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QUESTION 1 You have a hybrid Exchange Server 2016 organization. Some of the mailboxes in the research department are hosted on-premises. Other mailboxes in the research department are stored in Microsoft Office 365. You need to search the mailboxes in the research department for email messages that contain a specific keyword in the message body. What should you do? A. From the Exchange Online Exchange admin center, search the delivery reports. B. Form the on-premises Exchange center, search the delivery reports. C. From the Exchange Online Exchange admin SY0-401 exam center, create a new In-Place eDiscovery & Hold. D. From the Office 365 Compliance Center, create a new Compliance Search. E. From the on-premises Exchange admin center, create a new In-Place eDiscovery & Hold. Correct Answer: E QUESTION 2 You have an Exchange Server 2016 organization. You plan to enable Federated Sharing. You need to create a DNS record to store the Application Identifier (AppID) of the domain for the federated trust. Which type of record should you create? A. A B. CNAME C. SRV D. TXT Correct Answer: D QUESTION 3 Your company has an Exchange Server 2016 200-310 exam Organization. The organization has a four- node database availability group (DAG) that spans two data centers. Each data center is configured as a separate Active Directory site. The data centers connect to each other by using a high-speed WAN link. Each data center connects directly to the Internet and has a scoped Send connector configured. The company's public DNS zone contains one MX record. You need to ensure that if an Internet link becomes unavailable in one data center, email messages destined to external recipients can 400-101 exam be routed through the other data center. What should you do? A. Create an MX record in the internal DNS zone B. B. Clear the Scoped Send Connector check box C. Create a Receive connector in each data center. D. Clear the Proxy through Client Access server check box Correct Answer: AQUESTION 4 Your network contains a single Active Directory forest. The forest contains two sites named Site1 and Site2. You have an Exchange Server 2016 organization. The organization contains two servers in each site. You have a database availability group (DAG) that spans both sites. The file share witness is in Site1. If a power failure occurs at Site1, you plan to mount the databases in Site2. When the power is restored in Site1, you Cisco CCNP Security 300-207 exam SITCS need to prevent the databases from mounting in Site1. What should you do? A. Disable AutoReseed for the DAG. B. Implement an alternate file share witness. C. Configure Datacenter Activation Coordination (DAC) mode. D. Force a rediscovery of the EX200 exam network when the power is restored. Correct Answer: C QUESTION 5 A new company has the following: Two offices that connect to each other by using a low-latency WAN link In each office, a data center that is configured as a separate subnet Five hundred users in each office You plan to deploy Exchange Server 2016 to the network. You need to recommend which Active Directory deployment to use to support the Exchange Server 2016 deployment What is the best recommendation to achieve the goal? A. Deploy two forests that each contains one site and one site link. Deploy two domain controllers to each forest. In each forest configure one domain controller as a global catalog server B. Deploy one forest that contains one site and one site link. Deploy four domain controllers. Configure all of the domain controllers as global catalog servers. C. Deploy one forest that contains two sites and two site links. Deploy two domain controllers to each site in each site, configure one domain controller as a global catalog server D. Deploy one forest that contains two sites and one site link. Deploy two domain controllers to each site. Configure both domain controllers as global catalog servers Correct Answer: C QUESTION 6 How is the IBM Content Template Catalog delivered for installation? A. as an EXE file B. as a ZIP file of XML files C. as a Web Appli cati on Archive file D. as a Portal Application Archive file Correct Answer: D QUESTION 7 Your company has a data center. The data center contains a server that has Exchange Server 2016 and the Mailbox server role installed. Outlook 300-101 exam anywhere clients connect to the Mailbox server by using thename outlook.contoso.com. The company plans to open a second data center and to provision a database availability group (DAG) that spans both data centers. You need to ensure that Outlook Anywhere clients can connect if one of the data centers becomes unavailable. What should you add to DNS? A. one A record B. two TXT records C. two SRV records D. one MX record Correct Answer: A QUESTION 8 You have an Exchange Server 2016 EX300 exam organization. The organization contains a database availability group (DAG). You need to identify the number of transaction logs that are in replay queue. Which cmdlet should you use? A. Test-ServiceHealth B. Test-ReplicationHealth C. Get-DatabaseAvailabilityGroup D. Get-MailboxDatabaseCopyStatus Correct Answer: D QUESTION 9 All users access their email by using Microsoft Outlook 2013 From Performance Monitor, you discover that the MSExchange Database\I/O Database Reads Average Latency counter displays values that are higher than normal You need to identify the impact of the high counter values on user connections in the Exchange Server organization. What are two client connections 400-051 exam that will meet performance? A. Outlook on the web B. IMAP4 clients C. mobile devices using Exchange ActiveSync D. Outlook in Cached Exchange ModeE. Outlook in Online Mode Correct Answer: CE QUESTION 10 You work for a company named Litware, Inc. that hosts all email in Exchange Online. A user named User1 sends an email message to an Pass CISCO 300-115 exam - test questions external user User 1 discovers that the email message is delayed for two hours before being delivered. The external user sends you the message header of the delayed message You need to identify which host in the message path is responsible for the delivery delay. What should you do? A. Review the contents of the protocol logs. B. Search the message tracking logs. C. Search the delivery reports 200-355 exam for the message D. Review the contents of the application log E. Input the message header to the Exchange Remote Connectivity Analyzer Correct Answer: E QUESTION 11 You have an Exchange Server 2016 organization. The organization contains three Mailbox servers. The servers are configured as shown in the following table You have distribution group named Group1. Group1 contains three members. The members are configured as shown in the following table. You discover that when User1 sends email messages to Group1, all of the messages are delivered to EX02 first. You need to identify why the email messages sent to Group1 are sent to EX02 instead. What should you identify? A. EX02 is configured as an expansion server. B. The arbitration mailbox is hosted 300-320 exam on EX02.C. Site2 has universal group membership caching enabled. D. Site2 is configured as a hub site. Correct Answer: A
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Colágeno

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O Colágeno é uma cadeia organizada de aminoácidos que constroem uma fibra resistente que constitui a estrutura do corpo.

É a mais abundante proteína do corpo, totalizando 30% do total de proteínas.(OHGUCHI et al., 2006; OHARA et al., 2007).

Os principais tipos de Colágeno são o Tipo 1 (ossos e pele) e o Tipo 2 (cartilagem).

Devido ao seu perfil específico de aminoácidos, as propriedades nutricionais e funcionais do Colágeno Hidrolisado têm sido demonstradas, incluindo: Controle de peso (Saciedade), preveção e tratamento da osteoporose e da osteoartrite, na saúde e beleza da pele cabelo e unhas.

Perfil de aminoácidos na proteína do colágeno
Aminoácidos Proporção (%)
Alanina 11
Arginina 9
Ácido Aspártico 6,7
Cisteína 0
Cistina 0,1
Ácido glutâmico 11,4
Glicina 27
Hidroxiprolina 13,8
Histidina 0,8
Isoleucina 1,5
Leucina 3,3
Lisina 4,3
Metionina 0,8
Fenilalanina 2,4
Prolina 16,0
Serina 4,1
Treonina 2,2
Triptofano 0
Tirosina 0,3
Valina 2,7

Colágeno hidrolisado é obtido principalmente a partir dos ossos, cartilagens e da pele de bovinos, peixes e suinos. No processo de hidrólise a molécula de colágeno de aproximadamente 450 kDa é quebrada em pequenos peptídeos de peso molecular médio de 2 a 5 KDa(OESSER et al., 1999).

Os aminoácidos encontrados no colágeno hidrolisado são os mesmos do colágeno. São 20 aminoácidos incluindo 8 dos 9 essenciais, exceto o Triptofano. É caracterizada pelo predomínio de glicina, prolina e hidroxiprolina, o que representa cerca de 50% do total do conteúdo de aminoácidos. A concentração de glicina e prolina é 20 vezes maior do que em outras proteínas.

A biodisponibilidade de colágeno hidrolisado tem sido demonstrada por inúmeros estudos. Em um estudo de 1999, cientistas demonstraram em camundongos que mais de 90% da administração oral de colágeno hidrolisado é digerido e absorvido em até 6 horas após a ingestão. Uma parte importante é acumulada na cartilagem e pele. Em outro estudo de 2005, os cientistas mostraram que os peptídeos de colágeno são absorvidos e encotrados no sangue.

Do ponto de vista nutricional, o colágeno é considerado uma proteína não completa (OESSER et al., 1999), devido a ausência do aminoácido triptofano, além da baixa concentração de outros aminoácidos essenciais.

Em vários estudos uso do colágeno hidrolisado tem obtido ótimos resultados para a saúde melhorando a circulação sanguínea (RAVELOJAONA et al., 2007; IWAI et al., 2005) e melhorando problemas articulares (MORGANTI e RANDAZZO, 1984; OHARA et al., 2007).

Muitos outros usos terapêuticos vem sendo aplicados e estudados. Estudos mostram positivos efeitos da ingestão de colágeno hidrolisado no crescimento de cabelos e unhas (MORGANTI e RANDAZZO, 1984).

Outros estudos têm identificado no sangue (OHARA et al., 2007; IWAI et al., 2005), ou no tecido cartilaginoso (OESSER et al., 1999) a presença de peptídeos de colágeno, após ingestão, esclarecendo o processo de absorção desta proteína. Castro, 2007 avaliou os efeitos anti-ulcerativo e antitumoral de colágeno hidrolisado bovino e suíno em ratos e camundongos respectivamente, onde o hidrolisado suíno apresentou em torno de 60% de inibição das lesões ulcerativas quando administrado em dose única e os hidrolisados bovinos no experimento de dose dupla, a porcentagem de inibição das lesões ulcerativas gástricas foi maior que 70%, e no tratamento antitumoral os hidrolisados bovino diminuíram a capacidade proliferativa celular. Oesser e Seifert, 2003 provaram a estimulação de biossíntese e secreção de colágeno tipo II em cultura de condrócitos bovino em presença de colágeno hidrolisado tipo I e fração e colágeno hidrolisado tipo II.

Estudos demonstram que a ingestão de peptídeos de colágeno induz o aumento da densidade dos fibroblastos e aumenta a formação das fibras de colágeno da pele porcos (MATSUDA et al., 2006), e a ingestão de gelatina e peptídeos de colágeno, induzem em índices diferentes a síntese de colágeno em pele de ratos, (Shin’ichiro et al., 2002), sugerem que está menor indução da síntese de colágeno pela amostra de gelatina deve ser causada por sua massa molecular aumentada em relação aos peptídeos, sendo assim uma menor massa molecular é importante para a síntese de colágeno da pele.

Benefícios do Colágeno Hidrolisado

Comprovado Aumenta a elasticidade e firmeza da pele prevenindo a formação de rugas
Comprovado Reduz as rugas pré existentes
Comprovado Combate a flacidez da pele
Comprovado Combate celulite e estrias
Comprovado Promove o fortalecimento das unhas
Comprovado Promove o crescimento e fortalecimento capilar
Comprovado Combate a flacidez e auxilia no processo de emagrecimento
Comprovado Aumenta a firmeza e tônus muscular
Comprovado Ajuda na formação da massa muscular magra
Comprovado Ajuda a evitar a perda de massa muscular
Comprovado Diminui o tempo de recuperação entre exercícios
Comprovado Aumenta a densidade de massa óssea
Comprovado Preserva a saúde das articulações
Comprovado Ajuda na regeneração da matriz articular
Comprovado Atenua as dores causadas pela artrite
Comprovado Ajuda a proteger as articulações durante as atividades físicas
Comprovado Aumenta a força das articulações, tendões, e discos intervertebrais
Comprovado Atenua sintomas de tendinites e LER
Comprovado Ajuda a tratar lesões ulcerativas no trato gastrointestinal
Em estudo Auxilia no funcionamento do sistema linfático
Em estudo Estimula a secreção do hormônio do crescimento

Colágeno – A super proteína

O colágeno, é a principal proteína na constituição da tecido conjuntivo. Substância fundamental do tecido conjuntivo que, além de preencher as lacunas dos tecidos parenquimatosos, produz fibras colágenas, elásticas e reticulares.

O termo colágeno deriva da palavra grega que significa cola. Sua primeira definição no dicionário surgiu em 1983 como sendo “aquele constituinte dos tecidos que, por aquecimento, dá origem à gelatina”(JUNQUEIRA,1993). Os colágenos são as principais proteínas da matriz extracelular(MEC) perfazendo aproximadamente 30% da massa protéica total do organismo, são os componentes estruturais da MEC, tendo papel fundamental na arquitetura tecidual, na resistência dos tecidos e em uma ampla variedade de interações célula-célula e célula-matriz (REINERT e JUNDT, 1999). O colágeno é uma proteína fibrosa, insolúvel e de importância fundamental na matriz extracelular(MEC) do tecido conjuntivo, sendo responsável por grande parte de suas propriedades físicas. Uma das principais funções do colágeno é a de manter a estrutura física do corpo, devido à sua grande resistência mecânica conferida pela sua organização macromolecular, que resulta na formação de fibras, principalmente, no caso do colágeno tipo I. Os colágenos são sintetizados como pró-colágenos. Após a secreção dessas moléculas para o meio extracelular, seus fragmentos terminais são clivados por meio de enzimas extracelulares, as colagenases. Com a clivagem, são formadas as moléculas de colágeno que se polimerizam para formar fibrilas e estas, se agregam para constituir as fibras colágenas (REINERT e JUNDT, 1999).

O colágeno tipo I forma fibrilas de colágeno que são organizadas em fibras que se associam com outros tipos de fibras ou com as próprias fibrilas de colágeno (MILLER, 1976). O tamanho das fibrilas de colágeno é um fator importante para determinar a natureza física do tecido (PARRY et al., 1978). O tamanho das fibrilas de colágeno depende do tipo de tecido e das condições fisiológicas (HARALSSON e HASSEL, 1995). As taxas de síntese e de degradação do colágeno também podem determinar o tamanho das fibrilas de colágeno (ADACHI et al., 1999; BIRK et al., 1990) responsáveis por conferir força e resistência(CHOI et al., 2007). O colágeno tipo I é o principal componente estrutural da matriz extracelular (MEC), responsável pela manutenção da estrutura da derme (JUNG et al., 2007). Colágeno tipo I é primeiramente sintetizado pelos fibroblastos como um precursor solúvel, procolágeno tipo I, o qual é secretado pelos fibroblastos e sofre ação proteolítica para formar as fibras insolúveis de colágeno. O TGF-Beta é responsável pela transformação de procolágeno em fibra de colágeno (CHOI et al., 2007). É sabido que o TGF-Beta estimula a síntese de colágeno,timp1 e tem sido demonstrado que o TGF-Beta diminui a expressão das metalloproteinase-1 (MMP-1) e aumenta a expressão do metallopeptidase inhibitor 1 (TIMP-1). TGF é expresso em pele humana normal, em queratinócitos e fibroblastos.(SHIN et al., 2005).

