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Proteínas

 

 

Proteínas são moléculas muito importantes em nossas células. Eles estão envolvidos em praticamente todas as funções celulares. Cada proteína dentro do corpo tem uma função específica. Algumas proteínas estão envolvidas no apoio estrutural, enquanto outros estão envolvidos no movimento corporal, ou na defesa contra germes.

Proteínas variar em termos de estrutura, bem como função. Eles são construídos a partir de um conjunto de 20 aminoácidos e têm distintas formas tridimensionais.

Abaixo é uma lista de vários tipos de proteínas e suas funções:

Funções de proteína

Anticorpos - são proteínas especializadas envolvidas na defesa do organismo a partir de antígenos (invasores). Uma forma anticorpos destruir antigénios é, imobilizando-os de modo que eles podem ser destruídos por células brancas do sangue.

Proteínas contráteis - são responsáveis pelo movimento. Exemplos incluem actina e miosina. Estas proteínas estão envolvidos em músculo contração e movimento.

Enzimas - são proteínas que facilitam as reações bioquímicas. Eles são muitas vezes referidos como catalisadores porque acelerar as reações químicas.

Exemplos incluem a lactase enzimas e pepsina. A lactase quebra a lactose açúcar encontrado no leite. A pepsina é uma enzima digestiva que trabalha no estômago para quebrar proteínas nos alimentos.

Proteínas hormonais - são proteínas mensageiras que ajudam a coordenar as atividades de certas corporais. Exemplos incluem a insulina, a oxitocina, e somatotropina. A insulina regula o metabolismo da glicose, controlando a concentração de açúcar no sangue. A ocitocina estimula as contrações em mulheres durante o parto. A somatotropina é uma hormona de crescimento que estimula a produção de proteínas em células musculares.

Proteínas Estruturais - são fibrosas e fibrosa e de apoio. Exemplos incluem a queratina, colágeno, elastina e. Queratinas fortalecer revestimentos de proteção, como cabelo, penas, plumas, chifres e bicos. Colágenos e elastina fornecer suporte para os tecidos conjuntivos como tendões e ligamentos.

Proteínas de Armazenamento - armazenar aminoácidos. Exemplos incluem a ovalbumina e caseína. Ovalbumina é encontrada em claras de ovo e caseína é uma proteína à base de leite.

Proteínas de transporte - são proteínas transportadoras de moléculas que se movem de um lugar para outro em torno do corpo. Exemplos incluem hemoglobina e citocromos. A hemoglobina transporta o oxigênio através do sangue. Citocromos operam na cadeia de transporte de elétrons como proteínas transportadoras de elétrons.

Resumo

Proteínas servir várias funções no corpo. A estrutura de uma proteína determina a sua função. Por exemplo, o colagénio tem um super-enrolada forma helicoidal.

É longo, pegajoso, forte, e assemelha-se uma corda. Esta estrutura é ótima para dar apoio. Hemoglobina por outro lado, é uma proteína globular que é dobrado e compacto. Sua forma esférica é útil para manobras através de vasos sanguíneos.

Fonte: biology.about.com

Proteínas

As proteínas são componentes obrigatórios dos seres vivos, aparecendo até nos vírus, que não têm estrutura celular.

Um dos seus papéis fundamental está relacionado à costrução da matéria vivia. Assim, a reposição de material celular desgastado e o crescimento.

Proteínas (do grego "protos" = primeiro) são macromoléculas resultantes da condensação de moléculas de aminoácido, através da ligação peptídica.

Juntamente com os glicídios e lipídios, as proteínas constituem a alimentação básica dos animais.

A estrutura da proteína

Apesar de as proteínas serem constituídas por apenas vinte tipos de aminoácidos, fica evidente que o número de tipos de proteínas existentes na natureza é extremamente grande.

De fato, além de o número de aminoácidos na molécula poder variar de setenta a alguns milhares, existe um número praticamente infinito de arranjos desses aminoácidos.

As proteínas podem ser estudadas sob dois tipos de enfoque: a constituição do fio protéico e a forma da molécula.

a) A constituição do fio protéico

Trata-se da seqüência dos aminoácidos. Essa seqüência é sem dúvida um dos fatores responsáveis pela atividade biológica da proteína. Determiná-la experimentalmente é extremamente trabalhoso; apesar disso, conhecemos hoje a estrutura primária (a constituição do fio protéico, ou seja, os tipos e a quantidade de aminoácidos que compõem o fio e sua seqüência) de vários polipeptídeos e proteínas, como a insulina (hormônio do pâncreas), a ocitocina e a hemoglobina, existentes nas hemácias.

A troca de apenas uma aminoácido na seqüência pode causar serias modificações no funcionalmente da proteína. Um exemplo bem conhecido: na hemoglobina humana, uma substituição de um ácido glutâmico por uma valina, numa determinada região, provoca uma anomalia chamada anemia falciforme, em que as hemácias ficam com uma forma arqueada, de foice, quando estão no sangue venoso, com pequena taxa de oxigênio. Essa doença, em alguns casos, pode levar a pessoa à morte em baixa idade.

b) A forma da molécula

As proteínas são fios esticados; na realidade, a cadeia de aminoácidos ficar torcida formando uma hélice, como o fio de telefone. O enrolamento de uma proteína na forma de uma hélice representa o que os químicos chamam de estrutura secundária. Além disso, a própria "hélice" se torce sobre si mesma, adquirindo uma forma "globular", espacial, formando uma molécula arredondada. A forma da proteína é portanto determinada pelo tipo de dobramento da "hélice" e é chamda de estrutura terciária.

Relação entre a forma e a função

Em muitas proteínas, a forma determina seu papel biológico. Proteínas diferentes, tendo formas diferentes, terão também atividade biológica diferente.

