadeias laterais) podem ser isolados por precipitação com água, ajustando o pH até ao ponto isoelétrico desejado.

Ocorrência e funções em bioquímica

Aminoácidos

Padrão aminoácidos

Os aminoácidos são as unidades estruturais (monómeros) que compõem as proteínas. Eles se juntam para formar curtas polímero cadeias chamadas peptídeos ou cadeias mais longas chamado também de polipeptídeos ou proteínas. Estes polímeros são lineares e não ramificados, com cada um dos aminoácidos na cadeia ligado a dois vizinhos aminoácidos. O processo de produção de proteínas é chamado de tradução e envolve a adição passo-a-passo de aminoácidos de uma cadeia de proteína crescente por uma ribozima que é chamado um ribossoma. A ordem na qual os aminoácidos são adicionados é lido por meio do código genético a partir de um mRNA molde, que é um ARN de cópia de um dos do organismogenes .

Vinte e dois aminoácidos são naturalmente incorporados polipeptídeos e são chamados proteinogénicos ou naturais de aminoácidos. Destes, 20 são codificados pelo universal código genético . Os restantes 2, selenocisteína e pyrrolysine , são incorporados em proteínas por mecanismos únicos sintéticos. Selenocisteína é incorporado quando o mRNA ser traduzido inclui um elemento SECIS , o que faz com que o códon UGA para codificar selenocisteína em vez de um codão de paragem . Pyrrolysine é usado por alguns metanogênica archaea em enzimas que eles usam para produzir metano . Ele é codificado para com o codon UAG, que é normalmente um codão de paragem em outros organismos. Este codon UAG é seguido por uma sequência de PYLIS jusante .

Aminoácidos
O aminoácido selenocisteína

Não-aminoácidos-padrão

Para além dos 22 aminoácidos padrão, existem muitos outros aminoácidos, que são chamados não proteinogénicos ou não-padrão . Aqueles ou não são encontradas em proteínas (por exemplo, carnitina , GABA ), ou que não são produzidos directamente e de forma isolada por maquinaria celular padrão (por exemplo, hidroxiprolina e selenometionina ).

Não padronizados aminoácidos que são encontrados nas proteínas são formados por modificação pós-traducional , a qual é a modificação após a tradução, durante a síntese de proteínas. Estas modificações são frequentemente essenciais para a função ou a regulação de uma proteína, por exemplo, acarboxilação do glutamato permite uma melhor ligação dos catiões de cálcio , e a hidroxilação de prolina é essencial para manter os tecidos conjuntivos. Um outro exemplo é a formação de hypusine no fator de iniciação da tradução EIF5A , através da modificação de um resíduo de lisina. Estas modificações podem também determinar a localização da proteína, por exemplo, a adição de grupos hidrofóbicos de comprimento pode causar uma proteína para se ligar a um fosfolípido da membrana .

Aminoácidos
ß-alanina e do seu isómero a-alanina

Alguns ácidos aminados não padrão não são encontrados nas proteínas. Exemplos incluem lantionina , ácido 2-aminoisobutírico , desidroalanina , e do neurotransmissor ácido gama-aminobutírico . Fora do padrão de aminoácidos ocorrem frequentemente como intermediários nos processos metabólicos de aminoácidos padrão - por exemplo, ornitina e citrulina ocorrem no ciclo da ureia , a parte de aminoácido catabolismo (ver abaixo). Uma excepção rara para o domínio do a- aminoácidos em biologia é a ß-amino ácido beta-alanina (3-aminopropanóico), que é utilizado em plantas e microorganismos na síntese de ácido pantoténico (vitamina B5 ), um componente da coenzima A.