O colágeno é abundantemente encontrado na pele, tendões, vasos sanguíneos, cartilagem, ossos, córnea, estão presentes também nos interstícios de todos os outros tecidos e órgãos, com excessão do sangue, linfa e tecidos queratinosos.

O colágeno é uma proteína formada a partir de 19 cadeias a diferentes (cadeia a: denominação dada a cada cadeia polipeptídica que forma a tripla hélice do colágeno) e que associadas 3 a 3, dão origem à pelo menos 27 tipos diferentes de colágeno, que são classificados de acordo com as características da estrutura primária das cadeias a que formam a triple hélice. Cada cadeia A apresenta uma massa molecular de aproximadamente 100.000 mol/g e para cada caso o colágeno tipo I, a cadeia A-1 contém 1056 resíduos de aa e a cadeia A-2 1038 resíduos, dando origem a uma tripla hélice (SILVA, 2005). O colágeno tipo I é constituido por três cadeias polipeptídicas do tipo a1 (I) a1 (I)’e a2 (I). Nos tecidos, é encontrado na forma de fibras com diâmetros ente 80 e 160 nm, formando a estrutura do sistema vascular, tendões, tecido ósseo e muscular (HAY, 1992). O colágeno tipo I é abundantemente encontrado no tecido cutâneo e também nos tendões, ossos e córnea.

Colágeno
Representação esquemática da molécula de colágeno

O colágeno tipo I é formado por três cadeias polipeptídicas caracterizadas pela repetição de um triplete Gly-X-Y onde o X é geralmente uma Prolina (Pro) e Y é uma Hidroxiprolina (Hip). As posições X e Y, além da Prolina ou Hidroxiprolina, podem ser ocupadas por outos aminoácidos naturais. Esta estrutura corresponde à sua unidade monomérica e recebe o nome de Tropocolágeno (SILVA, 2005).

Analisando a composição química, os aminoácidos mais significativos no colágeno tipo I consistem em: 33% de Glicina, 12% Prolina e 11% Hidroxiprolina, 0,7% de de Hidroxilisina, não possui Triptofano (Trp) e os resíduos de Tirosina encontram-se exclusivamente na região dos telopeptídeos, que correspondem às regiões não helicoidais do tropocolágeno. Os aminoácidos polares correspondem a quase 40% da molécula, 11% são básicos e 9% ácidos, os demais 17% correspondem a aminoácidos hidroxilados. Aproximadamente 4% dos resíduos correspondem a amidas de Aspartato e Glutâmico (Glu). Uma característica que diferencia o colágeno de outras proteínas é a presença de alta concentração de glicina seguida de prolina e hidroxiprolina. O prolina e o hidroxiprolina se originam da hidroxilação dos resíduos de lisina e prolina após o processo de tradução (GOISSIS, 2008).

Aminoácidos do colágeno tipo I e seus resíduos nas cadeias Alfa-1 e Alfa-2

Classificação Aminoácidos Cadeia Alfa-1 Cadeia Alfa-2
Estruturais Glicina 345 346
Estruturais Hidroxiprolina 114 99
Estruturais Prolina 127 108
Hidrofóbico Leucina 9 18
Hidrofóbico Isoleucina 22 33
Hidrofóbico Metionina 7 4
Hidrofóbico Fenilalanina 13 15
Hidrofóbico Tirosina 5 4
Hidrofóbico Valina 17 34
Básico Lisina 34 21
Básico Arginina 53 56
Básico Histidina 3 8
Básico Hidroxilisina 4 9
Ácido/ Amida ácido aspártico 33 24
Ácido/ Amida Asparagina 13 23
Ácido/ Amida ácido glutâmico 52 46
Ácido/ Amida Glutamina 27 24
Outros Alanina 124 111
Outros Treonina 17 20
Outros Serina 37 35
Fonte: GOISSIS, 2008

Um estudo, partindo da informação que o colágeno tipo I representa 90% do total de colágeno existente, estimou superficialmente que o número de monômeros de colágeno tipo I (tropocolágeno), no homem adulto é cerca de 1021 unidades. Sendo assim, o colágeno tipo I, é a molécula biológica com maior número de domínios funcionais existente no reino animal (GOISSIS, 2008).

São encontrados na natureza mais de 27 tipos de colágenos, sendo o colágeno tipo I o mais importante. O colágeno tipo I é responsável não somente pela manutenção da integridade da maioria dos tecidos, devido suas propriedades mecânicas (GOISSIS, 2008), mas também por agir nas funcionalidades teciduais em função de sua interação com as células presentes na matriz extracelular(MEC) (HAY, 1992).

Estudos têm mostrado que o colágeno tipo I apresenta uma unidade física conhecida como “período D”, a qual tem participação no controle de eventos biológicos que dependem da adesão celular sobre a matriz extracelular(MEC) para desencadear a expressão da atividade (DILULLO et al., 2002).

Este “período D” é caracterizado por apresentar uma distribuição ordenada de aminoácidos que tem origem na interação particular das moléculas de tropocolágeno para a formação das estruturas fibrilares que compõem a tripla hélice (CHAPMAN et al., 1990).

Estas interações são dependentes das alterações bioquímicas, assim como da ação mecânica sobre os tecidos (HYNES, 2002). Estes processos são afetados pela simples presença da seqüência de aminoácidos arginina, glicina e aspartato na estrutura primária do colágeno tipo I, ou em outra proteína da matriz extracelular(MEC) como a fibronectina.

Esta seqüência de aminoácidos arginina, glicina e aspartato é um dos determinantes mais importantes para adesão celular na matriz extracelular(MEC) (HYNES,2002; BHADRIRAJ e LINDA, 2000) apesar de existirem outras (KNIGHT et al., 1998;GOISSIS, 2008).

O colágeno e a elastina formam uma rede tri-dimensional constituindo a arquitetura basal da derme, na qual dispersam outras substâncias e células. Os colágenos fibrilares são responsáveis pelas propriedades mecânicas e pela integridade estrutural dos tecidos. A elastina é caracterizada pela sua alta força química e física e especialmente por sua característica elástica (FREI et al., 1998;GARDNER et al., 1999).

A função do colágeno é manter íntegra a estrutura fibrilar, ao mesmo tempo em que esconde os sítios potenciais que dão origem a eventos celulares (KEENE et al.,2000). O sítio de ligação da decorina ao colágeno conforme estudo demonstra parece ser o mesmo, onde deformações estruturais ocorrem induzidas por ações mecânicas (BARENBERG et al., 1978).

A alteração da estrutura do colágeno do tipo I pela oxidação (VARANI et al.,2006) ou pela degradação proteolítica (VARANI et al., 2001) modifica sua atividade de crescimento e indução da proliferação celular.

REFERÊNCIAS BIBLIOGRÁFICAS

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Fonte: www.colagenohidrolisado.com.br

Colágeno

O que é

O colagénio é um tipo de proteína. Fibroso na natureza, ele se conecta e suporta outros tecidos do corpo, como a pele, ossos, tendões, músculos e cartilagens.

Ele também suporta os órgãos internos e é ainda presente em dentes. Existem mais de 25 tipos de colagénios que ocorrem naturalmente no corpo.

O colagénio é uma das proteínas mais abundantes presentes no corpo dos mamíferos, incluindo os seres humanos. De fato, torna-se cerca de 25 por cento da quantidade total de proteínas no corpo. Algumas pessoas se referem ao colágeno como a cola que mantém o corpo unido. Sem ele, o corpo seria, literalmente, desmoronar.

Possuindo grande resistência à tração, as funções de colagénio de uma maneira que é muito diferente de muitos outros tipos de proteínas. Por exemplo, ele pode ser encontrado tanto no interior e exterior das células. As fibras de colágeno são importantes na contribuição para a estrutura externa das células. No entanto, elas estão presentes no interior de algumas células bem.

Colágeno mão-na-mão trabalha com elastina em apoiar os tecidos do corpo. Basicamente, ele dá os tecidos do corpo se formam e proporciona firmeza e força; elastina dá os mesmos tecidos do corpo tão necessária flexibilidade. Esta combinação de colagénio e elastina é muito importante em muitas partes do corpo, incluindo, mas não limitado a, os pulmões, ossos e tendões. Até mesmo os vasos sanguíneos dependem de colágeno e elastina.

Muitas vezes, o colagénio é discutida em relação à pele. Ele funciona com queratina para fornecer a pele com força, flexibilidade e resiliência. Como as pessoas envelhecem, no entanto, ocorre a degradação do colagénio, levando a rugas. Como tal, é uma substância importante para aqueles que procuram maneiras de combater os efeitos visíveis do envelhecimento na pele. Alguns profissionais de skincare realmente aconselhar as pessoas sobre formas de estimular a produção de colágeno em células da pele.

Além de ser tão importante no corpo, colagénio também tem muitos usos médicos. É usado em alguns procedimentos de cirurgia plástica e é vendido como um suplemento criado para a mobilidade das articulações. Ele ainda é usado no tratamento e gestão de queimaduras graves. Para este propósito, é utilizado na criação de substitutos de pele artificiais.

Desde colágenos são tão importantes dentro do corpo, é lógico que as deficiências de colágeno pode ser problemático. Na realidade, há algumas doenças genéticas que estão associadas com deficiências de colagénio. Por exemplo, osteogênese imperfeita, vulgarmente designado como doença dos ossos quebradiços, resulta de uma diminuição significativa do nível de colágeno. Ele também pode resultar da presença de colagénio que é de menor qualidade do que o normal.

Quais são os benefícios de colágeno e elastina?

Colágeno e elastina são proteínas estruturais que ocorrem naturalmente normalmente produzidos nas derme , a camada intermediária da pele. Estas proteínas são acreditados para ser crucial para manter a pele lisa, macia e elástica. Embora o corpo produz naturalmente dessas proteínas, a sua produção normalmente diminui com a idade. Alguns produtos de cuidados da pele e alimentos podem ajudar a manter a produção elevada de colágeno e elastina na pele. Os níveis saudáveis são pensadas para reduzir os sinais de envelhecimento, particularmente rugas e flacidez da pele.

Os benefícios de cuidados da pele de colágeno e elastina são acreditados para ser muitos. Estas proteínas são ditas para suavizar linhas finas e rugas e adicionar, restaurar ou manter a elasticidade da pele. Os produtos que os contenham são normalmente utilizados para reduzir os sinais de envelhecimento.

As proteínas estruturais naturais são normalmente produzidas por células da pele dérmicos conhecidas como fibroblastos. O colágeno é responsável por manter a pele gorda. Elastina é considerado um elemento essencial do tecido fibroso que mantém a pele flexível e elástica. Os jovens geralmente têm altos níveis dessas proteínas em sua pele, mas a produção dentro do corpo diminui com a idade, levando a linhas finas, rugas e flacidez. Uma combinação de fatores, incluindo a exposição coletiva sol, dieta e uso do tabaco, pode acelerar o declínio da produção de colágeno natural.

Cremes de cuidados da pele tópicas contendo colágeno e elastina são amplamente disponíveis a partir de muitos fabricantes. Dermatologistas acreditam que esses produtos, embora muitas vezes muito hidratante, não, na verdade, aumentar o colágeno ou elastina níveis na pele. Alguns produtos, no entanto, são projetados para estimular sua produção no organismo. Isso é muitas vezes acredita-se ser a melhor maneira para as pessoas mais velhas para colher os benefícios dessas proteínas.

Vários alimentos são considerados capazes de ajudar a pele a manter o colágeno jovem e os níveis de elastina. vitamina A , normalmente encontrada em alimentos como cenouras e melões, pode ajudar a pele a produzir altos níveis de colágeno. O zinco, tipicamente encontrado em carnes, produtos lácteos, e frutos do mar, é acreditado crucial para a manutenção das fibras de elastina. A substância conhecida como a genisteína, em grande parte encontrada na soja, é acreditado para aumentar a produção de colágeno, enquanto neutralizar a ação das enzimas frequentemente implicados no processo de envelhecimento. Alimentos ricos em vitamina C e outros antioxidantes , como chá verde, também pode ajudar a proteger contra o envelhecimento da mesma maneira.

Fonte: www.wisegeek.org

Colágeno

O que é

O Colágeno é a proteína principal do tecido conjuntivo nos animais e a proteína mais abundante em mamíferos.

É uma das proteínas estruturais fibrosas compridas, cujas funções são bastante diferentes dos das proteínas globulares, tais como enzimas.

Juntamente com queratina macio, que é responsável pela resistência e elasticidade da pele, e a sua degradação leva a rugas que acompanham o envelhecimento.

Colágeno
Jovem ou velho? A diferença é de colágeno

Funções do Colágeno

Existem mais de 28 tipos diferentes de colagénio. As fibras de colágeno dar força e estrutura para muitas partes diferentes do corpo. É um dos principais componentes da matriz extracelular, a qual é a característica definidora de tecidos conjuntivos em seres humanos e outros mamíferos.

O colagénio é necessária para a conservação da juventude de pele e atenuação de rugas, é também essencial para a elasticidade do tecido conjuntivo da pele, permitindo que ele se expanda e contraia, sem danificar qualquer tecido.

Colágeno e velhice

Quando ficamos mais velhos, a produção de colágeno começa a diminuir o ritmo e as estruturas celulares começam a perder sua força.

Como resultado, a pele começa a se tornar frágil, menos elástica e rugas definir pol Além disso, o cabelo começa a perder a sua cor, as articulações perdem sua flexibilidade e qualidade óssea começa a se deteriorar.