Exemplo: A enzima maltase é uma proteína encontrada no nosso tubo digestivo, cujo papel é facilitar a digestão da maltose (dissacarídeo) em glicose (monossacarídeo). Para a maltase poder agir sobre a maltose, é necessário que as duas moléculas se liguem temporariamente. Isso só é possível se as "formas" da maltase e da maltose favorecem esta ligação. A estrutura da maltase é adequada para se "encaixar" na molécula de maltose; porém, a maltase não se liga à molécula de sacarose e não pode agir na sua digestão. A maltase é específica no sentido de agir apenas sobre moléculas de maltose.

O "encaixe" entre moléculas dá a idéia da adaptação entre uma chave e uma fechadura. As moléculas biológicas reagem entre si conforme o esquema da "chave-fechadura", ou seja, é sua forma que vai determinar se ocorre ou não a reação.

Proteínas estruturais Onde são encontradas e papel biológico
Colágeno Abundante nos tendões, cartilagens e ossos. Presente ainda na pele, à qual confere resistência. Num osso, a resistência é devida principalmente ao colágeno; o cálcio determina apenas a rigidez.
Queratina Presente na superfície da pele, nas garras, unhas, bico e pêlos dos vertebrados; importante papel de impermeabilização de superfícies, nos vertebrados terrestres.
Actina e miosina Principais componentes dos músculos. Proteínas contráteis, fundamentais, portanto, para o movimento.
Albumina É a proteína mais abundante da parte liquida do sangue, o plasma, ao qual ela confere uma certa viscosidade e pressão osmótica. Presente também na clara do ovo, a qual servirá de reserva alimentar utilizada pelo embrião.

Proteínas estruturais

Onde são encontradas e papel biológico

Colágeno: Abundante nos tendões, cartilagens e ossos. Presente ainda na pele, à qual confere resistência. Num osso, a resistência é devida principalmente ao colágeno; o cálcio determina apenas a rigidez.
Queratina:
Presente na superfície da pele, nas garras, unhas, bico e pêlos dos vertebrados; importante papel de impermeabilização de superfícies, nos vertebrados terrestres.
Actina e miosina:
Principais componentes dos músculos. Proteínas contráteis, fundamentais, portanto, para o movimento.
Albumina:
É a proteína mais abundante da parte liquida do sangue, o plasma, ao qual ela confere uma certa viscosidade e pressão osmótica. Presente também na clara do ovo, a qual servirá de reserva alimentar utilizada pelo embrião.

As proteínas têm um importante papel estrutural, isto é, elas fazem parte da estrutura da matéria viva. O hialoplasma é uma dispersão constituída principalmente por água e proteínas.

Fonte: www.bioweb.wku.edu

Proteínas

As proteínas são de tipos diferentes e são codificadas através de um segmento de nosso DNA, portanto envolve também o RNA e um gene específico. Elas são biomoléculas versáteis quanto às suas funções. A maioria das proteínas do organismo participam de reações que ocorrem nas células.

As proteínas são formadas por um conjunto de 20 tipos diferentes de aminoácidos (Aas), isto não quer dizer que serão encontrados na mesma quantidade em uma cadeia polipeptídica, eles podem aparecer uma única vez ou não aparecer em certa cadeia.

As proteínas podem ser constituídas por uma única, duas ou mais cadeias polipeptídicas, ou seja, são compostas por ligações peptídicas de dois ou mais Aas.

Cada proteína têm uma seqüência de Aas que lhe confere uma estrura única, que por sua vez lhe confere uma detreminada função, isto significa que esta seqüência de Aas tem um papel fundamental na estrutura de uma proteína, e na função que ela desempenha.

Quando quebradas (hidrolisadas) as proteínas são decompostas em uma mistura de aminoácidos, que é característica para cada tipo de proteína. As proteínas que são de diferentes funções possuem diferentes seqüências de aminoácidos (cadeias peptídicas).

Existem dois tipos de proteínas em relação à hidrolise:

Proteínas Simples: quando hidrolisadas fornecem apenas aminoácidos (ex: Ribonuclease, quimotripsina).
Proteínas Conjugadas:
quando hidrolisadas fornecem Aas e um componente químico, denominado grupo prostético. Assim, as proteínas conjugadas são classificadas de acordo com o grupo prostético.

Quando ocorre a síntese (fabricação) de uma proteína anormal com diferente seqüência de Aas do que a que normalmente ocorre, o organismo gera uma doença genética. Todas as proteínas com funções similares, tem também um cadeia de Aas muito semelhante.

O peso molecular (PM) das proteínas podem variar de 10.000 até 1.000.000. Podemos citar a estrutura das proteínas em quatro níveis:

Estrutura Primária: Inclui todas as ligações covalentes entre os Aas, e é definida como a seqüência de Aas dentro da cadeia polipeptídica. Inclui também as pontes dissulfeto feitas por certos tipos de Aas.
Estrutura Secundária:
Refere-se ao arranjo regular e repetitivo dos resíduos de Aas na cadeia polipeptídica. Segue sempre um padrão de repetição seja em conformação Beta, ou Alfa-Hélice.
Estrutura Terciária:
Enovelamento da cadeia polipeptídica. Refere-se à relação espacial entre os Aas na cadeia, como esta dobra-se no espaço.
Estrutura Quartenária:
Refere-se à relação espacial entre duas ou mais cadeias polipeptídicas, para compor uma proteína funcional. Só pode ser definida para proteínas com mais de uma cadeia.

A classificação das proteínas é dada através das funções que elas desenvolvem no organismo, e são as seguintes:

1) Enzimas: São proteínas que aumentam a velocidade de uma reação acontecer, ou seja, tem uma atividade catalítica. Todas as reações que ocorrem são catalisadas por uma enzima específica.