Na nutrição humana

Quando absorvido para dentro do corpo humano a partir da dieta, os 22 aminoácidos padrão ou são utilizados na síntese de proteínas e outras biomoléculas ou são oxidados a ureia e dióxido de carbonocomo uma fonte de energia. A via de oxidação inicia-se com a remoção de o grupo amino por uma transaminase , o grupo amino é, então, alimentada no ciclo da ureia . O outro produto de transamidação é um ceto-ácido que entra no ciclo do ácido cítrico . Glicogênicos aminoácidos também podem ser convertidos em glicose, através da gluconeogénese. Traço pyrrolysine é restrita a vários micróbios, e apenas um organismo tem tanto Pyl e cap. Dos 22 aminoácidos padrão, 9 são chamados aminoácidos essenciais , porque o corpo humano não podesintetizar -los a partir de outros compostos , no nível necessário para o crescimento normal, de modo que deve ser obtido a partir de alimentos. Por outro lado, cisteína , taurina , tirosina e arginina são considerados semiessential aminoácidos em crianças (embora a taurina não é tecnicamente um aminoácido), devido as vias metabólicas que sintetizam estes aminoácidos não estão totalmente desenvolvidas. As quantidades necessárias dependem também da idade e saúde do indivíduo, por isso é difícil fazer afirmações gerais sobre a exigência dietética de alguns aminoácidos.

Classificação dos Aminoácidos

Embora existam muitas maneiras de se classificar os aminoácidos, estas moléculas podem ser variados em seis grupos principais, com base na sua estrutura e as características químicas gerais dos seus grupos R.

Aminoácidos

Nos seres humanos, não-proteicos de aminoácidos também têm um papel importante como intermediários metabólicos , tais como na biosíntese do neurotransmissor ácido gama-aminobutírico .

Muitos aminoácidos são utilizados para sintetizar outras moléculas, por exemplo:

O triptofano é um precursor do neurotransmissor serotonina.

Tirosina (e seu precursor fenilalanina) são precursores da catecolamina neurotransmissores dopamina , epinefrina e norepinefrina .

Glicina é um precursor de porfirinas tais como heme.

A arginina é um precursor do óxido nítrico.

Ornitina e S-adenosilmetionina são precursores de poliaminas.

Aspartato , glicina , e glutamina são precursores de nucleótidos .

Fenilalanina é um precursor de vários fenilpropanóides , que são importantes no metabolismo da planta.

No entanto, nem todas as funções de outros não-padrão abundantes aminoácidos são conhecidos.

Alguns ácidos aminados não padrão são usados como defesa contra herbívoros em plantas. Por exemplo canavanina é um análogo de arginina , que é encontrado em muitas leguminosas , e em quantidades particularmente grandes de Canavalia gladiata (espada feijão). Este aminoácido protege as plantas de predadores como insetos e podem causar doenças em pessoas, se alguns tipos de legumes são consumidos sem processamento. A não-proteico aminoácido mimosina é encontrado em outras espécies de leguminosas, particularmente Leucaena leucocephala. Este composto é um análogo da tirosina e pode envenenar os animais que pastam nessas plantas.
Usos na tecnologia
Os aminoácidos são usados para uma variedade de aplicações na indústria, mas a sua utilização principal é como aditivos para a alimentação animal. Isto é necessário, uma vez que muitos dos componentes em massa de estes alimentos, tais como a soja , ou têm níveis baixos ou falta de alguns dos aminoácidos essenciais : lisina, metionina, treonina e triptofano são os mais importantes para a produção destes alimentos. Nesta indústria, os aminoácidos são também usados para quelar catiões metálicos, a fim de melhorar a absorção de minerais a partir de suplementos que podem ser necessários para melhorar a saúde ou a produção destes animais.
A indústria alimentar é também um grande consumidor de aminoácidos, em particular, o ácido glutâmico , que é utilizado como um intensificador de sabor , e Aspartame (aspartil-fenilalanina-1-metilo) como um baixo teor calórico edulcorante artificial . Uma tecnologia semelhante ao utilizado para a alimentação de animais é utilizado na indústria da nutrição humana para aliviar os sintomas de deficiências minerais, tais como anemia, melhorando a absorção mineral e reduzir os efeitos secundários negativos de suplementação mineral inorgânico.

A capacidade quelante de aminoácidos tem sido utilizado em fertilizantes para a agricultura a fim de facilitar o fornecimento de minerais para as plantas, a fim de corrigir deficiências de minerais, tais como a clorose de ferro. Estes fertilizantes são também utilizados para prevenir a ocorrência de deficiências e de melhoria da saúde global das plantas. A restante produção de aminoácidos é utilizado na síntese de medicamentos e cosméticos.