Colágeno
À medida que envelhecemos a produção de colágeno começa a
abrandar e rugas começam a se desenvolver

Colágeno – é realmente tão importante?

O colágeno é uma proteína componente natural da pele que funciona como um andaime eo principal bloco de construção para as células, tecidos e órgãos. Cerca de um terço do teor de proteínas no seu corpo é composta por colagénio, o que é encontrado nos ossos, músculos e tecidos dos órgãos. O colagénio, elastina e queratina dar à pele a sua resistência, elasticidade e estrutura.

O corpo produz naturalmente o colágeno, que ele precisa, mas esta produção é interrompido gradualmente, como parte do processo natural de envelhecimento.

As mulheres produzem menos colágeno do que os homens, e isso colágeno é perdida a uma taxa de cerca de 1% ao ano. Isto significa que uma mulher tem, naturalmente, perdeu quase metade do colágeno de sua pele com a idade de 50 anos.

Colágeno também é muito afetada por estresses ambientais, como a exposição ao sol, alimentação, danos à pele, e exposição a toxinas, tais como poluentes, fumaça de cigarro e drogas recreativas. Com a diminuição do colágeno, a pele perde sua elasticidade natural e firmeza, e linhas finas, rugas e flacidez aparecem.

Quais são os alimentos ricos em colágeno?

Com o passar dos anos, o nosso organismo passa a produzir em menor quantidade o colágeno, substância que garante a elasticidade e firmeza da pele, sendo que é mais precisamente a partir dos 25 anos que começa ocorrer à redução de tal substância.

Aos 50 anos, o organismo produz apenas 35% do colágeno necessário, já para com as mulheres devido à amenização do hormônio estrogênio durante a menopausa, a queda de colágeno é maior ainda.

Esta diminuição de concentração de colágeno no organismo pode ser atenuada através da ingestão de alimentos ricos em colágeno, sendo que para o colágeno ser sintetizado pelo organismo é necessário ingerir alimentos que contenham vitamina E e C, zinco, cobre, selênio e silício.

O silício é uma substância que está presente no nosso organismo, como no cabelo, nas unhas, nas cartilagens, na pele, enfim, desde a fase fetal e, assim também sofre com sua redução após os 30. Este é oligoelemento presente no organismo com a função de regenerar as células da pele e de estimular a produção de fibras de sustentação, elastina e colágeno.

Sendo assim, existem formas de deixar a pele sempre bonita e com aspecto jovem apenas com uma alimentação equilibrada e rica em colágeno, e lógico, para uma maior eficácia, não dispensar o uso de cosméticos específicos.

Quais são os alimentos firmadores da pele?

Veja-os logo abaixo:

Proteínas magras: Iogurte desnatado, atum, ovo, salmão, peito de peru ou de frango, queijo cottage e outros
Vitaminas A e E:
Cenoura
Vitaminas C:
Acerola, kiwi, caju, cenoura, laranja, goiaba, pepino e outros
Silício:
Tâmara, pinhão, pepino, nabo, morango, mel, aspargos, cebola, alho porro, alcachofras, banana, trigo, avelã, feijão, salsa, nabo, aveia, cevada e outros.
Selênio:
Arroz preto, salmão, avelã, frango e outros
Zinco:
Castanha-do-Pará, frutos do mar, ovos e avelã.
Cobre:
Caju, fígado bovino, cogumelos, aveia, lentilha e outros.

No entanto, não é praticamente válido fazer a ingestão destes alimentos e ter hábitos de beleza estando em contato com algumas drogas que podem acabar com todo o efeito conquistado, como álcool, fumo e ingestão de gordura insaturada. Algo válido a ressaltar é que muitas pessoas acreditam que a gelatina é um alimento que firma a pele, isto é, a gelatina conta com colágeno, mas em pouca quantidade e ingerindo este alimento em grande quantidade, pode-se ganhar peso e ultrapassar os limites de açúcar.

Lembre-se de que a gelatina, a sobremesa, possui apenas 10% de proteína e, por isso, não deve ser considerada como forma de deixar o corpo mais durinho.

Quanto aos cosméticos, saiba que existe uma grande diversidade de marcas e de produtos no mercado, e para garantir um resultado ainda mais satisfatório, dê uma olhada na lista logo abaixo de colágeno hidrolisado que se encontra à venda no mercado:

BioSlim Colágeno – Do Laboratório Herbarium
Gelamin –
Da Advanced Products
Colagentek –
Da Vitafor
Collaghem –
Do Laboratório Tiaraju
Sanafit Colágeno –
Da Sanavita
Colagemix –
Da Orient Mix
Gelape –
Da Nutricêutica
Collagen –
Da Performance Nutrition

Formas eficientes de consumir colágeno

Proteína que faz parte da formação de unhas, cabelos e tecidos, o colágeno é importante para manter a elasticidade e a firmeza da pele, além de evitar que ligamentos e tendões enfraqueçam.

Segundo a nutricionista Andrea Squivel, o ideal é consumir alimentos que estimulem a produção de colágeno, como frutas, legumes, cereais integrais e carnes.

“O colágeno industrializado pode cair inteiro no intestino e causar alergia, pois não é absorvido dessa forma”, afirma ela. Para Andrea, a eficácia do colágeno industrializado é bastante duvidosa.

“As cápsulas de colágeno, por exemplo, são digeridas pelo organismo e trabalhadas como um aminoácido qualquer, o que não garante o resultado desejado”, explica a nutricionista.

“Enquanto uma cápsula de colágeno tem cerca de 2g de proteína, 100 gramas de carne, que equivalem a um bife pequeno, têm 22g.

E o índice de absorção dos aminoácidos presentes na carne é de 100%”, acrescenta ela. A nutricionista cita outros alimentos que possibilitam a ingestão de colágeno. “O músculo cozido libera uma boa quantidade de colágeno.

Basta retirar a camada de gordura que fica por cima e aproveitar o caldo em sopas, para cozinhar arroz ou preparar feijão”, ensina Andrea. Cozinhar peixe e frango com as respectivas peles também resulta em um caldo rico nessa proteína, depois que a gordura é removida. “Pés de vaca, porco ou cabra, quando fervidos, também liberam muito colágeno”, diz ela.

“Já a gelatina, embora retirada da aponervose, que deixa a carne rica em colágeno, não tem comprovação científica de que seja fonte uma eficiente dessa proteína”, complementa a nutricionista.

Fonte: geocities.com/www.medicalnewstoday.com

Colágeno

Benefícios do Colágeno

A proteína conhecida como colágeno possui diversas funções que poderão dar sustentação a pele e formar fibras que podem contribuir para a formação dos músculos. O colágeno é extraído do osso e da cartilagem dos bovinos.

O colágeno é extraído através de um processo de hidrólise, ajudando a quebra de proteína, facilitando a absorção do organismo, o colágeo poderá contribuir para a regeneração dos ossos e articulações.

Entre os principais benefícios do colágeno podemos citar: retartamento do envelhecimento e prevenção das rugas, combate a flacidez da pele, ajuda na manutenção dos osssos, combate a celulite e as estrias, entre outros.

O colágeno é facilmente encontrado em lojas de produtos naturais, orgânicos ou farmácias, o ideal é utilizar cerca de 10g de colágeno por dia, para que assim seu corpo absorva essa proteína, tente diluir o colágeno hidrolisado em um suco ou outro líquido e tome de 30 a 60 minutos antes de sua refeição, apenas uma vez por dia.

Colágeno Hidrolisado

O colágeno é um tipo de proteína. Uma de suas principais funções é formar fibras que dão sustentação à pele (para quem se exercita, contribui também na formação dos músculos). Extraído do osso e da cartilagem do boi, o colágeno passa pelo processo de hidrólise (quebra das moléculas de proteína) para ser mais facilmente absorvido pelo organismo.

Funções do Colágeno Hidrolisado

O colágeno hidrolisado (um tipo especial de gelatina) contém os aminoácidos essenciais glicina e prolina em concentração 20 vezes maior do que outras proteínas. Ambos são componentes importantes do tecido conjuntivo e asseguram sua consistência e elasticidade. Ele também tem efeito regenerativo em ossos e articulações.

Benefícios do Colágeno Hidrolisado

Retarda o envelhecimento e previne rugas Combate a flacidez da pele Fortalece unhas e cabelo Contribui para saúde dos ossos Combate celulite e estrias Auxilia no funcionamento do sistema linfático

Indicação do Colágeno Hidrolisado

É indicado para pessoas acima de 30 anos. Como suplemento nutricional é indicado para pessoas fisicamente ativas que desejam aumentar o consumo de proteínas, assim como para o fortalecimento de unhas e cabelos. Também é indicado em processos de cicatrização e recuperação de lesões e em processos de emagrecimento.

Fonte: intrometendo.com

Colágeno

Proteína: grego Kolla – que significa gerador de cola, de conectividade.

Nos últimos anos houve grande aumento do interesse sobre o colágeno como a mais importante e fundamental proteína para o crescimento e regeneração correta do corpo.

O colágeno ocupa uma posição impar na arquitetura molecular dos animais superiores, o que lhe permite ser um agente controlador de distribuição e aplicação interna e externa de forças no organismo.

Colágeno
Estrutura do Colágeno

Existem mais de 20 tipos de colágeno no organismo.

O colágeno é a proteína mais abundante do nosso corpo, formadora das fibras colágenas. Essas fibras se encontram em todas as células de origem animal, não existem nos vegetais, e são responsáveis em mais de 30% pelo processo de cicatrização e regeneração nos casos de cortes/intervenções cirúrgicas.

O colágeno é a proteína formadora das fibras colágenas. É encontrado em todas as células de origem animal, é produzido através do entrelaçamento de cadeias peptidicas de aminoácidos.

O colágeno, também conhecido como tecido conectivo, promove elasticidade e resistência à pele, aos músculos, tendões, meniscos, ligamentos, veias, vasos e artérias, transmissão de luz na córnea, distribuição de fluídos em vasos sangüíneos e linfáticos, além do próprio osso, etc.

Nos tecidos duros como os ossos, o colágeno funciona como um suporte para a deposição mineral. Nos tecidos moles como a pele, o colágeno forma uma matriz onde se alojam várias substâncias e células. Ele é essencial para a manutenção da forma e da integridade do tecido.

No tecido cardiovascular o colágeno forma uma rede através das artérias dando a elas um maior poder de expansão e protegendo de possíveis lesões por excesso de expansão.

Outra função importante do colágeno é a sua atuação na agregação, aderência e ativação das plaquetas. Tem ação na primeira etapa da formação do coágulo.

Age ainda como fator do mecanismo intrínseco para o sangue coagular.

Existem mais de vinte tipos de colágeno.

A seguir veremos alguns:

Colágeno Tipo 1: é o mais comum; aparece nos tendões, na cartilagem fibrosa, no tecido conjuntivo frouxo comum, no tecido conjuntivo denso (onde é predominante sobre os outros tipos), sempre formando fibras e feixes, ou seja, ossos, tendões, pele.
Colágeno Tipo 2:
produzido por condrócitos, aparece na cartilagem hialina e na cartilagem elástica. Não produz feixes. Presente nos discos intervertebrais, olhos e cartilagem.
Colágeno Tipo 3:
constitui as fibras reticulares. Presente na pele, aorta, pulmões.
Colágeno Tipo 4:
aparece na lâmina basal, um dos componentes da membrana basal dos epitélios. Presente nas lentes da cápsula ocular, glomérulos.(22)
Colágeno Tipo 5:
presente nos ossos, tendões e sangue.
Colágeno Tipo 6:
presente no sangue, camada íntima da placenta.
Colágeno Tipo 7:
presente nas membranas corioaminióticas.
Colágeno Tipo 8:
endotélio
Colágeno Tipo 9:
cartilagem, córnea retina.
Colágeno Tipo 10, 11 e 12:
cartilagem.

Na estrutura do colágeno se entrelaçam mais de 10 mil triplas de longos polipeptídios de moléculas de colágeno para dar lugar a estas várias combinações que até hoje se conhecem, que formam parte de: glândulas, órgãos internos, vasos sanguíneos e linfáticos, paredes celulares, ossos, pele, ligamentos, tendões, córnea, humor vítreo, cristalino ocular, cartilagens, meniscos, discos intervertebrais e plasma sangüíneo.

Os aminoácidos que compõem o colágeno em maior quantidade são: hidroxiprolina, ácido aspártico, treonina, serina, ácido glutâmico, prolina, glicina, alanina, valina, metionina, isoleucina, leucina, tirosina, fenilalanina, hidroxilisina, lisina, histidina, arginina.

Pesquisas mostram que por volta dos 25 anos nosso organismo começa a diminuir a produção de colágeno em contraposição à necessidade constante dessa importante molécula no processo de rejuvenescimento e reparação celular.

Aos 50 anos nosso corpo só produz em média 1/3 do colágeno que necessitamos. Supõe-se que esta seja uma das principais causas do nosso envelhecimento.

Com a diminuição do colágeno os músculos ficam flácidos, diminui a densidade dos ossos, as articulações e ligamentos perdem a elasticidade e a força, a cartilagem que envolve as articulações fica frágil e porosa, com aspecto de almofada. Os cabelos perdem o viço, pois diminui a espessura do fio capilar. Alguns órgãos podem sofrer deslocamento e apresentar mal funcionamento. A pele fica mais fraca, desidratada e sem elasticidade, culminando em flacidez e no aparecimento de estrias; o ganho de reserva lipídica é mais acentuado.

“Segundo a universidade de Viena, a falta de colágeno no corpo causa endurecimento da bexiga, problemas na próstata e diminuição da fixação de cálcio. As fibras de colágeno são responsáveis pela firmeza e integridade das estruturas celulares, pela transmissão de força aos ligamentos, transmissão de luz pela córnea, distribuição de fluidos nos vasos sanguíneos e vasos linfáticos.”

KOLLAGEN

“Aminoácidos Naturais do Colágeno – Proteína de Alto Valor Biológico.”

Um organismo saudável necessita de colágeno para a manutenção do tônus muscular e uma pele firme, com uma reposição diária de aproximadamente 1g por quilo de peso corporal.

Devido ao processo natural de diminuição do colágeno, que não atende à demanda do corpo, se faz necessário uma suplementação protéica. Com base nisso, podemos dizer que a administração do colágeno via oral é ideal para solucionar o problema do déficit provocado no organismo no decorrer dos anos de vida.