2) Proteínas de transporte:

a) Proteínas que se ligam a grupos específicos e os transportam através do sangue. Hemoglobina e Lipoproteína são exemplos deste tipo de proteína transportadora.
b) Proteínas que transportam substâncias através da membrana celular. Estas substâncias podem ser: Aminoácidos, glicose, Na+, K+).

3) Proteínas de Reserva: São proteínas que reservam algo importante para o crescimento e/ou germinação. Exemplos: Ferritina que armazena ferro (Fe); Mioglobina que reserva oxigênio (O2), etc.

4) Proteínas Contráteis: Dão à célula a capacidade de se contraírem, mover ou mudar de forma. São exemplos a actina e a miosina que participam diretamente na contração muscular.

5) Proteínas Estruturais: Dão sustentação e proteção ao organismo. O colágeno (umas destas proteínas) é a principal proteína dos tendões, e suporte forte tensão. Já a elastina é capaz de se distender em duas dimensões, a queratina é a proteína que forma as unhas e os cabelos.

6) Proteínas de Defesa: São as imunoglobulinas, fribrinogênio e a fibrina. Defendem o organismo de certa invasão de outras espécies (ex: microorganismos), e os protege contra injúria.

7) Proteínas Regulatórias: São os hormônios; estes regulam as atividades celulares e fisiológicas. São deste tipo: insulina, proteínas G, e GH (Hormônio do crescimento).

Fonte: www.nutrimais.com

Proteínas

O termo proteína deriva do grego proteíos, "que tem prioridade", "o mais importante".

As proteínas são consideradas as macromoléculas mais importantes das células. E para muitos organismos, constituem quase 50% de suas massas.

As proteínas são formadas a partir da união de muitos aminoácidos. Elas possuem diversas funções nos mais diversos organismos. A partir disso, pode-se notar que as proteínas não são somente as mais abundantes macromoléculas, mas também, são muito importantes para a vida. As milhares de enzimas que um organismo possui são todas proteínas com funções importantes. As informações genéticas, por exemplo, são expressas através de proteínas.

As proteínas, como dito, são formadas a partir da combinação de aminoácidos. Entretanto, só existem 20 aminoácidos primários, a partir dos quais são formados outros aminoácidos e as milhares de proteínas. Mas, o quê as diferenciam? Uma proteína tem função de defesa (anticorpos, veneno de serpentes), outra, função de reserva ( ovoalbumina, encontrada no ovo, caseína, encontrada no leite) e outras, a função estrutural (queratina, colágeno). Qual a diferença entre elas?

A diferença é a seqüência na qual os aminoácidos se organizam. A partir dessa seqüência de organização dos 20 aminoácidos é que a função se destaca.

Os aminoácidos primários são: glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, fenilalanina, triptofano, serina, treonina, tirosina, ácido aspártico, ácido glutâmico, lisina, arginina, histidina, metionina, cisteína, cistina. Asparagina, glutamina e hidroxilisina são derivações de outros aminoácidos.

A combinação destes aminoácidos possibilita 1011 ou mais possíveis seqüências de aminoácidos, ou melhor, proteínas. Dos 23 aminoácidos, alguns são essenciais, ou seja, não são produzidos pelos organismos. Para o homem, 10 são essenciais(valina, leucina, isoleucina fenilalanina, triptofano, treonina, lisina, arginina, histidina e metionina). Eles são necessários ao organismo e devem ser ingeridos, através da alimentação, por exemplo.

As principais fontes de proteínas são: as carnes (de frango, de peixe e de boi), os ovos, os laticínios (leites, queijos e iorgutes) e as leguminosas (feijão, soja, lentilha). Como cada alimento possui alguns tipos de aminoácidos e não outros, a necessidade de uma alimentação diversificada é assencial.

Proteínas
Proteínas

Como dito, as proteínas possuem muitas funções biológicas, entre elas, as enzimas, as proteínas transportadoras, de reserva, estruturais e de defesa.

Enzimas

Proteínas altamente especializadas e com atividade catalítica. Mais de 2000 enzimas são conhecidas, cada uma capaz de catalisar um tipo diferente de reação química.

Proteínas transportadoras

São as responsáveis por transportar especificadamente moléculas ou íons de um órgão para outro. Um exemplo é a hemoglobina, responsável pelo transporte de oxigênio dos pulmões aos outros órgãos e tecidos.

Proteínas Contráteis ou de movimento

São elas as responsáveis pela função de contração de algumas células. São elas, também, as responsáveis pela mudança de forma e movimento de algumas células. Exemplos deste tipo de proteína são a actina e a miosina, que estão presentes no sistema contrátil de músculos esqueléticos.

Proteínas Estruturais

São proteínas que servem para dar firmeza e proteção à organismos. Um exemplo muito comum deste tipo de proteína é o colágeno, altamente encontrado em cartilagem e tendões, sendo bastante resistente à tensão. Unhas e cabelos são formados, basicamente, por queratina, um outro tipo de proteína estrutural.

Proteínas de defesa

São proteínas com função de defesa de organismos contra invasões de outras espécies. Exemplo disso, são os leucócitos (glóbulos brancos, anticorpos), proteínas especializadas com função de reconhecer e neutralizar vírus, bactérias e outras proteínas estranhas.

Além dessas proteínas, existem várias outras, com funções o mais diversificadas possíveis. No entanto, elas não serão discutidas aqui.

A caseína, proteína presente no leite é uma proteína bastante completa, pois ela possui todos os aminoácidos essenciais, ou seja, os aminoácidos que são necessários para o corpo humano e não são produzidos pelo organismo.

Fonte: www.icb.ufmg.br

Proteínas

O que são proteínas e que eles fazem?

As proteínas são moléculas grandes e complexas que desempenham muitos papéis importantes no corpo. Fazem parte do trabalho em células e são necessárias para a estrutura, função e regulação de tecidos e órgãos do corpo.

