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Proteínas

Proteínas são moléculas muito importantes em nossas células. Eles estão envolvidos em praticamente todas as funções celulares. Cada proteína dentro do corpo tem uma função específica. Algumas proteínas estão envolvidas no apoio estrutural, enquanto outros estão envolvidos no movimento corporal, ou na defesa contra germes.

Proteínas variar em termos de estrutura, bem como função. Eles são construídos a partir de um conjunto de 20 aminoácidos e têm distintas formas tridimensionais. Abaixo é uma lista de vários tipos de proteínas e suas funções.

Funções de proteína

Anticorpos - são proteínas especializadas envolvidas na defesa do organismo a partir de antígenos (invasores). Uma forma anticorpos destruir antigénios é, imobilizando-os de modo que eles podem ser destruídos por células brancas do sangue.

Proteínas contráteis - são responsáveis pelo movimento. Exemplos incluem actina e miosina. Estas proteínas estão envolvidos em músculo contração e movimento.

Enzimas - são proteínas que facilitam as reações bioquímicas. Eles são muitas vezes referidos como catalisadores porque acelerar as reações químicas.

Exemplos incluem a lactase enzimas e pepsina. A lactase quebra a lactose açúcar encontrado no leite. A pepsina é uma enzima digestiva que trabalha no estômago para quebrar proteínas nos alimentos.

Proteínas hormonais - são proteínas mensageiras que ajudam a coordenar as atividades de certas corporais. Exemplos incluem a insulina, a oxitocina, e somatotropina. A insulina regula o metabolismo da glicose, controlando a concentração de açúcar no sangue. A ocitocina estimula as contrações em mulheres durante o parto. A somatotropina é uma hormona de crescimento que estimula a produção de proteínas em células musculares.

Proteínas Estruturais - são fibrosas e fibrosa e de apoio. Exemplos incluem a queratina, colágeno, elastina e. Queratinas fortalecer revestimentos de proteção, como cabelo, penas, plumas, chifres e bicos. Colágenos e elastina fornecer suporte para os tecidos conjuntivos como tendões e ligamentos.

Proteínas de Armazenamento - armazenar aminoácidos. Exemplos incluem a ovalbumina e caseína. Ovalbumina é encontrada em claras de ovo e caseína é uma proteína à base de leite.

Proteínas de transporte - são proteínas transportadoras de moléculas que se movem de um lugar para outro em torno do corpo. Exemplos incluem hemoglobina e citocromos. A hemoglobina transporta o oxigênio através do sangue. Citocromos operam na cadeia de transporte de elétrons como proteínas transportadoras de elétrons.

Resumo

Proteínas servir várias funções no corpo. A estrutura de uma proteína determina a sua função. Por exemplo, o colagénio tem um super-enrolada forma helicoidal.

É longo, pegajoso, forte, e assemelha-se uma corda. Esta estrutura é ótima para dar apoio. Hemoglobina por outro lado, é uma proteína globular que é dobrado e compacto. Sua forma esférica é útil para manobras através de vasos sanguíneos.

Fonte: biology.about.com

Proteínas

Proteínas são muito mais complexas em estrutura que carboidratos ou lipídios e estão envolvidas em numerosas atividades fisiológicas. As proteínas são grandemente responsáveis pela estrutura das células do corpo. A

lgumas proteínas, na forma de enzimas, funcionam como catalisadores para acelerar certas reações químicas. Outras proteínas assumem um papel importante na contração muscular. Os anticorpos são proteínas que defendem o corpo contra micróbios invasores. Alguns tipos de hormônios são proteínas.

Quimicamente, as proteínas sempre contêm carbono, hidrogênio, oxigênio e nitrogênio e, algumas vezes, enxofre. Os aminoácidos são as estruturas fundamentais das proteínas. Cada aminoácido consiste de um grupo amino (-NH2) básico (alcalino), um grupo carboxí1lico ( -COOH) ácido e uma cadeia lateral (grupo R) que é diferente para cada um dos 20 diferentes aminoácidos, figura abaixo.

Os aminoácidos e a formação de ligações peptídicas. (a) Conforme seu nome, os aminoácidos possuem um grupo amino e um grupo carboxil (ácido).

A cadeia lateral (grupo R) é diferente em cada aminoácido. (b) Quando dois ou mais aminoácidos são unidos químicamente, a ligação covalente resultante entre eles é chamada de ligação peptídica. Neste diagrama, os aminoácidos glicina e alanina unem-se para formar o dipeptídeo glicilalanina.

Proteínas

Os aminoácidos são as estruturas fundamentais das proteínas

Na formação das proteínas, os aminoácidos combinam-se para formar moléculas mais complexas; as ligações covalentes formadas entre aminoácidos são chamadas de ligações peptídicas (Figura acima (b)).

Quando dois aminoácidos combinam-se, forma-se um dipeptídeo (Figura 2 acima (b)).

Adicionando-se outro aminoácido a um dipeptídeo, produz-se um tripeptídeo. Outras adições de aminoácidos resultam na formação de peptídeos (4-10 aminoácidos) ou polipeptídeos (10-2.000 ou mais aminoácidos). Todos têm a mesma composição básica, mas cada um também tem átomos adicionais arranjados de maneira específica. Já que cada variação no número ou na seqiiência de aminoácidos produz uma proteína diferente, uma grande variedade de proteínas é possível. A situação é semelhante à utilização de um alfabeto de 20 letras para formar palavras. Cada letra seria equivalente a um aminoácido, e cada palavra seria uma proteína diferente.