Um complemento alimentar de apresentação natural e biológica, como o precursor de colágeno KOLLAGEN – colágeno hidrolisado/liofilizado, pode ter – e de fato tem – efeito positivo sobre a bioquímica do organismo, melhorando os níveis de energia e toda ação orgânica.

COMPOSIÇÃO DE AMINOÁCIDO DO COLÁGENO E DO KOLLAGEN

AMINOÁCIDOS

BOI (PELE)

PEIXE (PELE)

HOMEM (PELE)

KOLLAGEN

Alanina

105

106

114.5

37.7

Glicina

334

338

324.4

21.4

Valina (BCAA)

19

25

24.5

30.3

Leucina (BCAA)

25

25

24.8

2.3

Isoleucina (BCAA)

11

15

10.4

3.7

Prolina

129

106

125.1

12.3

Fenilalanina

13

13

12.6

1.9

Tirosina

4.7

3.3

3.5

1.0

Serina

38

61

36.9

3.55

Treonina

17

23

18.3

3.1

Cistina

Traços

0

Traços

0

Metionina

6.6

18

7.0

2.5

Argenina

48

51

49.0

9.5

Histidina

4.6

13

5.4

1.5

Lisina

25

27

26.6

3.4

Ácido aspártico

48

43

47.2

5

Ácido glutâmico

72

68

77.7

10.9

Hidroxiprolina

92

60

90.9

9.0

Hidroxilisina

6.8

5.5

5.9

0.8

Fonte: Treatise on Collagen – N C Laboratory.

INGREDIENTES DO KOLLAGEN

Aminoácidos naturais do colágeno. Preservação natural.

KOLLAGEN – Definição

O KOLLAGEN é um precursor de colágeno especialmente formulado, usando um processo científico único e específico, que consiste em hidrolisar o colágeno e seqüencialmente implementar o processo de liofilização, ocorrendo assim a preservação natural do produto e uma assimilação de mais de 90% (pré-digerido e absorvido), além de ser totalmente sem cheiro ou sabor. O Kollagen é um suplemento alimentar totalmente eficaz e de utilização muito prática.

Um entendimento bem simples do KOLLAGEN seria esta definição: é a matéria prima para que nosso organismo forme as várias combinações e tipos distintos de colágeno, sendo que, cada qual cumpra/exerça suas funções variadas.

LIOFILIZAÇÃO – Desidratação especial de substâncias suscetíveis de serem alteradas pela ação do tempo, que permite a conservação de alimentos e suplementos, sem uso de conservantes, preservantes ou aditivos químicos – técnica científica que desidrata o colágeno hidrolisado, eliminando o cheiro, gosto/sabor, mantendo todas as características científicas do processo da hidrólise, principalmente a estrutura.

O KOLLAGEN é um alimento formulado para dar suporte ao corpo e manter um feed-back positivo. Por ser hidrolisado e posteriormente liofilizado, é facilmente absorvido e supre o corpo com nutrientes importantes como veremos a seguir, ajudando o organismo na manutenção da produção adequada de colágeno.

O Kollagen faz com que o corpo mantenha uma quantidade de massa muscular adequada, ajudando o organismo a utilizar eficientemente suas reservas lipídicas e de açúcar.

Usado conforme as recomendações, e ingerindo-se em complemento 2 litros de água por dia, este produto pode resultar em significativa perda de massa gordurosa, aumento da musculatura corporal, melhora do sono, melhora dos sintomas dolorosos das afecções ósteo-musculares, fortalecimento de articulações, diminuição do tempo de recuperação após exercícios físicos e melhora geral e bem-estar, conforme estudos clínicos.

A absorção e ação do Kollagen ocorre nos primeiros momentos da ingestão, pois o produto é facilmente absorvido, por ser pré-digerido e pré-absorvido, caindo diretamente na corrente sangüínea assim que ingerido, beneficiando todo o organismo, funcionando ainda como reserva orgânica no processo de regeneração e revitalização, interagindo também na primeira fase do sono.

No primeiro estágio do sono ocorre a regeneração mais profunda, gastando-se naturalmente uma quantidade significativa de energia. O KOLLAGEN ajuda o organismo a trabalhar melhor neste momento, ocorrendo um maior consumo de gorduras, convertidas em energia, resultando em menos gordura corporal e melhor tonicidade muscular.

O KOLLAGEN, quando tomado conforme indicado, tem absorção superior a 90%. A absorção se dá por transporte ativo secundário.

O aproveitamento do KOLLAGEN é superior ao dos produtos protéicos e/ou colágenos existentes no mercado, mais um fator exclusivo, incluindo a forma simples de utilização – opções:

I Diluir duas colheres de sopa do KOLLAGEN em 200ml a 250ml do suco de sua preferência ou água, e tomar 30 a 60 minutos antes do jantar.II Diluir duas colheres de sopa do KOLLAGEN em 200ml a 250ml de água, acrescentar uma fruta (abacaxi, tangerina, kiwi, maçã, pêra, banana) e bater no liquidificador, como um shake. Tomar substituindo o jantar.
Utilizado desta forma, o KOLLAGEN ajudará na saciedade alimentar e haverá um melhor controle sobre o peso, pois ele poderá substituir o jantar, ou ainda, ajudará a comer apenas o necessário, além de cooperar na melhor utilização da reserva lipídica.
III Os atletas que buscam um suporte protéico de alto valor biológico e um complemento alimentar que estimule a massa muscular saudável, encontrarão no KOLLAGEN o suporte necessário, devendo utilizar 10 a 15 minutos antes da atividade física, diluído em shake ou suco e também na hora de deitar para dormir. As proteínas de alto valor biológico ajudam a evitar o catabolismo protéico e a recompor as rupturas do tecido muscular que acontecem durante a atividade física, constituindo uma massa muscular mais expressiva e saudável, não apenas aparente. O tempo de recuperação pós-atividade física será muito menor. Vigor e energia são outros benefícios que os atletas sentirão.
IV Se você achar mais prático, poderá utilizar o KOLLAGEN também desta maneira: Diluir duas colheres de sopa do KOLLAGEN 1 a 2 horas após o jantar, em 200 a 250ml do suco de sua preferência, ou água. Poderá ser ingerido também na hora de deitar para dormir – neste caso observar o intervalo mínimo de 1 hora após a última refeição.
V Aqueles que buscam emagrecer ou o controle do peso – ação de saciedade – podem usá-lo na forma de shake, batendo no liquidificador com frutas ou leite de soja, substituindo o jantar.

(*) Todo organismo tem um percentual em torno de 65% de líquidos, para obter o máximo de benefícios e manter uma saúde adequada, necessitamos ingerir 2 litros de água por dia, principalmente para melhor aproveitar os benefícios dos suplementos alimentares e alimentos.

“ TODO HOMEM DESEJA VIVER MUITO TEMPO, MAS NENHUM HOMEM GOSTARIA DE FICAR VELHO ! ” J. Swift

Por ser pré-digerido/absorvido, o KOLLAGEN não sofre o ataque das enzimas gástricas, passando rapidamente para a corrente sangüínea. KOLLAGEN é um produto feito à base de proteínas pré-digeridas/absorvidas. Ele auxilia o corpo no processo de regeneração dos vários órgãos, proporcionando bem-estar geral.

Um dos grandes diferenciais do KOLLAGEN, em relação a outros produtos colágenos existentes no mercado é: diminuta molécula protéica, ter tamanho e aporte significativamente pequeno (3.000 daltons), facilmente assimilada e aproveitada organicamente, enquanto os demais produtos são moléculas relativamente grandes. É constituído basicamente em aminoácidos naturais do colágeno, dentre eles a glicina, hidroxiprolina e arginina.

Os aminoácidos arginina, glicina, ornitina e valina ajudam na melhor performance da hipófIse, cooperando na liberação de hormônio de crescimento – hGH e atuam também no processo de formação de massa muscular.

“DE ACORDO COM O TRATADO DE FISIOLOGIA MÉDICA DE A.C. GUYTON DE 1992 E ROBBINS PATOLOGIA ESTRUTURAL E FUNCIONAL DE ROBBINS ET. AL. O HGH (HORMÔNIO DO CRESCIMENTO) É REALMENTE PRODUZIDO NA HIPÓFISE.”

Os níveis de hormônio de crescimento atingem seu ponto máximo durante o sono, período de ação intensa do KOLLAGEN e de maior produtividade do nosso corpo. Nossa mente descansa enquanto o corpo continua trabalhando. Neste momento o KOLLAGEN estará interagindo organicamente na formação dos mais de 20 tipos de colágeno.

Proteína colágena, aminoácidos (destacando-se a glutamina) elementos constituintes de tecidos musculares são essenciais para a restauração muscular.

Quando se toma KOLLAGEN, não ocorre o processo catabólico, ou ele é limitado, pois este produto é rico em aminoácidos e em elementos colágenos essenciais para o desenvolvimento de músculos e manutenção das cartilagens.

A produção de colágeno junto com a melhor performance da hipófise (liberação do hGH), estimula a quebra das gorduras dos depósitos corporais assim como ajuda no aumento da massa muscular, pois melhora o metabolismo das proteínas. O processo de reparação celular também é ativado, o que faz com que o corpo gaste mais energia.

A maioria das dietas que visam perda de peso, as imposições que são feitas privam o corpo de calorias e de alguns grupos de alimento (como carboidratos), o que pode nos levar a uma redução de peso, mas com perda de tecidos musculares, em média 30%, prejudicando o processo de absorção alimentar.

A ação diferenciada do KOLLAGEN, age na reconstrução dos tecidos musculares, auxilia na redução do excesso de gorduras e, conseqüentemente, de peso.

As pessoas perdem centímetros de medida corpórea, muitas vezes sem perceber grande variação na balança. Há inclusive casos em que pessoas ganham peso, apesar da redução de manequim (a densidade da fibra muscular é maior que a das células adiposas). KOLLAGEN age positivamente nos diferentes tipos de organismo.

Por motivos variados, como problemas de tireóide (neste caso para obter resultado poderá ser usado em conjunto com o Oligo Control – Pure Essence), distúrbios glandulares e outros casos raros, um pequeno percentual da população, estimada em 10% a 18% não experimenta redução de peso, mas segue obtendo outros benefícios importantes.

A eficiência do KOLLAGEN pode diminuir os sintomas dolorosos de problemas ósteo-musculares. Estudos que utilizam o colágeno também mostraram que ele é eficiente na diminuição dos sintomas de doenças como artrite óssea e atrite reumatóide

A atuação do colágeno no metabolismo ósseo é extremamente discutida na literatura médica, pois a maioria das disfunções e patologias desse tecido reside em problemas no metabolismo do colágeno.

VALOR CALÓRICO DO KOLLAGEN

Nutrientes

Gramas

Kcal

Proteínas

3

12

Carboidratos

0

Lipídios

0

Total

3

12

Fonte: N C Laboratory

ATIVIDADES FÍSICAS E HIPERTROFIA

O estilo de vida pode determinar o estado físico, mas a partir dos 25/30 anos, nós passamos a perder 10 a 15% da capacidade muscular a cada década. Para evitar essa perda ou ainda aumentar a que já possuímos, contamos com a atividade física e um outro aliado muito especial, o Kollagen. Um corpo bonito, bem torneado, com músculos bem definidos e potentes é fruto de uma combinação básica de alimentos e exercícios.

O colágeno é o principal veículo de constituição da musculatura saudável, cooperando para que o organismo alcance os resultados desejados com musculação, práticas de esportes em geral e exercícios localizados, em menor tempo, com menos esforço e ajudando no processo de preservação das articulações, dos discos intervertebrais, dos meniscos, que são forçados excessivamente devido às repetições dos exercícios, diminuindo sensivelmente a incidência de LER (Lesões por Esforço Repetitivo), inclusive em relação à musculatura. Auxilia no funcionamento do sistema linfático, pois ajuda a regenerar as válvulas, que procedem ao fluxo da linfa, o que leva a uma melhora sensível das celulites. Ajuda a evitar também o aparecimento de estrias devido ao estiramento da pele, baixa ou desestabilização do colágeno, pois aumenta a elasticidade da pele que apresentará uma maior tonicidade, através do estímulo da regeneração colágena e da renovação celular, principalmente em relação aos fibroblastos.

Quando a composição muscular orgânica é estimulada através de suplementação com precursores de colágeno, ocorre processo contrário ao catabolismo, ou seja, temos uma ação anticatabolismo, pois sendo o suplemento rico em aminoácidos e nos próprios elementos colágenos essenciais, aumenta-se o ganho de massa muscular, principalmente em atividades de hipertrofia.

As fibras do organismo, tanto as extracelulares como as intracelulares, incluem primordialmente o colágeno, elastina e reticulina. O colágeno e a elastina são os elementos principais e mais abundantes no tecido conjuntivo, sendo ainda o colágeno o mais complexo e o mais abundante na formação estrutural do músculo e na manutenção da hidratação.

Uma combinação muito expressiva para musculadores, para as pessoas que buscam a hipertrofia é a associação do colágeno com a glutamina (o aminoácido livre, em maior quantidade na musculatura saudável), combinação que pode proporcionar resultados únicos. O colágeno é a suplementação protéica de alto valor biológico mais completa e adequada para os atletas e praticantes de atividades físicas.

A alimentação é primordial, principalmente para manter o peso magro e evitar o ganho de gorduras, especialmente as localizadas, para reestruturar nosso corpo e diminuir/eliminar estas gorduras é que podemos contar com o Kollagen, um produto seguro e com mais de 14 anos de mercado.

O Kollagen é um precursor de colágeno e estimula a liberação do hormônio do crescimento. A atuação desse hormônio é importante no corpo.

Possui valor nutricional incalculável, sendo uma proteína de alto valor biológico: os aminoácidos essenciais, não essenciais e de cadeia ramificada (participantes do processo de fornecimento de energia). Estas substâncias são imprescindíveis para manter o corpo saudável, bem nutrido e pronto para o dia a dia, gerando bem estar geral, cooperando no rejuvenescimento, vigor e energia.