As proteínas são compostas por centenas ou milhares de unidades menores chamadas aminoácidos, que estão ligados um ao outro em longas cadeias. Existem 20 tipos diferentes de aminoácidos que podem ser combinadas para produzir uma proteína.

Importância das Proteínas na Dieta

As proteínas têm papel fundamental no organismo. Agindo na reparação e construção de tecidos, elas são essenciais em dietas para perder gordura e em exercícios físicos. A molécula de proteína é construída a partir de seus aminoácidos. São cerca de 200 presentes na natureza, mas apenas 21 são metabolizados pelo organismo humano. Entre estes, há oito que são chamados essencias, isto é, não sendo sintetizados pelo nosso organismo, devem ser fornecidos pelos alimentos. Os outros 13 produzidos no organismo são chamados de não-essenciais.

Aminoácidos essenciais

Leucina, isoleucina, valina, triptofano, metionina, fenilalanina, treonina e lisina (a histidina é um aminoácido essencial na infância).

Aminoácidos não-essenciais: Alanina, arginina, ácido aspártico, aspargina, ácido glutâmico, cistina, cisteína, glicina, glutamina, hidroxiprolina, prolina, serina e tirosina.

Os aminoácidos essenciais contribuem consideravelmente para o aumento da resistência física, pois durante as atividades de longa duração são utilizados pelos músculos para fornecimento de energia.

Dentre as fontes de proteínas completas - aquelas que contém todos os aminoácidos essenciais em quantidades e proporções ideais para atender às necessidades orgânicas - estão os ovos, o leite, a carne, o peixe e as aves. Os alimentos de alta qualidade protéica são essencialmente de origem animal, enquanto a maioria das proteínas vegetais (lentilhas, feijões, ervilhas, soja, etc) são incompleta em termos de conteúdo protéico e, portanto, possui um valor biológico relativamente menor.

Entretanto, convém compreender que todos os aminoácidos essenciais podem ser obtidos diversificando o consumo de alimentos vegetais, cada um dos quais com uma qualidade e quantidade diferentes de aminoácidos.

O que eles fazem?

Aproximadamente 75% da matéria sólida do corpo é constituída por proteína ou possui proteínas como componentes importantes. Isto inclui proteínas estruturais, enzimas, genes, proteínas transportadoras de oxigênio, proteínas musculares entre outros que realizam funções específicas no corpo. Uma molécula de proteína não pode ser manufaturada pelo corpo até que todos os aminoácidos necessários estejam presentes. Na realidade, todos os aminoácidos nutricionalmente essenciais devem estar disponíveis no local da síntese de proteína antes que qualquer um deles possa atuar. Isso significa que a cada refeição ingerida deve conter todos esses aminoácidos essenciais em quantidade suficiente para efetuar a síntese de proteína.

Se alguns deles não estiverem presentes, quando necessário, os outros poderão ser: estocados nas células até que venham a ser utilizados, degradados pelo fígado e utilizado como energia ou estocados na forma de gordura branca.

Como os aminoácidos agem no corpo

Uma vez penetrados na corrente sanguínea, os aminoácidos são rapidamente transportados através do corpo. Um pequeno número deles é utilizado imediatamente, dependendo das necessidades dos vários tecidos nessa ocasião. Num intervalo de tempo equivalente a 10 minutos, todos os aminoácidos são usados na síntese de proteína ou são armazenados. O excesso de aminoácidos é utilizado como parte de energia ou estocado na forma de gordura branca. Os aminoácidos são estocados principalmente no fígado, mucosa intestinal, sangue ou no interior das células na forma de proteínas intracelulares.

Imediatamente após os aminoácidos terem penetrado na corrente sanguínea, suas concentrações se elevam discretamente, devido à rapidez com que são utilizados ou estocados. Durante o período de um dia, os aminoácidos são sistematicamente reconvocados e transportados pelo sangue até os locais onde são requisitados.

Vários gramas de proteínas são transportados a cada hora na forma de aminoácidos circulantes. O crescimento muscular depende da eficiência com que os aminoácidos atingem os tecidos que necessitam deles.

Importante saber

O inter-relacionamento de todos os nutrientes da alimentação de uma pessoa, incluindo os aminoácidos, nunca deve ser interpretado de forma irresponsável e imprudente, pois se não existir um ambiente bioquímico apropriado dentro do corpo não irão ocorrer o crescimento e o desenvolvimento. Os aminoácidos se combinam com vitaminas e minerais e servem como matéria prima para que o corpo fabrique enzimas, hormônios e outros agentes metabólicos. Ao contrário das proteínas alimentares, os aminoácidos não requerem digestão e são diretamente absorvidos, além de não sobrecarregarem o estômago e os intestinos.

É importante traçar o caminho percorrido pelas proteínas ingeridas na alimentação ao passarem pelo trato gastrintestinal, ao penetrarem na corrente sanguínea e ao atingirem os locais onde elas são necessárias.

Fonte: www1.uol.com.br/cyberdiet/

Proteínas

Proteínas são muito mais complexas em estrutura que carboidratos ou lipídios e estão envolvidas em numerosas atividades fisiológicas.

As proteínas são grandemente responsáveis pela estrutura das células do corpo.

Algumas proteínas, na forma de enzimas, funcionam como catalisadores para acelerar certas reações químicas. Outras proteínas assumem um papel importante na contração muscular. Os anticorpos são proteínas que defendem o corpo contra micróbios invasores. Alguns tipos de hormônios são proteínas.

Quimicamente, as proteínas sempre contêm carbono, hidrogênio, oxigênio e nitrogênio e, algumas vezes, enxofre. Os aminoácidos são as estruturas fundamentais das proteínas. Cada aminoácido consiste de um grupo amino (-NH2) básico (alcalino), um grupo carboxí1lico ( -COOH) ácido e uma cadeia lateral (grupo R) que é diferente para cada um dos 20 diferentes aminoácidos, figura abaixo.