Aminoácidos

Código genético Expandido

Desde 2001, 40 não-aminoácidos naturais foram adicionados em proteínas através da criação de um codão único (recodificação) e uma correspondente transferência de RNA: aminoacil - tRNA sintetase-par para codificar com diversas propriedades físico-químicas e biológicas, a fim de ser utilizado como uma ferramenta para explorar a estrutura da proteína e a função ou para criar novas proteínas ou reforçada.

Blocos de construção químicos

Os aminoácidos são importantes como baixo custo de matérias-primas. Estes compostos são utilizados na síntese de piscina quiral como enantiomericamente puros blocos de construção.

Aminoácidos têm sido investigados como precursores de catalisadores quirais, por exemplo, para assimétricos de hidrogenação reações, apesar de não existir aplicações comerciais.

Os plásticos biodegradáveis

Os aminoácidos estão em desenvolvimento como componentes de uma gama de polímeros biodegradáveis. Estes materiais têm aplicação como embalagem amigo do ambiente e em medicina em distribuição de droga e para a construção de implantes protéticos. Estes polímeros incluem polipéptidos, poliamidas , poliésteres, poliuretanos e polissulfetos, com aminoácidos ou que façam parte de suas cadeias principais ou ligada como cadeias laterais. Estas modificações alteram as propriedades físicas e reatividades dos polímeros. Um exemplo interessante de tais materiais é poliaspartato , um polímero solúvel em água, biodegradável que pode ter aplicações em descartáveis fraldas e agricultura. Devido à sua solubilidade e capacidade de quelar iões metálicos, poliaspartato também está a ser utilizado como um anti-biodegradeable dimensionamento e um agente inibidor de corrosão . Para além disso, o aminoácido aromático tirosina está a ser desenvolvido como um substituto possível para tóxicos fenóis , tais como bisfenol A , em o fabrico de policarbonatos .

Reações

Como aminoácidos têm ambos um primário de amina primária e um grupo carboxilo do grupo, esses produtos químicos podem ser submetidos a maior parte das reações associadas a estes grupos funcionais. Estes incluem adição nucleofílica , ligação amida formação e formação da imina para o grupo de amina e esterificação , ligação amida formação e descarboxilação do grupo ácido carboxílico. A combinação destes grupos funcionais permitem aminoácidos para serem eficazes ligandos polidentados para metal-amino ácido quelatos. As várias cadeias laterais de aminoácidos pode também ser submetido a reacções químicas. Os tipos de estas reações são determinadas pelos grupos sobre estas cadeias laterais e são, portanto, diferente entre os vários tipos de amino ácido.

Aminoácidos
A síntese de Strecker de aminoácidos

Síntese química

Existem vários métodos para sintetizar aminoácidos. Um dos métodos mais antigos começa com a bromação na a-carbono de um ácido carboxílico. Substituição nucleofílica com amônia , em seguida, converte o brometo de alquilo, para o aminoácido.

De uma forma alternativa, a síntese de Strecker aminoácido envolve o tratamento de um aldeído com cianeto de potássio e amônia, isto produz um nitrilo a-amino como um intermediário. A hidrólise do nitrilo no ácido, em seguida, produz um ácido a-amino. Utilizando os sais de amônio ou de amoníaco nesta reacção proporciona aminoácidos não substituídos, enquanto substituindo aminas primárias e secundárias serão substituídos produzir aminoácidos. Da mesma forma, utilizando-se as cetonas , em vez de aldeídos, dá a, a-dissubstituídos aminoácidos. A síntese clássica dá misturas racémicas de a-aminoácidos como produtos, mas vários procedimentos alternativos usando auxiliares assimétricas ou catalisadores assimétricos tem foram desenvolvidos.

No momento atual, o método mais adotada é um automatizado de síntese sobre um suporte sólido (por exemplo, poliestireno, esferas), utilizando grupos de proteção (por exemplo, Fmoc e t-Boc ) e os grupos de ativação (por exemplo, DCC e DIC ).