O precursor de colágeno KOLLAGEN coopera com o organismo com propriedades ímpares:

PROTEGE AS ARTICULAÇÕES DURANTE AS ATIVIDADES NATURAIS E FÍSICAS
RECONSTRUÇÃO DOS TECIDOS
FORMA MASSA MUSCULAR MAGRA
EVITA A PERDA DE MASSA MUSCULAR
FORNECE AMINOÁCIDOS PARA AS VIAS METABÓLICAS
AUMENTA A REGENERAÇÃO CELULAR COMO UM TODO, PERMITINDO O REJUVENESCIMENTO DO CORPO
AUMENTA A FORÇA DAS ARTICULAÇÕES, MENISCOS E TENDÕES, DISCOS INTERVERTEBRAIS.
ATENUA SINTOMAS E PROCESSOS COMO TENDINITES E LER
AUMENTA O NÍVEL DE ENERGIA E DISPOSIÇÃO
MANUTENÇÃO DA ELASTICIDADE, FIRMEZA DA PELE E TÔNUS MUSCULAR, ATENUANDO O PROBLEMA DE CELULITES E ESTRIAS
NO COMBATE À FLACIDEZ E AUXILIAR NOS PROCESSOS DE MAGRECIMENTO
MELHORIA/QUALIDADE DO SONO
DIMINUI O TEMPO DE RECUPERAÇÃO ENTRE OS EXERCÍCIOS
ESTIMULA A SECREÇÃO DE HORMÔNIO DE CRESCIMENTO (HGH) – REJUVENESCIMENTO
E MUITOS OUTROS …

NOME: KOLLAGEN – Registro MS 1.04.224-9

Composição: Aminoácidos Naturais do Colágeno.

Associação dos aminoácidos naturais do colágeno (proteína formadora das fibras colágenas), definidos como pré-colágeno, uma vez que o produto fornece os aminoácidos entrelaçados em forma de cadeias peptídicas, cooperando com o organismo na formação dos mais de 20 tipos de colágeno existentes. Cada qual cumprindo com suas funções distintas e variadas de cada tipo de colágeno.

O Kollaqgen fornece as moléculas protéicas em forma bastante diminuta, tem tamanho e aporte significativamente pequeno (3.000 daltons), facilmente assimilada a aproveitada organicamente.

O processamento do Kollagen na primeira etapa, utiliza o método da hidrólise, seqüencialmente processa-se a liofilização, tecnologia especial que mantém as características fundamentais da hidrólise e do próprio colágeno, conservação natural sem qualquer aditivo. O aproveitamento do produto é superior a 90%, ação pré-digerido/absorvido, não sofrendo ataque massivo das enzimas gástricas. O Kollagen é um produto seguro e com mais de 14 anos de mercado, sua formulação equilibrada foi projetada para ajudar todo tipo de organismo em relação à função do colágeno e suporte protéico.

ESFERA DE AÇÃO: Ossos, Discos Intervertebrais, Meniscos, Visão, Sistema Linfático, Sistema Sangüíneo, Articulações, Regularização do Sono, Equilíbrio da Reserva Lipídica, Manutenção/recuperação de Massa Muscular, Equilíbrio da Base protéica do organismo.

PROPRIEDADES:

Lubrificante das Articulações
Componente integrante dos tecidos orgânicos
Firmador muscular
Processos de regeneração

INDICAÇÕES DE CARÊNCIAS:

Artrites e Artroses
Reumatismo articular
Retarda o Envelhecimento
Aumenta a Disposição Física
Formação de Massa Muscular Saudável/Magra
Obesidade
Insuficiência Circulatória Periférica
Reumatismos Degenerativos
Osteoporose – Associar à vitamina D
Osteopenia, Distrofias Ósseas
Menopausa – ajuda a evitar perda de cálcio e tecido muscular
Estados de Carência Protéica

POSOLOGIA:

I – Diluir duas colheres de sopa do KOLLAGEN em 200ml a 250ml do suco de sua preferência ou água, e tomar 30 a 60 minutos antes do jantar; ou
II – Diluir duas colheres de sopa do KOLLAGEN em 200ml a 250ml de água, acrescentar uma fruta (abacaxi, tangerina, kiwi, maçã, pêra, banana…) e bater no liquidificador, como um shake. Tomar substituindo o jantar – para aqueles que querem perder peso.

REFERÊNCIAS BIBLIOGRÁFICAS

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Fonte: www.maxway.com.br

Colágeno

A PREPARAÇÃO DE LÂMINAS HISTOLÓGICAS: FIXAÇÃO E COLORAÇÃO

A maior parte dos tecidos não pode ser observada in vivo. Devido a esse fato, eles devem ser submetidos a processos de fixação para que suas estruturas morfológicas mantenham-se preservadas. Vários processos degenerativos de autólise celular ocorrem logo após a morte dos tecidos. Seu conjunto recebe o nome de degeneração post-mortem. Para evitar essa autólise que inicia após a morte dos tecidos e a própria digestão do material por bactérias decompositoras, devem-se empregar substâncias que, ao se ligar aos principais componentes estruturais do tecido (geralmente proteínas), mantenham a estrutura do material a ser estudado. Esse processo de preservação dos componentes estruturais dos tecidos denomina-se fixação. As substâncias que executam o processo de fixação são chamadas fixadores. O mecanismo de ação dos fixadores é pouco conhecido e todos possuem vantagens e desvantagens. Os cientistas desenvolveram misturas empíricas de fixadores para compensar suas principais desvantagens.

Os principais fixadores são: formol, líquido de Bouin, líquido de Helly, aldeído glutárico e tetróxido de ósmio.

Para que os componentes do tecido possam ser visualizados, a luz deve atravessá-los, dirigindo-se aos olhos do observador. Isto limita a espessura dos cortes a poucos micrometros. A fim de que os tecidos suportem o processo de corte, devem ser impregnados com parafina ou resinas epóxi (caso o corte seja mais delgado, utilizado em microscopia eletrônica). Esse processo chama-se impregnação. Antes da impregnação, a peça deve passar pelos processos de desidratação e diafanização.

Os processos histoquímicos de coloração permitem a observação dos componentes dos tecidos devido ao contraste que produzem ao ligarem-se distintamente a eles.

Princípios da histoquímica: o princípio básico da histoquímica é a localização de determinados compostos químicos a partir de técnicas de preparação. A observação da presença destes compostos nas células pode auxiliar muito na determinação das características celulares.

Para que os métodos histoquímicos obtenham sucesso, são necessários alguns requisitos básicos: o produto da reação histoquímica deve ser insolúvel e não-difusível, para que a determinação de sua localização seja precisa. Também é importante que o método utilizado seja específico para a substância ou grupo químico que está sendo analisado, para que não ocorram conclusões equivocadas.

Substâncias basófilas e acidófilas – HE: a principal técnica de coloração de tecidos para o estudo de Histologia básica é a técnica HE (Hematoxilina-Eosina).

Através dessa técnica, podemos diferenciar porções basófilas e acidófilas do tecido estudado. A hematoxilina é basófila, ou seja, tem afinidade por substânicas básicas. Sendo assim, ela costuma corar os núcleo e o Retículo Endoplasmático Rugoso, locais onde há grande quantidade de proteínas (básicas pelo seu grupamento amina). A eosina é acidófila, tendo afinidade pelo citoplasma, fibras colágenas e outras substânicias ácidas das células.

Localização de lipídios: Para a localização de lipídios, são utilizados corantes que possuem alto grau de dissolução em gorduras. Os corantes, misturados com uma solução alcoólica saturada pela qual possuem baixo grau de dissociação, são colocados em contato com o tecido e então transferem-se da solução alcoólica para os lipídios. Os principais exemplos de corantes específicos para lipídios são o Sudan IV e o Sudan Negro.

Localização de ácidos nucléicos: A localização dos ácido nucléicos baseia-se no método de Feulgen. Neste método, o DNA reage com uma solução de ácido clorídrico, que retira as bases púricas e forma grupamentos aldeídos na desoxirribose. Então, é adicionado o reativo de Schiff (fucsina básica descorada pelo anidrido sulfuroso) que se combina com os radicais aldeído para formar um composto insolúvel e vermelho. Esse método possui uma proporcionalidade entre a intensidade da coloração e o teor de DNA, de modo que zonas mais coradas possuem maior teor de DNA.

Para mais informações sobre o reativo de Schiff, ver a técnica de coloração PAS, neste mesmo texto.

O RNA pode ser identificado porque possui alta basofilia (afinidade com corantes básicos).

Porém, como em determinados tecidos existem outras substâncias de natureza basófila, é necessário um procedimento adicional, caso se deseje localizar apenas o RNA: devem-se preparar duas lâminas, uma contendo a enzima ribonuclease e outra sem esta enzima.

Esta enzima digerirá o RNA presente na lâmina. Então, coram-se as duas lâminas com um corante basófilo. Fazendo-se a substração das duas imagens, perceber-se-ão os locais onde previamente havia RNA.

Localização de polissacarídeos: A presença de polissacarídeos pode ser determinada pela técnica do PAS (Periodic Acid-Schiff). O ácido periódico oxida os grupamentos 1-2 glicol, produzindo aldeídos. Estes aldeídos reagirão com a fucsina descorada, chamada de reativo de Schiff, dando um composto de adição, violeta e insolúvel. Através dessa técnica é possível visualizar polissacarídeos simples ou associados a proteínas, sendo muito utilizada nas lâminas de fígado (acúmulos de glicogênio), estômago (camada de revestimento de mucopolissacarídeos, modernamente chamados de glicosaminoglicanas), cartilagem hialina (glicosaminoglicanas pertencentes às proteoglicanas da matriz).

Certas substânicias têm a capacidade de alterar a cor original do corante pelo qual foram coradas. Chamamos isso de metacromasia.

O TECIDO EPITELIAL DE REVESTIMENTO

O tecido epitelial tem diversas funções no organismo, tais como revestimento, absorção, secreção, etc. As células geralmente são justapostas, permitindo a existência de pouco material intercelular. Entre o tecido epitelial e o tecido conjuntivo sobre o qual se assenta, existe uma camada chamada membrana basal. Esta é constituída principalmente de colágeno IV, que forma a lâmina basal, e fibras reticulares, que, penetrando no tecido conjuntivo subjacente, competam a membrana basal.

O tecido epitelial de revestimento está dividido da seguinte forma:

Quanto ao formato da célula: divide-se em tecido epitelial pavimentoso, cúbico e prismático. As células do epitélio pavimentoso são achatadas e têm forma poligonal. As do epitélio prismático (ou colunar, ou cilíndrico) são altas, com forma de prismas e as células cúbicas têm formato cúbico.
Quanto ao número de camadas:
quando todas as células do epitélio se prendem à membrana basal, o epitélio é dito simples. Quando apenas algumas células se prendem a ela, o epitélio é dito estratificado, pois as demais vão se sobrepondo umas às outras, formando vários estratos. Normalmente, as células do epitélio estratificado prismático atingem a mesma altura, assim como os seus núcleos também costumam ter a mesma posição dentro da célula, formando, ao microscópio, uma linha contínua ao longo do epitélio. Existe também o epitélio pseudo-estratificado, no qual todas as células se prendem à membrana basal, mas não atingem a mesma altura, dando a impressão, ao microscópio, de ser estratificado. Os núcleos das células também não atingem a mesma altura e, portanto, não formam uma linha contínua, como acontece no epitélio estratificado.

Combinando as duas classificações, obtemos uma grande variedade de epitélios:

O epitélio simples prismático é encontrado em quase todo o tubo digestivo, revestindo o estômago, o piloro, o duodeno, o jejuno, o íleo (intestino delgado) e o intestino grosso. Além desses órgãos, também reveste a vesícula biliar. No epitélio de revestimento do intestino e da traquéia (que é pseudo-estratificado), existem células especializadas na produção e secreção de glicoproteínas, que ficam aderidas ao epitélio. Estas células são chamadas células caliciformes, pois possuem a forma de cálice, ou de bulbo. As células caliciformes localizam-se entre as células prismáticas do epitélio. Seus núcleos localizam-se na parte basal da célula, que é bem estreita, como a rosca de uma lâmpada. O resto da célula é quase todo preenchido por vesículas de secreção, formando a parte larga da célula, como o bulbo de uma lâmpada. Outra formação típica do epitélio intestinal são as glândulas de Lieberkühn, que são invaginações revestidas de células prismáticas, classificadas como epitélio glandular exócrino tubular simples

AS GLÂNDULAS: TECIDO EPITELIAL GLANDULAR

Os epitélios glandulares, formadores das glândulas, são células especializadas na secreção de produtos que geralmente ficam armazenados em grânulos citoplasmáticos, cuja composição é variável. Existem diversas formas de classificação dos epitélios de secreção, que levam em consideração inúmeros aspectos, como, por exemplo, a quantidade de células, a morfologia do epitélio e o modo como os produtos de secreção são eliminados.

De acordo com a presença ou não de ductos excretores, os epitélios glandulares podem ser classificados em:

Glândulas exócrinas: possuem ductos que conduzem a secreção à superfície epitelial livre.
Glândulas endócrinas:
o produto de secreção é lançado no meio extracelular e transportado pelo sangue.

GLÂNDULAS EXÓCRINAS

As glândulas exócrinas possuem diversas formas de classificação. Citaremos aqui algumas delas.

Classificação quanto à ramificação do ducto:

Glândulas simples: possuem apenas um ducto secretor não ramificado. Ex.: glândulas de Lieberkühn, encontradas no duodeno, no jejuno, no íleo e no intestino grosso; glândulas sudoríparas, encontradas na pele.
Glândulas compostas:
possuem um sistema de ductos ramificados que permite a conexão de várias unidades secretoras com um ducto. Ex.: glândula mamária e glândulas de Brunner, encontradas no duodeno.

Classificação quanto a forma de unidade secretora:

Glândulas tubulares: a unidade secretora possui a forma de um ducto. Ex.: glândulas de Lieberkühn, encontradas no duodeno, no jejuno, no íleo e no intestino grosso; glândulas sudoríparas, encontradas na pele; glândulas fúndicas, encontradas no estômago; glândulas esofágicas, encontradas no esôfago; glândulas cárdicas, no estômago e no esôfago.
Glândulas acinares ou alveolares:
a unidade secretora possui um aspecto mais arredondado. Apesar de modernamente os dois termos designarem o mesmo tipo de glândula, por uma questão de tradição o epitélio exócrino do pâncreas é exclusivamente denominado epitélio exócrino acinar. Ex.: glândulas sebáceas, encontradas na pele e ácinos serosos do pâncreas.
Glândulas tubuloalveolares:
são glândulas que possuem os dois tipos de unidades secretoras, tubulares e alveolares. Ex.: glândula mamária e glândula submandibular.