Os aminoácidos são as estruturas fundamentais das proteínas

Os aminoácidos e a formação de ligações peptídicas.

a) Conforme seu nome, os aminoácidos possuem um grupo amino e um grupo carboxil (ácido). A cadeia lateral (grupo R) é diferente em cada aminoácido.
b)
Quando dois ou mais aminoácidos são unidos químicamente, a ligação covalente resultante entre eles é chamada de ligação peptídica. Neste diagrama, os aminoácidos glicina e alanina unem-se para formar o dipeptídeo glicilalanina.

Proteínas

Na formação das proteínas, os aminoácidos combinam-se para formar moléculas mais complexas; as ligações covalentes formadas entre aminoácidos são chamadas de ligações peptídicas (Figura acima (b)).

Quando dois aminoácidos combinam-se, forma-se um dipeptídeo (Figura 2 acima (b)).

Adicionando-se outro aminoácido a um dipeptídeo, produz-se um tripeptídeo. Outras adições de aminoácidos resultam na formação de peptídeos (4-10 aminoácidos) ou polipeptídeos (10-2.000 ou mais aminoácidos). Todos têm a mesma composição básica, mas cada um também tem átomos adicionais arranjados de maneira específica. Já que cada variação no número ou na seqiiência de aminoácidos produz uma proteína diferente, uma grande variedade de proteínas é possível. A situação é semelhante à utilização de um alfabeto de 20 letras para formar palavras. Cada letra seria equivalente a um aminoácido, e cada palavra seria uma proteína diferente.

Se uma proteína encontra um ambiente hostil, no qual a temperatura, o pH ou a concentração de eletrólitos esteja alterado, ela pode desenrolar-se e perder sua forma característica. Este processo chama-se desnaturação. As proteínas desnaturadas não são funcionais. Um exemplo comum de desnaturação é visto na fritura de um ovo. No ovo cru, a proteína (albumina) é solúvel e a clara é um fluido transparente e viscoso. Quando é aplicado calor ao ovo, a proteína altera sua forma, toma-se insolúvel e adquire uma cor branca.

Enzimas

Como já foi visto, as reações químicas ocorrem quando ligações químicas são formadas ou rompidas, quando átomos, íons ou moléculas colidem entre si. A temperatura e a pressão corporais normais são muito baixas para que as reações químicas ocorram com rapidez suficiente para a manutenção da vida. As enzimas são a solução que a célula viva tem para este problema. Elas aceleram as reações químicas, aumentando a frequência das colisões e orientando apropriadamente as moléculas que colidem. E fazem isto sem aumentar a temperatura ou a pressão - em outras palavras, sem romper ou matar a célula. As substâncias que podem acelerar reações químicas pelo aumento da frequência de colisões, sem alterar-se no processo, são chamadas de catalisadores. Em uma célula viva, as enzimas funcionam como catalisadores.

As enzimas catalisam certas reações com grande especificidade, eficiência e controle.

Especificidade

As enzimas são catalisadores altamente específicos. Cada enzima em particular afeta apenas substratos (moléculas sobre as quais as enzimas atuam) específicos.

Em alguns casos, uma parte da enzima, chamada de sítio ativo, "encaixa" no substrato como uma chave em uma fechadura (veja Figura abaixo). Em outros casos, o sítio ativo modifica sua forma para encaixar perfeitamente em tomo do substrato, uma vez que ambos entrem em contato.

Uma enzima acelera uma reação química sem ser alterada ou consumida no processo.

Proteínas

Fonte: www.corpohumano.hpg.ig.com.br

Proteínas

Ás proteínas são os tijolos do seu copo. Sem elas você não seria capaz de repor ou reparar as células do corpo. Um homem comum de 70 kg possui por volta de 11 kg de proteínas. Aproximadamente metade delas nos músculos do esqueleto.

Fontes de proteína

Proteínas
Carnes

Carne é uma das principais fontes de proteína. As proteínas fornecem os materiais essenciais para o crescimento e reparo do corpo.

Por que você precisa de proteínas?

A proteína tem muitas funções importantes no seu corpo. Ela é o principal componente dos tecidos estruturais como a pele e o colágeno, encontrados em tecidos conjuntivos como tendões e ligamentos. O sangue necessita das proteínas para os glóbulos vermelhos, glóbulos brancos e numerosos compostos do plasma. A imunidade do seu corpo também depende das proteínas, que são necessárias para a formação dos anticorpos e dos glóbulos brancos que combatem as doenças.

As enzimas e os hormônios (por exemplo, a insulina) também são proteínas.

Se sua dieta não fornece energia suficiente, o seu corpo irá eventualmente utilizar proteínas funcionais do corpo (proteínas que são incorporadas à estrutura essencial do seu corpo). O corpo pode se adaptar à falta de proteínas em um curto período de tempo. Contudo, condições como ferimentos, infecções, câncer, diabetes não-controlada e falta de alimento podem causar perda substancial de proteínas. Nestes casos, o corpo começa a perder músculo para gerar energia suficiente. Se a situação não for controlada, pode haver risco de vida.

A estrutura dos aminoácidos

Aminoácidos são unidades das quais proteínas são feitas. Cada uma tem um grupo amino e um grupo ácido, permitindo que elas se liguem formando longas cadeias.

O que são as proteínas?