Formação da ligação peptídica

Aminoácidos
A condensação de dois aminoácidos, para formar um dipeptídeo com uma ligação peptídica

Como tanto a amina e os grupos de ácido carboxílico de aminoácidos podem reagir para formar ligações amida, uma molécula de ácido amino podem reagir com o outro e tornar-se unidas através de uma ligação amida. Esta polimerização de aminoácidos é o que cria proteínas. Esta reação de condensação produz a recém-formada ligação peptídica e uma molécula de água. Nas células, esta reação não ocorre diretamente, em vez do aminoácido é primeiro ativado por ligação a um RNA de transferência por meio de uma molécula de éster de ligação. Este aminoacil-tRNA é produzido numa ATP -dependente reacção efectuada por uma aminoacil tRNA sintetase . Este aminoacil-tRNA é, então, um substrato para o ribossoma , que catalisa o ataque do grupo amino da cadeia de proteína sobre o alongamento ligação éster. Como um resultado deste mecanismo, todas as proteínas produzidas pelos ribossomas são sintetizados a partir de sua extremidade terminal em N e movendo-se no sentido da sua extremidade C-terminal.

No entanto, nem todas as ligações peptídicas são formados desta forma. Em alguns casos, os péptidos são sintetizados por enzimas específicas. Por exemplo, o tripéptido glutationa é uma parte essencial das defesas das células contra o stress oxidativo.Este peptídeo é sintetizado em duas fases a partir de aminoácidos livres. No primeiro passo sintetase gamma-glutamilcisteínacondensa cisteína e ácido glutâmico através de uma ligação peptídica formada entre o grupo carboxilo da cadeia lateral do glutamato (o carbono gama deste lado cadeia) e o grupo amino da cisteína. Este dipeptídeo é então condensado com glicina por glutationa sintetase para formar glutationa.

Em química, os péptidos são sintetizados através de uma variedade de reações. Um dos mais utilizados na síntese em fase sólida de péptidos utiliza os derivados de oxima de aminoácidos aromáticos como unidades ativadas. Estes são adicionados em sequência para a cadeia peptídica em crescimento, que está ligada a um suporte de resina sólida. A capacidade de facilmente sintetizar um grande número de péptidos diferentes por variação dos tipos de pedidos e de aminoácidos (usando química combinatória ) fez peptídeo síntese particularmente importante na criação de bibliotecas de péptidos para utilização na descoberta de drogas através de rastreio de alto rendimento .

Biossíntese

Em plantas, o azoto é primeiro assimilado em compostos orgânicos, na forma de glutamato, formados a partir de alfa-cetoglutarato e amónia na mitocôndria. De modo a formar outros aminoácidos, a planta utiliza transaminases para mover o grupo amino de um outro ácido alfa-ceto-carboxílico. Por exemplo, aspartato-aminotransferase e glutamato oxaloacetato converte a alfa-cetoglutarato e aspartato. Outros organismos usar transaminases para a síntese de aminoácidos, também.

Fora do padrão de aminoácidos são normalmente formados através de modificações de aminoácidos padrão. Por exemplo, a homocisteína é formada por meio da via de transulfuração ou a desmetilação de metionina através do metabolito intermediário S-adenosil-metionina , enquanto hidroxiprolina é feita por uma modificação pós-tradução de prolina.

Microorganismos e plantas podem sintetizar muitos aminoácidos incomuns. Por exemplo, alguns micróbios fazer 2-aminoisobutírico e lantionina , que é um derivado de sulfureto de ponte de alanina. Ambos os aminoácidos encontram-se na peptídicos lantibióticos como alameticina . Embora nas plantas, 1-aminociclopropano-1-carboxílico é um ácido cíclico pequeno bissubstituído que é um intermediário chave na produção da hormona de planta de etileno .

Catabolismo

Aminoácidos

Catabolismo de proteinogénicos aminoácidos.

Os aminoácidos podem ser classificados de acordo com as propriedades dos seus principais produtos como um dos seguintes:

glicogênicos , com os produtos que têm a capacidade de formar glucose por gluconeogénese
* cetogénica , com os produtos que não tenham a capacidade de formar glucose. Estes produtos podem ainda ser utilizados para a cetogênese ou síntese de lipídios .

* Os aminoácidos catabolizado em ambos os produtos glicogênicos e cetogênica.