Classificação quanto ao tipo de substância secretada:

Glândulas mucosas: produzem uma secreção viscosa e escorregadia, que não se cora pelo HE. Ex.: glândula sublingual, que é mista, predominantemente mucosa.
Glândulas serosas:
produzem uma secreção aquosa e límpida que se cora em vermelho pelo HE. Ex.: ácinos serosos do pâncreas, glândula parótida e glândula submandibular (esta última, mista, de células acinares predominantemente serosas).
Glândulas mistas:
secretam os dois tipos de secreção mencionados acima, pois possuem os dois tipos de ácinos (mucoso e seroso) ou porque possuem um terceiro tipo, que contém componente mucoso e componente seroso (capacete de Gianuzzi). Ex.: fígado, glândula submandibular (com preomínio de ácinos serosos) e glândula sublingual (com predomínio de ácinos mucosos).

Classificação quanto ao modo como a substância é liberada:

Glândulas merócrinas: o produto de secreção é liberado através da membrana por intermédio de vacúolos, sem a perda do citoplasma. Ex.: ácinos serosos do pâncreas e células caliciformes, encontradas em todo o intestino e na traquéia.
Glândulas holócrinas:
a célula secretora morre e torna-se o próprio produto de secreção da glândula. O citoplasma inteiro é convertido em secreção. Ex.: glândulas sebáceas.
Glândulas apócrinas:
o conceito de secreção apócrina foi desenvolvido quando o recurso do microscópio eletrônico ainda não estava disponível. Achava-se que determinadas glândulas perdiam parte do seu citoplasma durante a secreção. Estas glândulas seriam denominadas apócrinas. Contudo, o ME provou que esta perda de citoplasma é mínima. A conclusão é que estas glândulas apócrinas seriam realmente glândulas merócrinas. Entretanto, em muitos livros aquele conceito ainda pode ser encontrado. Ex.: glândulas sudoríparas de certas partes do corpo.

GLÂNDULAS ENDÓCRINAS

Glândulas cordonais: as células dispõem-se em cordões maciços anastomóticos separados por capilares sangüíneos. Não há armazenamento de secreção. Ex.: paratireóide, hipófise, ilhotas de Langerhans do pâncreas.
Glândulas vesiculares:
as células agrupam-se formando vesículas, que armazenam os produtos secretados antes de eles atingirem a corrente sangüínea. Ex.: tireóide.

O TECIDO CONJUNTIVO

O tecido conjuntivo propriamente dito se apresenta de muitas formas, as quais são caracterizdas pelos tipos de células que as compõe.

Tais células podem ser:

Fibroblastos
Fibrócitos
Macrófagos
Células Adventiciais
Linfócitos
Plasmócitos
Mastócitos
Células Adiposas

O fibroblasto é a célula mais abundante no tecido conjuntivo. É principal célula formadora da fibras e da substância fundamental amorfa. Geralmente, apresenta-se alongada e com algumas expansões citoplasmáticas, que se estendem para fora da célula. O citoplasma é basófilo devido à intensa atividade de síntese protéica desta célula.

O fibrócito é, na verdade, um fibroblasto adulto, que já não tem uma produção protéica tão grande como tem o fibroblasto. Geralmente, é fusiforme e tem citoplasma acidófilo, devido à diminuição da produção protéica. Também encontra-se cercado de fibras colágenas produzidas por ele mesmo e pelas células vizinhas.

O macrófago é uma célula originada dos monócitos, que são células do sangue. Sua principal função está relacionada à fagocitose e pinocitose de elemetos estranhos ao organismo e de células mortas. Possui morfologia muito variada, podendo ser fixo, chamado de histiócito ou móvel, movendo-se por emissão de pseudópodos. Outra forma de macrófago fixo são as células de Kupffer, encontradas no fígado.

A célula adventicial é responsável pela regeneração de partes do tecido conjuntivo. Assim como a célula mesenquimatosa indiferenciada, ela possui o poder de gerar qualquer outra célula do tecido conjuntivo. Geralmente, encontram-se em volta dos vasos e possuem cromatina condensada.

Os linfócitos são células do sangue presentes no tecido conjuntivo e estão diretamente relacionados ao sistema imunológico.

Podem ser de dois tipos:

Linfócitos tipo B (Bursa de Fabrícius): diferenciam-se em plasmócitos e células-memória.
Linfócitos tipo T (Timo):
diferenciam-se em células regeitadoras de enxerto e células-memória.

Quando o macrófago fagocita uma substância estranha ao organismo, produz interleucina, que promove a proliferação de linfócitos T4 e T5. Estes, por sua vez, liberam um outro tipo de interleucina que induz o linfocito B a se transormar em plasmócito, que produzirá anticorpos. Esse mecanismo é chamado de Imunidade Humoral. Os linfócitos T produzem também uma substância chamada interferon, uma proteína produzida pelas células quando estas são agredidas por vírus. O interferon age de modo a impedir a multiplicação do vírus dentro da célula. Além disso, também diminui a reprodução celular, sendo utilizado no tratamento do câncer.

Os plasmócitos são células originadas dos linfócitos tipo B. Têm o citoplasma basófilo, devido à intensa síntese protéica. Os plasmócitos produzem anticorpos, também chamados de imunoglobulinas, que são formados a partir de estímulos produzidos por moléculas estranhas ao organismo. Os plasmócitos também podem atacar uma célula estranha diretamente, membrana contra membrana, utilizando uma proteína chamada perfurina, que destrói vírus, bactérias, células cancerosas e células de órgãos transplantados. Este tipo defesa chama-se Imunidade Celular.

Os mastócitos são células globulosas, com citoplasma repleto de grânulos basófilos contendo diversas substâncias que atuam no desencadeamento do processo inflamatório. Os mastócitos, em pessoas alérgicas, podem conter IgE’s (anticorpos) para vários antígenos que já tenham entrado em contato com o organismo.

Quando um antígeno entra em contato com o organismo pela primeira vez, os plasmócitos podem produzir um IgE específico contra aquela sustância. O IgE aloja-se então na membrana do mastócito. No segundo contato com o organismo, o antígeno reage com o IgE da membrana do mastócito, provocando a sua ruptura e, conseqüentemente, a liberação de histamina e outras substâncias contidas nos mastócitos responsáveis pelo processo alérgico. Esse mesmo processo pode gerar um choque anafilático, muitas vezes fatal.

As células adiposas contém enzimas para a síntese de triglicerídios, que são a principal reserva energética do organismo. Os triglicerídios acumulam-se dentro da célula no interior de uma única cavidade. Por isso, o tecido adiposo é dito unilocular. O tecido adiposo pode ser encontrado em muitos lugares no organismo, geralmente abaixo da hipoderme.

O TECIDO CONJUNTIVO PROPRIAMENTE DITO

É dividido em tecido conjuntivo frouxo comum e tecido conjuntivo denso.

O tecido conjuntivo frouxo comum tem, basicamente, a função de preenchimento e apoio para diversas estruturas. Se caracteriza por conter todas as estruturas (células) básicas do tecido conjuntivo e por ser pouco resistente à tração. Seus compnentes principais são os fibroblastos e os macrófagos. Fibras colágenas também são abundantes.

O tecido conjuntivo denso é rico em fibras colágenas. É dividido em tecido conjuntivo denso modelado e não modelado. No tecido conjuntivo modelado, os feixes de fibras colágenas estão arranjados numa direção definida, o que confere ao tecido bastante resistência em trações numa única direção. O exemplo clássico de tecido conjuntivo denso modelado é o que ocorre nos tendões.

No tecido conjuntivo denso não modelado os feixes de fibras colágenas não estão orientados em uma direção definida, o que confere ao tecido bastante resistência a trações feitas em todas as direções. O tecido conjuntivo denso não modelado é encontrado na derme.

AS FIBRAS

As fibras são constituintes do tecido conjuntivo responsáveis, em grande parte, pelas diferentes características dos diferentes tipos de tecido conjuntivo.

Existem três tipos de fibras: as fibras colágenas, as fibras elásticas e as fibras reticulares.

FIBRAS COLÁGENAS

O colágeno é a proteína formadora das fibras colágenas. Essa é uma escleroproteína constituída de duas moléculas de tropocolágeno, que se alinham para formar a fibrila de colágeno. Várias fibrilas unidas formam uma fibra colágena e várias fibras formam um feixe de fibras colágenas.

Existem vários tipos de colágenos, dos quais quatro são os mais importantes.

São eles:

Colágeno tipo 1: o colágeno tipo 1 é o mais comum, aparece nos tendões, na cartilagem fibrosa, no tecido conjuntivo frouxo comum, no tecido conjuntivo denso (onde é predominante sobre os outros tipos), sempre formando fibras e feixes.
Colágeno tipo 2:
produzido por condrócitos, aparece na cartilagem hialina e na cartilagem elástica. Não produz feixes.
Colágeno tipo 3:
constitui as fibras reticulares.
Colágeno tipo 4:
o colágeno tipo 4 aparece na lâmina basal, um dos componentes da membrana basal dos epitélios (ver início do texto O Tecido Epitelial de Revestimento).

FIBRAS ELÁSTICAS

As fibras elásticas são formadas por uma proteína chamada elastina. Elas costumam ocorrer em lugares como o pavilhão auditivo, o conduto auditivo externo, a trompa de Eustáquio, a epiglote, a cartilagem cuneiforme da laringe e nas artérias elásticas. Normalmente têm uma coloração amarelada.

A elastina se caracteriza por formar fibras mais finas que aquelas formadas pelo colágeno. Essas fibras cedem bastante à tração, mas retornam à forma original quando é cessada a força. Essa propriedade é responsável pela manutenção da pressão sangüínea nos períodos de diástole do ventrículo esquerdo, ou seja, quando o sangue não está saindo do coração.

As fibras elásticas não se coram bem com HE, sendo preciso recorrer a outros métodos, como a Fucsina-Resorcina e a orceína.

FIBRAS RETICULARES

As fibras reticulares são formadas de colágeno tipo 3. Assim como as elásticas, as fibras reticulares não se coram bem com HE. Para a sua visualização utilizamos a técnica DRH (Del Rio Hortega), que as cora de preto ou castanho-escuro.

AS CARTILAGENS

O tecido cartilaginoso, ou cartilagem, é um tipo de tecido conjutivo cuja rigidez é intermediária entre a do tecido ósseo e a do tecido conjuntivo denso. A cartilagem não se dobra e é encontrada em poucos locais no corpo humano como, por exemplo, os anéis da traquéia (lâmina 50), partes da laringe, septo nasal, e os locais de junção das porções anteriores das costelas com o esterno. Nas articulações do tipo poliaxial, que permitem grande liberdade de movimento, a cartilagem está presente cobrindo a superfície do osso, onde recebe o nome de cartilagem articular. Essa cobertura diminui o atrito entre as superfícies e, por conseqüência, permite maior facilidade de movimento.

A maior parte do tecido cartilaginoso que surge na vida pré-natal é substituída por tecido ósseo. No entanto, uma pequena quantidade de cartilagem permanece nas extremidades dos ossos, permitindo o seu crescimento longitudinal. Estas estruturas são denominadas discos epifisários.

Distinguem-se três tipos de cartilgem: hialina (lâmina 14), elástica (lâminas 12 e 13) e fibrosa (lâmina 15). Entretanto, com poucas diferenças, todos os três tipos são formados basicamente pelos mesmos constituintes.

As cartilagem são fundamentalmente formadas por grupos de células, denominados condrócitos, que ficam imersos em substância intercelular amorfa, constituída por proteoglicanas (proteínas + glicosaminoglicanas), colágeno e elastina, esta última presente somente na cartilagem elástica.

O papel das proteoglicanas consiste em dar rigidez à cartilagem, pois estabelecem-se ligações eletrostáticas entre as glicosaminoglicanas das proteoglicanas e as moléculas de colágeno.

A matriz amorfa contém muitas moléculas de água, que estão intimamente associadas às glicosaminoglicanas (água de solvatação).

Os condrócitos sintetizam as proteoglicanas e mantêm a matriz em seu estado normal.

Este tipo de tecido não é vascularizado por capilares, obtendo seus nutrientes a partir do conjuntivo que o envolve ou a partir do líquido sinovial, no caso das cartillagens articulares. Os nutrientes difundem-se pela água de solvatação.

O TECIDO ÓSSEO

O tecido ósseo possui um alto grau de rigidez e resistência à pressão. Por isso, suas principais funções estão relacionadas à proteção e à sustentação. Também funciona como alavanca e apoio para os músculos, aumentando a coordenação e a força do movimento proporcionado pela contração do tecido muscular.

Os ossos ainda são grandes armazenadores de substâncias, sobretudo de íons de cálcio e fosfato. Com o envelhecimento, tecido adiposo também vai se acumulando dentro dos ossos longos, substituindo a medula vermelha que ali existia previamente.

A extrema rigidez do tecido ósseo é resultado da interação entre o componente orgânico e o componente mineral da matriz. A nutrição das células que se localizam dentro da matriz é feita por canais.