As proteínas são grandes compostos de unidades menores chamadas aminoácidos. Os aminoácidos contêm carbono, hidrogênio, oxigênio, nitrogênio e ocasionalmente sulfa. Todos os aminoácidos têm um grupo ácido e um grupo amino agregados a um átomo de carbono. Amino é o nome químico para a combinação de nitrogênio e hidrogênio nestes compostos. O grupo amino de um aminoácido pode se unir ao grupo ácido de outro aminoácido para formar um dipeptídeo. Esta união é chamada ligação peptídica. Quando mais de dois aminoácidos se juntam, forma-se um polipeptídeo. Uma proteína típica pode conter 500 ou mais aminoácidos agregados. O tamanho e a forma de cada polipeptídeo determina a proteína e a sua função. Algumas proteínas são feitas de vários polipeptídeos. Cada espécie têm suas proteínas características. As proteínas do músculo humano, por exemplo, são diferentes daquelas do músculo do gado.

Como você usa as proteínas?

As proteínas são transformadas em aminoácidos e pequenos peptídeos pelas enzimas (protease) do seu intestino. Os pequenos peptídeos e aminoácidos são levados pela corrente sangüínea até o fígado onde são usados ou levados ate as células do seu corpo O fígado e o local mais importante onde aminoácidos e proteínas são metabolizados. Aminoácidos são transformados quimicamente a fim de serem utilizados como energia, convertidos em uréia (a forma na qual são eliminados) ou convertidos em outros aminoácidos ou proteínas. Algumas proteínas como o colágeno dos tecidos conjuntivos ou tendões são bastante resistentes à digestão e são excretados sem serem processados.

Vínculo entre aminoácidos

A ligação entre dois aminoácidos é chamada de ligação peptídica, e uma corrente contendo mais do que um desses é chamada polipeptídeo. Algumas proteínas consistem de vários polipeptídeos e contêm outros tipos de ligações além das ligações peptídicas.

As proteínas de que o corpo precisa são compostas de 20 aminoácidos diferentes. Você pode fazer alguns deles a partir de outros aminoácidos, mas existem oito aminoácidos que não podem ser fabricados pelo corpo e devem fazer parte da sua dieta. Estes são chamados aminoácidos essenciais. As crianças precisam de dois aminoácidos a mais para o crescimento.

Fontes de proteína

Carne, peixe e laticínios são boa fonte de proteína. Fontes vegetais incluem cereais, grãos e pasta.

Proteínas
Proteínas

Onde encontramos as proteínas?

As proteínas podem ser encontradas em produtos animais como carne, peixe, ovos, leite e seus derivados e em alimentos vegetais como cereais, grãos e sementes. Todas as fontes de proteínas contêm alguns dos aminoácidos essenciais, mas em quantidades variadas. Alguns alimentos como por exemplo o leite e os ovos, contém quase que a mistura ideal de aminoácidos, geralmente com um aminoácido essencial a menos ou em quantidades inadequadas. É importante consumir a mistura ideal de fontes de proteínas para garantir que você tenha um suprimento adequado de todos os aminoácidos essenciais.

Necessidades de proteína

A quantidade recomendada de proteína em sua dieta diária é determinada principalmente pela sua idade e sexo.

Os números mostrados na tabela abaixo são as necessidades médias estimadas (NMEs).

Crianças Homens Mulheres
Idade Gramas / Dia Idade Gramas / Dia Idade Gramas / Dia
< 1 ano
1-3 anos
4-6 anos
7-10 anos
11.0
11.7
14.8
22.8
11-14 anos
15-18 anos
19-50 anos
50+ anos
33.8
46.1
44.4
42.6
11-14 anos
15-18 anos
19-50 anos
50+ anos
33.1
37.1
36.0
37.2

Obs: A Organização Mundial da Saúde (OMS) não fornece os dados de 0-3 meses, então a NME a ser calculada. Para evitar confusões, todos os bebês abaixo de l ano devem ser colocados juntos.

Quanto você precisa?

É muito difícil que uma pessoa, cuja dieta forneça energia suficiente, seja deficiente em proteína. Contudo, isto pode acontecer se sua dieta contiver muitas "calorias vazias", como o açúcar ou o álcool, que fornecem energia, mas muito pouca proteína.

Necessidades especiais

Existem alguns indivíduos, como as crianças, os vegetarianos, vegetarianos ortodoxos e mulheres grávidas ou amamentando, que precisam garantir um suprimento adequado de proteínas em sua dieta.

Crianças

As crianças necessitam de proteínas extras para que possam crescer adequadamente. A necessidade média de proteínas de um bebê de quatro a seis meses é estimada em 1,4 grama por quilo de peso do corpo por dia, quase o dobro da necessidade de um adulto. Estima-se que mais do que 40% do consumo de proteínas de um bebê deve ser de aminoácidos essenciais. Isto cai para 32% em crianças na pré-escola e 22% em crianças de 10 a 12 anos. Adultos necessitam de 11%.

Os dois aminoácidos essenciais extras que as crianças necessitam são encontrados nas mesmas fontes de proteínas dos outros aminoácidos essenciais. Dietas vegetarianas ortodoxas ou macrobióticas, que não possuem produtos animais ou laticínios, não são apropriadas para crianças pequenas. É pouco provável que elas forneçam todos os aminoácidos essenciais. Como contêm grandes quantidades de alimentos fibrosos, é provável que haja ingestão calórica insuficiente, como a gordura ou os carboidratos e, portanto, a proteína poderá ser utilizada para compensar o déficit.

Vegetarianos e vegetarianos ortodoxos

Desde que você siga as diretrizes sobre o que constitui uma dieta balanceada, pode conseguir todos os aminoácidos essenciais e os outros nutrientes que precisa, sem comer peixe ou carne. Contudo, você deveria variar as fontes de proteína. As diretrizes para a dieta variam dependendo dos alimentos que você escolhe evitar. Um ovo-lacto vegetariano come proteínas animais, como ovo, leite e laticínios, especialmente queijo. Um vegetariano ortodoxo que consome somente fontes vegetais de proteína pode achar mais difícil garantir todos os nutrientes necessários, mas com certeza não e impossível. E aconselhável ter certeza que você sabe balancear propriamente a sua dieta antes de se tornar um vegetariano ortodoxo.