Degradação de um aminoácido, muitas vezes envolve a desaminação pela deslocação do seu grupo amino alfa-cetoglutarato, formando glutamato.Este processo envolve transaminases, muitas vezes o mesmo que os utilizados na aminação durante a síntese. Em muitos vertebrados, o grupo amino é, então, removida através do ciclo da ureia e é excretado na forma de ureia . No entanto, a degradação dos aminoácidos podem produzir o ácido úrico ou de amoníaco, em vez. Por exemplo, a serina desidratase converte serina para piruvato e amoníaco. Após a remoção de um ou mais grupos amino, a parte restante da molécula pode ser por vezes utilizado para sintetizar novos aminoácidos, ou pode ser utilizada para produzir energia através da introdução glicólise ou o ciclo do ácido cítrico , como detalhado na imagem à direita.

Propriedades físico-químicas dos aminoácidos

Os 20 aminoácidos codificados diretamente pelo código genético podem ser divididos em vários grupos com base nas suas propriedades. Os fatores importantes são de carga, hidrofilicidade ou hidrofobicidade, tamanho, e os grupos funcionais. Estas propriedades são importantes para a estrutura da proteína e interações proteína-proteína . As proteínas solúveis em água tendem a ter os seus resíduos hidrofóbicos (Leu, lie, Vai, Phe e Trp) enterrados no meio da proteína, enquanto que cadeias laterais hidrofílicas são expostos ao solvente aquoso. As proteínas de membrana integrais tendem a ter anéis exteriores expostas dos hidrofóbicos aminoácidos que as ancoram na bicamada lipídica . No caso da peça do caminho entre os dois extremos, algumas proteínas de membrana periféricas têm um adesivo de aminoácidos hidrofóbicos na sua superfície, que fecha sobre a membrana. De forma semelhante, as proteínas que têm de se ligar a moléculas carregadas positivamente têm superfícies ricas com carga negativa aminoácidos como o glutamato e aspartato , enquanto que as proteínas de ligação a moléculas carregadas negativamente têm superfícies ricas com correntes de carga positiva como lisina e arginina . Existem diferentes escalas de hidrofobicidade dos resíduos de aminoácidos.

Alguns aminoácidos possuem propriedades especiais, tais como cisteína, que podem formar covalentes ligações dissulfureto para outros resíduos de cisteína, prolina , que forma um ciclo para o esqueleto do polipéptido, e de glicina , que é mais flexível do que outros aminoácidos.

Muitas proteínas sofrem uma variedade de modificações pós-tradução , em que os grupos químicos adicionais são ligados aos aminoácidos em proteínas. Algumas modificações podem produzir hidrofóbicos lipoproteínas , ou hidrofílicos glicoproteínas . Este tipo de modificação reversível permitir o direccionamento de uma proteína a uma membrana. Por exemplo, a adição e remoção do ácido gordo de ácido palmítico para os resíduos de cisteína em algumas proteínas de sinalização faz com que as proteínas de unir e, em seguida, separar a partir de membranas celulares.

Tabela de abreviações de aminoácidos e propriedades

Aminoácidos

Dois aminoácidos adicionais são, em algumas espécies codificadas pelo códons que são normalmente interpretados como codões de paragem :

Aminoácidos

Além dos códigos específicos de aminoácidos, os espaços reservados são utilizados nos casos em química ou cristalográfica análise de um péptido ou proteína não pode conclusivamente determinar a identidade de um resíduo.

Aminoácidos

Nk é por vezes utilizado em vez de Xaa , mas é menos padrão.

Além disso, muitas não-padrão de aminoácidos têm um código específico. Por exemplo, vários fármacos peptídicos, tais como bortezomib e MG132 , são sintetizados artificialmente e mantêm os seusgrupos de protecção , que têm códigos específicos. Bortezomib é Pyz -Phe-boroLeu e MG132 é Z -Leu-Leu-Leu-al. Para auxiliar na análise da estrutura de proteínas, análogos de fotorreticulação de aminoácidos estão disponíveis. Estes incluem photoleucine ( pleu ) e photomethionine ( PMET ).

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Fonte: en.wikipedia.org

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