No tecido ósseo, destacam-se estes tipos celulares típicos:

Osteócitos: os osteócitos estão localizados em cavidades ou lacunas dentro da matriz óssea. Destas lacunas formam-se canalículos que se dirigem para outras lacunas, tornando assim a difusão de nutrientes possível graças à comunicação entre os osteócitos. Os osteócitos têm um papel fundamental na manutenção da integridade da matriz óssea.
Osteoblastos:
os osteoblastos sintetizam a parte orgânica da matriz óssea, composta por colágeno tipo I, glicoproteínas e proteoglicanas. Também concentram fosfato de cálcio, participando da mineralização da matriz. Durante a alta atividade sintética, os osteoblastos destacam-se por apresentar muita basofilia. Possuem sistema de comunicação intercelular semelhante ao existente entre os osteócitos. Os osteócitos inclusive originam-se de osteoblastos, quando estes são envolvidos completamente por matriz óssea. Então, sua síntese protéica diminui e o seu citoplasma torna-se menos basófilo.
Osteoclastos:
os osteoclastos participam dos processos de absorção e remodelação do tecido ósseo. São células gigantes e multinucleadas, extensamente ramificadas, derivadas da fusão de monócitos que atravessam os capilares sangüíneos. Nos osteoclastos jovens, o citoplasma apresenta uma leve basofilia que vai progressivamente diminuindo com o amadurecimento da célula, até que o citoplasma finalmente se torna acidófilo. Dilatações dos osteoclastos, através da sua ação enzimática, escavam a matriz óssea, formando depressões conhecidas como lacunas de Howship.
Matriz óssea:
a matriz óssea é composta por uma parte orgânica (já mencionada anteriormente) e uma parte inorgânica cuja composição é dada basicamente por íons fosfato e cálcio formando cristais de hidroxiapatita. A matriz orgânica, quando o osso se apresenta descalcificado, cora-se com os corantes específicos do colágeno (pois ela é composta por 95% de colágeno tipo I).

Existem classificações para o tecido ósseo baseadas no seu aspecto morfológico e anatômico.

Portanto, os ossos podem ser classificados em: chatos, longos, curtos, esponjosos e compactos. Também existem os ossos pneumáticos, que conservam grande quantidade de ar no seu interior.

Já a classificação baseada no critério histológico admite apenas duas variantes de tecido ósseo: o tecido ósseo primário e o tecido ósseo secundário, também chamado de tecido ósseo haversiano ou lacunar.

VASOS: ARTÉRIAS E VEIAS

Convencionou-se chamar artéria todo vaso que leva sangue do coração ao resto do organismo; e veia, todo vaso que leva o sangue do resto do corpo ao coração. Artérias de pequeno calibre são chamadas arteríolas e veias de pequeno calibre, vênulas. Ainda menores que arteríolas e veias, existem os capilares, que se relacionam mais intimamente com os tecidos, realizando a troca de gases, nutrientes e metabólitos.

A parede dos vasos é dividida em três camadas:

Túnica Interna (ou Íntima): encontra-se forrando o vaso internamente, em contato com o sangue circulante. Na parte mais interna da túnica interna, encontramos o revestimento endotelial dos vasos. O restante da túnica é constituído de tecido conjuntivo frouxo e algumas poucas células musculares. Nas artérias, dividindo a túnica interna e a média, existe uma membrana chamada limitante elástica interna. O limite da túnica interna com a luz do vaso, apresenta-se nas lâminas bastante ondulado, devido à contração dos vasos por ocasião da morte do animal.
Túnica Média:
a túnica média é formada basicamente por células musculares lisas, envoltas por colágeno e elastina. Nas artérias existe uma membrana separando a túnica média e a externa (adventícia), a membrana limitante elástica externa.
Túnica Adventícia:
na túnica adventícia há grande quantidade de fibras colágenas e elásticas. Essas fibras penetram no tecido conjuntivo adjacente, tornando o limite externo do vaso não muito definido.

ARTÉRIAS

Artérias de Grande Caibre: artérias de grande calibre geralmente são artérias elásticas. Elas tem grande importância no controle da pressão arterial, pois não deixam que a pressão abaixe no período de diástole do ventrículo esquerdo. As artérias elásticas se caracterizam por ter uma túnica interna bem desenvolvida, com grande quantidade de fibras elásticas. Na túnica média, é pequeno o número de células musculares lisas e também há bastante substância elástica. A camada adventícia é pouco desenvolvida.
Artéria de Médio Calibre:
geralmente, são artérias musculares, que apresentam túnica média bastente desenvolvida. Também estão presentes fibras elásticas, cuja presença vai aumentado com o calibre da artéria até que seja considerada uma artéria elástica e não mais muscular.
Arteríolas:
possuem mais ou menos a mesma estrutura das artéria de médio calibre, mas geralmente as membranas limitantes elásticas interna e externa estão ausentes. Também a túnica adventícia é pouco desenvolvida.

VEIAS

Veias de Grande Calibre: as veias de grande calibre costumam apresentar túnica interna bastante desenvolvida, de onde costumam sair as válvulas, responsáveis pelo direcionamento do sangue ao coração. A túnica média é muito pouco desenvolvida, apresentando pouco tecido muscular. Já a adventícia é muito desenvolvida. Nela, costumam aparecer os vasa vasorum, pequenos vasos que levam nutrientes à túnica adventícia e à parte mais externa da túnica média. Os vasa vaosrum também ocorrem nas artérias, mas em menor quantidade, devido ao melhor potencial nutricional do sangue arterial que por elas circula. Além disso, nas artérias, os vasa vasorum têm abrangência restrita à adventícia. As outras túnicas recebem nutrientes por difusão.
Veias de Médio Calibre:
as veias de médio calibre caracterizam-se por uma túnica adventícia mais desenvolvida que as demais camadas.
Vênulas:
nas vênulas, a túnica íntima é formada apenas pelo endotélio. A túnica média pode ser inexistente ou muito pouco desenvolvida. A camada adventícia é a mais desenvolvida e participa na troca de gases e metabólitos entre o sangue e os tecidos.

CAPILARES

Os capilares são vasos extremamente finos que participam ativamente nas trocas de gases e diversas outras substâncias entre o sangue e os tecidos.

Diferentemente das artéria e das veias, não são formados de três túnicas, mas apenas de uma única camada endotelial cuja parede tem apenas duas ou três células.

Observam-se três tipos de capilares:

Capilares Contínuos: quando a parede endotelial do capilar é contínua.
Capilares Fenestrados:
quando as paredes das células do endotélio não estão sempre unidas, aparecendo espaços vazios, responsáveis pela grande comunicação entre o sangue e os tecidos, nesse tipo de endotélio.
Sinusóides:
encontram-se no fígado (ao longo dos cordões de hepatócitos), no tecido hemopoético e no endométrio (próximo ao local de implantação do embrião). Caracterizam-se por seguir um percurso sinuoso, com um calibre um pouco maior que o dos outros capilares. Também sua parede não é contínua, contendo grande quantidade de poros.

O TECIDO MUSCULAR

Existem três tipos de tecido muscular: o tecido muscular estriado esquelético, o tecido muscular estriado cardíaco e o tecido muscular liso. Todos eles são bastante acidófilos, corando-se de vermelho com a técnica HE.

O tecido muscular estriado esquelético é constituído de fibrocélulas estriadas. Tais células caracterizam-se por serem bastante compridas e polinucleadas, com núcleos localizados sob o sarcolema (membrana plasmática de fibrocélulas musculares). Geralmente, estão cercadas de tecido conjuntivo, que une as fibras umas às outras e transmitem a força produzida pelos músculos aos ossos, ligamentos e outros órgãos executores de movimento. Em lâminas histológicas, os feixes de fibrocélulas podem aparecer cortados transverslamente ou longitudinalmente.

O tecido muscular estriado cardíaco, assim como o esquelético, apresenta fibrocélulas bastante compridas. Entretanto, elas são mono ou binucleadas, com núcleos localizados mais para o centro da célula. Também possuem discos intercalares, que são linhas de junção entre uma célula e outra, que aparecem mais coradas que as estrias tranversais. No tecido cardíaco, têm bastante importância as fibras de Purkinje, células respnsáveis pela distribuição do impulso elétrico que gera a contração muscular às as diversas fibrocélulas cardíacas.

O tecido muscular liso está presente nos vasos sangüíneos e nos órgãos viscerais, atuando no controle autônomo do organismo. A contração das fibrocélulas lisas é bem mais lenta que a das fibrocélulas estriadas. As fibrocélulas lisas podem sofrer hiperplasia, ou seja, elas ainda conservam o poder de reprodução, ao contrário das fibocélulas estriadas, que só podem sofrer hipertrofia. As células do músculo liso apresentam-se fusiformes e são mononucleadas.

Pricila Rayane

Aline Dayane Campos Lopes

Bibliografia

AIRES, MARGARIDA M. – Fisiologia. Rio de Janeiro, Guanabara Koogan, 1991. 795 p. il.
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SNELL, R. S. – Histologia Clínica. Trad. B. A. Lobo, Rio de Janeiro, Interamericana, 1985. 686 p. il.

Fonte: www.iesambi.org.br

Colágeno

Síntese de colágeno

Aminoácidos

Colágeno tem uma composição em ácidos aminados e inusitada seqüência:

Glicina (Gly) é encontrada em quase todos os resíduos de terceiro
Prolina (Pro) compõe cerca de 17% de colágeno
Colágeno contém dois incomum derivados aminoácidos não diretamente inseridos durante a tradução. Estes aminoácidos são encontrados em locais específicos em relação a glicina e são modificadas por pós-traducionalmente enzimas diferentes, sendo que ambos requerem vitamina C como um cofator.

Hidroxiprolina (Hyp), derivados de prolina.
Hidroxilisina (H.), derivado de lisina (Lys). Números, dependendo do tipo de colágeno, variando de hydroxylysines são glicosilados (principalmente tendo dissacarídeos em anexo).

Cortisol estimula a degradação do (pele) do colágeno em aminoácidos.

Colágeno formação I

A maioria das formas de colágeno de forma semelhante, mas o processo a seguir é típico para o tipo I:

No interior da célula
Dois tipos de cadeias peptídicas são formadas durante a tradução nos ribossomos ao longo do retículo endoplasmático rugoso (RER):
alfa-1 e alfa-2 cadeias. Essas cadeias peptídicas (conhecido como preprocollagen) têm peptídeos de registro em cada extremidade e um peptídeo sinal.
Cadeias polipeptídicas são libertados no lúmen do RER.
Peptídeos de sinal são clivadas dentro do RER e as cadeias agora são conhecidos como pró-alfa cadeias.
Hidroxilação de lisina e aminoácidos prolina ocorre no interior do lúmen. Este processo é dependente de ácido ascórbico (vitamina C) como um co-fator.
Glicosilação de resíduos específicos hidroxilisina ocorre.
Estrutura helicoidal tripla é formada no interior do retículo endoplasmático de alfa-1 a cada duas correntes e uma cadeia alfa-2.
Procolágeno é enviado para o aparelho de Golgi, onde é embalado e secretada por exocitose.
Fora da célula

Peptídeos de registro são clivados e tropocolágeno é formado por procolágeno peptidase.
Moléculas tropocolágeno múltiplas forma fibrilas de colágeno, através de ligações covalentes cross-linking pela lisil oxidase que liga resíduos hidroxilisina e lisina. Fibrilas de colágeno vários formulário em fibras colágenas.
Colágeno podem estar associadas às membranas celulares através de vários tipos de proteínas, incluindo fibronectina e integrina.

Patogênese sintético

A deficiência de vitamina C escorbuto causas, uma doença grave e dolorosa na qual defeito colágeno previne a formação de tecido conjuntivo forte. Gengivas deteriorar-se e sangrar, com perda de dentes; descolore pele e feridas não cicatrizam.

Antes do século XVIII, essa condição era notório entre os militares de longa duração, particularmente naval, expedições durante o qual os participantes foram privados de alimentos que contenham vitamina C.

Uma doença auto-imunes como lúpus eritematoso ou artrite reumatóide podem atacar as fibras de colágeno saudável.

Muitas bactérias e vírus têm fatores de virulência que destrói o colágeno ou interferir com a sua produção.

Fonte: www.news-medical.net

Colágeno

O Colágeno Hidrolisado é um precursor de colágeno especialmente formulado, usando um processo científico único e específico, que consiste em hidrolisar o colágeno e seqüencialmente implementar o processo de liofilização, ocorrendo assim a preservação natural do produto e uma assimilação de mais de 90% (pré-digerido e absorvido) pelo organismo, além de ser totalmente sem cheiro ou sabor.

O Colágeno Hidrolisado é um complemento alimentar eficaz e de prática utilização.

Um entendimento bem simples do Colágeno Hidrolisado, seria esta definição: é a matéria prima para que nosso organismo forme as várias combinações e tipos distintos de colágeno, sendo que, cada qual cumpra e exerça suas funções variadas.

LIOFILIZAÇÃO – Desidratação especial de substâncias suscetíveis de serem alteradas pela ação do tempo, que permite a conservação de alimentos, complementos e suplementos, sem uso de conservantes, preservantes ou aditivos químicos – técnica científica que desidrata, eliminando o cheiro, gosto ou sabor, mantendo todas as características científicas do processo da hidrólise, principalmente a estrutura.

PROCESSO DE FORMAÇÃO DO COLÁGENO:

O Colágeno Hidrolisado é um alimento formulado para dar suporte ao corpo e manter um feedback positivo. Por ser hidrolisado e posteriormente liofilizado, é facilmente absorvido e supre o corpo com nutrientes importantes, ajudando o organismo na manutenção da produção adequada de colágeno.

O Colágeno Hidrolisado faz com que o corpo mantenha uma quantidade de massa muscular adequada, ajudando o organismo a utilizar eficientemente suas reservas lipídicas e de açúcar.

Usado conforme as recomendações, e ingerindo-se em complemento 2 litros de água por dia, este produto pode resultar em significativa perda de massa gordurosa, aumento da musculatura corporal, melhora do sono, melhora dos sintomas dolorosos das afecções ósteo-musculares, fortalecimento de articulações, diminuição do tempo de recuperação após exercícios físicos e melhora geral e bem-estar, conforme estudos clínicos.

A absorção e ação do Colágeno Hidrolisado ocorre nos primeiros momentos da ingestão, pois o produto é facilmente absorvido, por ser pré-digerido e pré-absorvido, caindo diretamente na corrente sangüínea assim que ingerido, beneficiando todo o organismo, funcionando ainda como reserva orgânica no processo de regeneração e revitalização, interagindo também na primeira fase do sono.

No primeiro estágio do sono ocorre a regeneração mais profunda, gastando-se naturalmente uma quantidade significativa de energia. O Colágeno Hidrolisado ajuda o organismo a trabalhar melhor neste momento, ocorrendo um maior consumo de gorduras, convertidas em energia, resultando em menos gordura corporal e melhor tonicidade muscular.