Se você estiver educando seu filho como vegetariano é importante garantir que suas necessidades energéticas sejam supridas. Alimentos como sementes, cereais, bananas e abacate devem ser dados com freqüência. O momento de introduzir cada alimento deve seguir as diretrizes atuais, como, por exemplo a introdução do trigo não deve ser feita antes de um ano de idade. Procure incluir duas fontes vegetais de proteína diferentes em cada refeição, pois isto irá prover uma variedade de aminoácidos. Provavelmente, será necessário suplementar a dieta de seu filho com vitaminas e sais minerais. O ideal seria consultar um profissional de saúde, como um nutricionista.

Gestantes e amamentação

Uma gestante necessita de seis gramas extras de proteínas diariamente para permitir que seu bebê se desenvolva adequadamente. Deste modo irá responder às suas necessidades, que aumentam à medida que novos tecidos do corpo se desenvolvem. A amamentação é muito exigente tanto em termos de energia como de proteínas. Para manter um suprimento adequado de leite, que é uma rica fonte de proteína, estima-se que a mãe precise de 11 gramas extras de proteínas por dia desde o nascimento até seis meses e, posteriormente, de oito gramas diárias.

Se você estiver em uma dieta vegetariana pura ou macrobiótica, pode precisar de suplementos de ferro e vitaminas enquanto grávida ou amamentando. Bebês não devem receber, rotineiramente, leite de soja, pois este não é suplementado com as vitaminas e sais minerais necessários. Você deve discutir sua dieta ou a de seu bebê com um nutricionista.

História de caso: Anel

Polly nasceu no período correto e pesava 2,5 kg. Sua mãe, Sue, seguia uma dieta macrobiótica e queria criá-la para comer da mesma forma. Sue amamentou Polly e introduziu sólidos quando ela atingiu cinco meses. Polly começou a dormir mal e seu peso não aumentou como deveria a partir do momento em que começou com alimentos sólidos. O supervisor de saúde de Sue encaminhou para a pediatra do hospital local. As avaliações mostraram que Polly estava anêmica e deficiente em ferro e vitamina B 12. É provável que, como resultado de sua dieta, o leite de Sue estivesse com falta destes dois nutrientes. O nutricionista pediátrico orientou Sue a desmamar Polly e manter uma nutrição adequada. Ela enfatizou que uma dieta estritamente macrobiótica não é apropriada para crianças com menos de dois anos.

Pontos centrais

Proteínas são feitas de aminoácidos.
Os aminoácidos essenciais não podem ser produzidos pelo corpo e, portanto, são obtidos dos alimentos.
As dietas vegetarianas podem ser apropriadas para todos os grupos etários, mas dietas de vegetarianos ortodoxos não são adequadas para crianças, especialmente pré-escolares.

Fonte: Guia da Saúde Familiar - revista ISTOÉ

Proteínas

Estrutura de Proteínas

As proteínas são os produtos finais do processo de descodificação que começa com a informação no DNA celular. Como burros de carga da célula, as proteínas compor elementos estruturais e motor na célula, e eles servem como catalisadores para praticamente todas as reações bioquímicas que ocorre em seres vivos.

Este incrível variedade de funções deriva de um código surpreendentemente simples que especifica um conjunto extremamente diversificado de estruturas.

De fato, cada gene no DNA celular contém o código para uma estrutura de proteína única. Não são apenas estas proteínas montadas com diferentes sequências de aminoácidos, mas elas também são mantidas juntas por ligações diferentes e dobrada em uma variedade de estruturas tridimensionais. A forma dobrada ou conformação, depende diretamente da sequência de ácido linear amino da proteína.

O que são proteínas?

Os blocos de construção de proteínas são aminoácidos, que são pequenas moléculas orgânicas que consistem de um átomo de carbono alfa (central), ligado a um grupo amino, um grupo carboxilo, um átomo de hidrogénio, e um componente variável chamada uma cadeia lateral (ver abaixo). Dentro de uma proteína, vários aminoácidos estão ligados entre si por ligações peptídicas, formando assim uma cadeia longa. Ligações peptídicas são formadas por uma reação bioquímica que extrai uma molécula de água uma vez que se junta ao grupo amino de um aminoácido com o grupo carboxilo de um ácido amino vizinha. A sequência linear de aminoácidos dentro de uma proteína é considerada a estrutura primária da proteína.

As proteínas são construídos a partir de um conjunto de apenas 20 aminoácidos, cada um dos quais tem uma cadeia lateral única. As cadeias laterais de aminoácidos têm químicas diferentes. O maior grupo de aminoácidos têm cadeias laterais não polares. Vários outros aminoácidos têm cadeias laterais com cargas positivas ou negativas, enquanto outros têm cadeias laterais polares, mas sem carga. A química das cadeias laterais de aminoácidos é crítica para a estrutura da proteína porque estas cadeias laterais podem ligar-se um com o outro para segurar um comprimento de proteína numa determinada forma ou conformação.

Carregadas cadeias laterais de aminoácidos pode formar ligações iónicas, e os aminoácidos polares são capazes de formar ligações de hidrogénio.

Cadeias laterais hidrofóbicas interagem uns com os outros através de interações fracas van der Waals.

A grande maioria das ligações formadas por essas cadeias laterais são não covalente.

Na verdade, cisteínas são os ácidos aminados apenas capazes de formar ligações covalentes, o que fazem com as suas cadeias laterais específicas.

Devido a interações da cadeia lateral, a sequência ea localização de aminoácidos em uma proteína particular guias, onde as curvas e dobras ocorrem em que a proteína.