Se uma proteína encontra um ambiente hostil, no qual a temperatura, o pH ou a concentração de eletrólitos esteja alterado, ela pode desenrolar-se e perder sua forma característica. Este processo chama-se desnaturação. As proteínas desnaturadas não são funcionais. Um exemplo comum de desnaturação é visto na fritura de um ovo. No ovo cru, a proteína (albumina) é solúvel e a clara é um fluido transparente e viscoso. Quando é aplicado calor ao ovo, a proteína altera sua forma, toma-se insolúvel e adquire uma cor branca.

Enzimas

Como já foi visto, as reações químicas ocorrem quando ligações químicas são formadas ou rompidas, quando átomos, íons ou moléculas colidem entre si. A temperatura e a pressão corporais normais são muito baixas para que as reações químicas ocorram com rapidez suficiente para a manutenção da vida. As enzimas são a solução que a célula viva tem para este problema. Elas aceleram as reações químicas, aumentando a frequência das colisões e orientando apropriadamente as moléculas que colidem. E fazem isto sem aumentar a temperatura ou a pressão - em outras palavras, sem romper ou matar a célula. As substâncias que podem acelerar reações químicas pelo aumento da frequência de colisões, sem alterar-se no processo, são chamadas de catalisadores. Em uma célula viva, as enzimas funcionam como catalisadores.

As enzimas catalisam certas reações com grande especificidade, eficiência e controle.

Especificidade

As enzimas são catalisadores altamente específicos. Cada enzima em particular afeta apenas substratos (moléculas sobre as quais as enzimas atuam) específicos.

Em alguns casos, uma parte da enzima, chamada de sítio ativo, "encaixa" no substrato como uma chave em uma fechadura (veja Figura abaixo). Em outros casos, o sítio ativo modifica sua forma para encaixar perfeitamente em tomo do substrato, uma vez que ambos entrem em contato.

Uma enzima acelera uma reação química sem ser alterada ou consumida no processo.

Proteínas

Na formação das proteínas, os aminoácidos combinam-se para formar moléculas mais complexas; as ligações covalentes formadas entre aminoácidos são chamadas de ligações peptídicas (Figura acima (b)).

Quando dois aminoácidos combinam-se, forma-se um dipeptídeo (Figura 2 acima (b)). Adicionando-se outro aminoácido a um dipeptídeo, produz-se um tripeptídeo. Outras adições de aminoácidos resultam na formação de peptídeos (4-10 aminoácidos) ou polipeptídeos (10-2.000 ou mais aminoácidos). Todos têm a mesma composição básica, mas cada um também tem átomos adicionais arranjados de maneira específica. Já que cada variação no número ou na seqiiência de aminoácidos produz uma proteína diferente, uma grande variedade de proteínas é possível. A situação é semelhante à utilização de um alfabeto de 20 letras para formar palavras. Cada letra seria equivalente a um aminoácido, e cada palavra seria uma proteína diferente.

Se uma proteína encontra um ambiente hostil, no qual a temperatura, o pH ou a concentração de eletrólitos esteja alterado, ela pode desenrolar-se e perder sua forma.

Formação

Este processo chama-se desnaturação. As proteínas desnaturadas não são funcionais. Um exemplo comum de desnaturação é visto na fritura de um ovo. No ovo cru, a proteína (albumina) é solúvel e a clara é um fluido transparente e viscoso. Quando é aplicado calor ao ovo, a proteína altera sua forma, toma-se insolúvel e adquire uma cor branca.

Enzimas

Como já foi visto, as reações químicas ocorrem quando ligações químicas são formadas ou rompidas, quando átomos, íons ou moléculas colidem entre si. A temperatura e a pressão corporais normais são muito baixas para que as reações químicas ocorram com rapidez suficiente para a manutenção da vida. As enzimas são a solução que a célula viva tem para este problema. Elas aceleram as reações químicas, aumentando a frequência das colisões e orientando apropriadamente as moléculas que colidem. E fazem isto sem aumentar a temperatura ou a pressão - em outras palavras, sem romper ou matar a célula. As substâncias que podem acelerar reações químicas pelo aumento da frequência de colisões, sem alterar-se no processo, são chamadas de catalisadores. Em uma célula viva, as enzimas funcionam como catalisadores.

As enzimas catalisam certas reações com grande especificidade, eficiência e controle.

Especificidade

As enzimas são catalisadores altamente específicos. Cada enzima em particular afeta apenas substratos (moléculas sobre as quais as enzimas atuam) específicos.

Em alguns casos, uma parte da enzima, chamada de sítio ativo, "encaixa" no substrato como uma chave em uma fechadura (veja Figura abaixo). Em outros casos, o sítio ativo modifica sua forma para encaixar perfeitamente em tomo do substrato, uma vez que ambos entrem em contato.

Uma enzima acelera uma reação química sem ser alterada ou consumida no processo.

Fonte: www.corpohumano.hpg.ig.com.br

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