A estrutura primária da proteína - sua sequência de aminoácidos - dirige a ligação de dobragem e intramolecular da cadeia linear de ácido amino, que em última análise determina a forma da proteína tridimensional única. Ligação de hidrogénio entre os grupos amino e grupos carboxilo nas regiões vizinhas da cadeia da proteína, por vezes, faz com que certos padrões de dobragem para ocorrer. Conhecido como hélices alfa e folhas beta, estes padrões estáveis de dobragem formam a estrutura secundária de uma proteína. A maioria das proteínas contêm múltiplas hélices e folhas, para além de outros padrões menos comum.

O conjunto de formações e dobras em uma única cadeia linear de aminoácidos - algumas vezes chamado um polipéptido - constitui a estrutura terciária de uma proteína. Finalmente, a estrutura quaternária de uma proteína refere-se aos macromoléculas com múltiplas cadeias polipeptídicas ou subunidades.

A forma final adoptada por uma proteína recentemente sintetizado é tipicamente a mais energeticamente favorável. Como as proteínas se dobram, eles testam uma variedade de conformações antes de atingir sua forma final, que é único e compacto. Proteínas dobradas são estabilizadas por milhares de ligações não covalentes entre aminoácidos. Além disso, as forças químicas entre uma proteína e do seu meio ambiente imediato contribuir para a forma de proteína e de estabilidade. Por exemplo, as proteínas que são dissolvidos no citoplasma da célula têm grupos químicos hidrofílicos (água-loving) nas suas superfícies, enquanto que a sua hidrofóbico (água-avesso) elementos tendem a ser dobrada para dentro. Em contraste, as proteínas que são inseridos nas membranas celulares exibir algumas grupos químicos hidrofóbicos na sua superfície, especificamente nas regiões onde a superfície da proteína está exposta a lípidos de membrana. É importante notar, contudo, que as proteínas totalmente dobradas não são congelados em forma. Em vez disso, os átomos no interior dessas proteínas permanecem capazes de fazer pequenos movimentos.

Mesmo que as proteínas são considerados macromoléculas, que são demasiado pequenos para visualizar, mesmo com um microscópio. Então, os cientistas devem usar métodos indiretos para descobrir como eles se parecem e como eles são dobrados. O método mais comum usado para estudar as estruturas de proteínas é cristalografia de raios X. Com este método, os cristais sólidos de proteína purificada são colocados em um feixe de raios-X, eo padrão de raios X desviadas é usado para prever as posições dos milhares de átomos dentro do cristal da proteína.

Como as proteínas chegam às suas formas finais?

Em teoria, uma vez que seus aminoácidos constituintes são amarrados juntos, proteínas atingir suas formas finais, sem qualquer entrada de energia. Na realidade, no entanto, o citoplasma é um lugar cheio, preenchido com muitas outras macromoléculas capazes de interagir com uma proteína parcialmente dobrado.

Associações inapropriadas com proteínas próximas pode interferir com dobragem adequada e causar grandes agregados de proteínas para formar nas células.

As células, portanto, invocar chamadas proteínas chaperones para evitar estas associações inadequadas com parceiros não intencionais de dobradura.

Proteínas chaperones rodear uma proteína durante o processo de dobragem sequestrante, a proteína até dobragem está completa. Por exemplo, em bactérias, as moléculas de múltiplas do GroEL chaperone formar uma câmara oca cerca de proteínas que estão em processo de dobragem. Moléculas de uma chaperona segundo, GroES, em seguida, formar uma tampa sobre a câmara. Eucariotos usar diferentes famílias de proteínas chaperones, embora eles funcionam de maneira semelhante.

Proteínas chaperones são abundantes nas células. Estes acompanhantes usar a energia do ATP para ligar e liberar polipeptídeos como eles passam pelo processo de dobramento. Acompanhantes também ajudar na renaturação de proteínas nas células. Proteínas dobradas são na verdade estruturas frágeis, que podem facilmente desnaturar, ou desdobrar. Apesar de muitos milhares de títulos realizar proteínas juntos, a maioria dos títulos são não covalente e bastante fraco.

Mesmo sob circunstâncias normais, uma porção de todas as proteínas celulares são desdobradas. Aumentando a temperatura do corpo por apenas alguns graus pode aumentar significativamente a taxa de desdobramento. Quando isso acontece, reparação proteínas existentes usando acompanhantes é muito mais eficiente do que a síntese de novos. Curiosamente, as células sintetizam proteínas chaperones adicionais em resposta ao "choque térmico".

O que são famílias de proteínas?

Todas as proteínas ligam a outras moléculas de modo a completar as suas tarefas, ea função exata de uma proteína depende da forma suas superfícies expostas interagir com as moléculas. Proteínas com formas relacionadas tendem a interagir com as moléculas de certos de formas semelhantes, e estas proteínas são, por conseguinte, considerado uma família de proteínas. As proteínas dentro de uma família particular, tendem a desempenhar funções semelhantes dentro da célula.

Proteínas da mesma família também muitas vezes têm longos períodos de sequências de aminoácidos semelhantes dentro da sua estrutura primária.

Estes alongamentos foram conservadas através da evolução e são essenciais para a função catalítica da proteína.

Por exemplo, as proteínas do receptor de células contêm diferentes sequências de aminoácidos nos seus locais de ligação, que recebem sinais químicos a partir de fora da célula, mas eles são mais semelhantes em sequências de aminoácidos que interagem com proteínas comuns intracelulares de sinalização.

Famílias de proteínas pode ter muitos membros, e eles provavelmente evoluiu de duplicações de genes antigos.

Estes duplicações levou a modificações das funções das proteínas e expandiu o repertório funcional de organismos ao longo do tempo.

Conclusão

As proteínas são construídos como cadeias de aminoácidos, que em seguida se dobram em únicas formas tridimensionais. Bonding dentro de moléculas de proteína ajuda a estabilizar a sua estrutura, e as formas finais dobradas de proteínas são bem adaptados às suas funções.

Fonte: www.nature.com

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