O Colágeno Hidrolisado por ser um produto feito à base de proteínas pré-digeridas e absorvidas não sofre ataque das enzimas gástricas, passando rapidamente para a corrente sangüínea, auxiliando o corpo no processo de regeneração dos vários órgãos e tecidos, proporcionando bem-estar geral.

Um dos grandes diferenciais do Colágeno Hidrolisado, em relação a outros produtos colágenos existentes é: diminuta molécula protéica, tendo tamanho e aporte significativamente pequeno (3.000 daltons), facilmente assimilada e aproveitada organicamente, enquanto os demais produtos são moléculas relativamente grandes as quis necessitam ser digeridas, sendo atacadas pelos gases gástricos. O Colágeno Hidrolisado é constituído basicamente em aminoácidos naturais do colágeno,dentre eles a glicina, hidroxiprolina e arginina.

Os aminoácidos arginina, glicina, ornitina e valina ajudam na melhor performance da hipófIse, cooperando na liberação de hormônio de crescimento – hGH e atuando também no processo de formação de massa muscular.

Os níveis de hormônio de crescimento atingem seu ponto máximo durante o sono, período de ação intensa do Colágeno Hidrolisado e de maior produtividade do nosso corpo. Nossa mente descansa enquanto o corpo continua trabalhando. Neste momento o Colágeno Hidrolisado estará interagindo organicamente na formação dos mais de 20 tipos de colágeno encontrados no corpo humano.

A produção de colágeno junto com a melhor performance da hipófise (liberação do hGH), estimula a quebra das gorduras dos depósitos corporais assim como ajuda no aumento da massa muscular, pois melhora o metabolismo das proteínas. O processo de reparação celular também é ativado, o que faz com que o corpo gaste mais energia.

A proteína colágena, aminoácidos (destacando-se a glutamina) elementos constituintes de tecidos musculares são essenciais para a restauração muscular.

Quando se toma o Colágeno Hidrolisado, não ocorre o processo catabólico, ou ele é limitado, pois este produto é rico em aminoácidos e em elementos colágenos essenciais para o desenvolvimento de músculos e manutenção das cartilagens.

A maioria das dietas que visam perda de peso, as imposições que são feitas privam o corpo de calorias e de alguns grupos de alimento (como carboidratos), o que pode nos levar a uma redução de peso, mas com perda de tecidos musculares, em média 30%, prejudicando o processo de absorção alimentar.

A ação diferenciada do Colágeno Hidrolisado, age na reconstrução dos tecidos musculares, auxilia na redução do excesso de gorduras e, conseqüentemente, de peso. As pessoas perdem centímetros de medida corpórea, muitas vezes sem perceber grande variação na balança. Há inclusive casos em que pessoas ganham peso, apesar da redução de manequim (a densidade da fibra muscular é maior que a das células adiposas). O Colágeno Hidrolisado age positivamente nos diferentes tipos de organismo.

Por motivos variados, como problemas de tireóide, distúrbios glandulares e outros casos raros, um pequeno percentual da população, estimada em 10% a 18% não experimenta redução de peso, mas segue obtendo outros benefícios importantes.

A eficiência do Colágeno Hidrolisado pode diminuir os sintomas dolorosos de problemas ósteomusculares.

Estudos que utilizam o colágeno também mostraram que ele é eficiente na diminuição dos sintomas de doenças como artrite óssea e atrite reumatóide.

A atuação do colágeno no metabolismo ósseo é extremamente discutida na literatura médica, pois a maioria das disfunções e patologias desse tecido reside em problemas no metabolismo do colágeno.

VALOR CALÓRICO DO COLÁGENO HIDROLISADO

Nutrientes Gramas Kcal
Proteínas 3 12
Carboidratos 0
Lipídios 0
Total 3 12

Fonte: N C Laboratory

O Colágeno Hidrolisado, quando tomado conforme indicado, tem absorção superior a 90%. A absorção se dá por transporte ativo secundário.

O aproveitamento do Colágeno Hidrolisado é superior ao dos produtos protéicos ou colágenos existentes no mercado, mais um fator exclusivo, incluindo a forma simples de utilização – opções:

I Diluir 01 colher de sopa (cheia) do Colágeno Hidrolisado em 200ml a 250ml de suco ou outro líquido de sua preferência e tomar 30 a 60 minutos antes do jantar.
II Diluir 01 colher de sopa do Colágeno Hidrolisado em 200ml a 250ml de água ou leite, acrescentar uma ou mais frutas e bater no liquidificador, como um shake. Tomar substituindo o jantar, ainda ajudará na saciedade alimentar e haverá um melhor controle sobre o peso, pois ele poderá substituir o jantar, ou ainda, ajudará a comer apenas o necessário, além de cooperar na melhor utilização da reserva lipídica.
III Os atletas que buscam um suporte protéico de alto valor biológico e um complemento alimentar que estimule a massa muscular saudável, encontrarão no Colágeno Hidrolisado o suporte necessário, devendo utilizar 10 a 15 minutos antes da atividade física, diluído em shake ou suco e também na hora de deitar para dormir. As proteínas de alto valor biológico ajudam a evitar o catabolismo protéico e a recompor as rupturas do tecido muscular que acontecem durante a atividade física, constituindo uma massa muscular mais expressiva e saudável, não apenas aparente. O tempo de recuperação pós-atividade física será muito
menor. Vigor e energia são outros benefícios que os atletas sentirão.
IV Se você achar mais prático, poderá utilizar o Colágeno Hidrolisado também desta maneira:

Diluir 01 colher de sopa do Colágeno Hidrolisado 1 a 2 horas após o jantar, em 200 a 250ml do suco de sua preferência, ou outro líquido. Poderá ser ingerido também na hora de deitar para dormir – neste caso observar o intervalo mínimo de 1 hora após a última refeição.

V Aqueles que buscam emagrecer ou o controle do peso – ação de saciedade – podem usá-lo na forma de shake, batendo no liquidificador com frutas ou leite de soja, substituindo o jantar.

(*) Todo organismo tem um percentual em torno de 65% de líquidos, para obter o máximo de benefícios e manter uma saúde adequada, necessitamos ingerir 2 litros de água por dia, principalmente para melhor aproveitar os benefícios dos alimentos, complementos ou suplementos alimentares.

Fonte: vitacorpo.com.br

Colágeno

Peptídeos derivados do colágeno: novos marcadores bioquímicos do metabolismo ósseo

INTRODUÇÃO

O colágeno é a maior classe de proteína fibrosa insolúvel encontrada na matriz extracelular e nos tecidos conectivos. É uma família de proteínas relacionadas, geneticamente diferentes, cuja principal função é estrutural.

Estão classificados pelo menos 18 tipos de colágenos e suas subunidades (cadeias alfa) são codificadas por genes diferentes. Os colágenos tipo I, II e III são os mais abundantes do organismo. O tipo I está presente na pele, tendão e osso; o tipo II, em cartilagem e humor vítreo; e o tipo III, em pele e músculos.

Cada molécula de colágeno é um bastão pequeno e rígido formado pelo entrelaçamento em tríplice hélice de três cadeias polipeptídicas chamadas cadeias alfa.

Essa estrutura protéica justifica as propriedades físicas e biológicas dos colágenos: rigidez, solidez e estabilidade.

Em nível celular, os colágenos são sintetizados como prócolágenos. Após a secreção dessas moléculas, seus fragmentos terminais são clivados por meio de enzimas extracelulares chamadas colagenases e liberados à circulação sanguínea1. Com a clivagem, são formadas as moléculas de colágeno que se polimerizam para formar fibrilas colágenas que, por sua vez, se agregam para constituir as fibras colágenas.

Diferentes tipos celulares podem sintetizar colágeno, dependendo de cada tecido. O colágeno tipo I é o principal produto de secreção do osteoblasto, célula responsável pela síntese da matriz óssea orgânica. Cerca de 90% da matriz extracelular óssea é constituída por colágeno tipo I, e os 10% restantes por proteínas não colágenas, como a osteocalcina, osteonectina e outras como alguns fatores de crescimento2.

Durante o metabolismo ósseo, reabsorção e síntese de tecido, são liberados à circulação fragmentos de moléculas de prócolágenos (durante a síntese) e colágenos (durante a reabsorção) que, atualmente, podem ser dosificados em soro, plasma ou urina, por técnicas de imunoensaio.

O metabolismo ósseo, processo equilibrado em condições normais, e variável segundo as diferentes fases do desenvolvimento humano, pode alterarse em uma série de doenças ósseas ou sistêmicas. Nessas situações, marcadores bioquímicos que refletem síntese e reabsorção ósseas podem ser úteis no diagnóstico, avaliação, tratamento e controle desses pacientes.

MARCADORES DE FORMAÇÃO ÓSSEA Propeptídeo carboxiterminal do prócolágeno tipo I (PICP) Esse peptídeo é uma das porções terminais da molécula de prócolágeno, liberado à corrente sanguínea durante a síntese do colágeno tipo I. Em várias situações, demonstrouse a relação entre os níveis sanguíneos de PICP e a taxa de formação óssea3,4, e vários estudos descrevem a utilidade desse peptídeo como marcador bioquímico da formação óssea ao largo do crescimento normal e em diversas doenças que evoluem com alteração do metabolismo ósseo5-7.

Em indivíduos normais, as concentrações séricas variam conforme a idade. Durante os três primeiros meses de vida, os níveis são elevados, diminuindo progressivamente até a idade de 4 anos, período em que se observa uma relação negativa entre os níveis de PICP e a idade, peso e altura. A partir de então, os níveis mantêmse estáveis, sem modificação durante a puberdade, mas superiores aos níveis dos adultos5,8. No entanto, estudo realizado em um grupo de adolescentes do sexo feminino, no qual as pacientes foram classificadas por estádios puberais, demonstrou aumento dos níveis de PICP nos estádios II e III de Tanner e que, ao final da puberdade, são atingidos os níveis dos adultos9.

Crianças portadoras de deficiência de hormônio de crescimento (GHD) apresentam níveis séricos baixos de PICP. Depois de três meses de tratamento com hormônio de crescimento recombinante (hGH), observase aumento nesses níveis com uma correlação positiva entre a velocidade de crescimemto e os valores de PICP5. Em pacientes com doença intestinal inflamatória crônica que foram submetidos à cirurgia, observase aumento nos níveis de PICP que é paralelo à elevação na velocidade de crescimento12. Pacientes pediátricos em corticoterapia, situação que pode cursar com diminuição da formação óssea, apresentam valores de PICP diminuídos10,11. Considerando esses achados, observase que durante a infância e a adolescência, além de marcador do metabolismo ósseo, o PICP também pode ser útil como marcador do crescimento longitudinal, podendo ser utilizado na monitorização da recuperação do crescimento. Em adultos, enfermidades metabólicas ósseas, caracterizadas por uma elevada atividade osteoblástica, como hiperparatiroidismo e doença de Paget, determinam níveis elevados de PICP, assim como a insuficiência renal crônica13,14. Na esclerose sistêmica, pode ser um indicador da gravidade da doença15 e, na osteomalácia, varia conforme o tempo de evolução, com valores elevados na primeira fase da doença e dentro dos limites da normalidade na fase crônica16.

Por ser esse peptídeo de metabolização hepática, em situações de insuficiência hepática os níveis de PICP podem estar aumentados, independentemente da existência de elevações na atividade osteoblástica devido a alterações no seu aclaramento17. Nas alterações da função tiroidiana, não é um marcador fiável de atividade osteoblástica porque sua metabolização pode variar em resposta aos hormônios tiroidianos com um aumento na taxa de eliminação no hipertiroidismo e diminuição no hipotiroidismo18.

Alguns autores mencionam a baixa especificidade do PICP como marcador de atividade osteoblástica diante de outros marcadores de formação óssea, como a osteocalcina e a fosfatase alcalina óssea específica13,19. É possível que a presença de colágeno tipo I em outros tecidos, além do osso, e o fato de que certa fração dos peptídeos terminais se incorporem à matriz extracelular durante o processo de formação óssea determinem essas diferenças. Por outro lado, convém lembrar que esses marcadores procedem de diferentes fases do processo de formação óssea e, portanto, as alterações nos seus níveis podem depender de mecanismos diferentes, dependendo da fisiopatologia de cada doença.

Para a determinação desse marcador, está disponível um radioimunoensaio (RIA) convencional que utiliza anticorpos policlonais3.

Propeptídeo aminoterminal do prócolágeno tipo I (PINP) Também liberado à circulação sanguínea durante o processo de síntese de matriz óssea. Uma pequena porção desse fragmento terminal pode ser incorporada durante a formação da matriz óssea e liberada, posteriormente, durante a sua degradação. No entanto, estudos comparativos revelam que os níveis de PINP apresentam uma boa correlação com os níveis de PICP20. Esse marcador seria de especial relevância na avaliação da função osteoblástica em pacientes com hiper ou hipotiroidismo18, uma vez que seu metabolismo não é influenciado pelos hormônios tiroidianos.

Estão descritas duas técnicas para sua dosificação: um RIA e um ELISA20,21.

MARCADORES DE REABSORÇÃO ÓSSEA No tecido ósseo, as moléculas de colágeno estão unidas por três resíduos do aminoácido hidroxilisina, lisina ou seus derivados, de maneira que cada duas moléculas de colágeno estão unidas entre si por uma estrutura cíclica fluorescente chamada piridinolina. Os telopeptídeos (extremidades da cadeia protéica) carboxiterminal e aminoterminal do colágeno tipo I, cujas cadeias protéicas estão unidas entre si através da estrutura piridinolínica, são liberados durante a degradação do colágeno tipo I22, dando origem aos telopeptídeos carboxiterminal (ICTP) e aminoterminal do colágeno tipo I (INTP). Essas substâncias circulam no sangue e são excretados em urina.

Telopeptídeo carboxiterminal crosslinked do colágeno tipo I – Demonstrou-se, in vivo e in vitro, uma correlação significativa entre os níveis do ICTP e a taxa de degradação da matriz óssea por meio de histomorfometria23,24.

Níveis elevados de ICTP são observados em condições que cursem com uma reabsorção óssea aumentada como o mieloma múltiplo25, as metástases ósseas26, a artrite reumatóide27, o hiperparatiroidismo28 e a imobilização. No mieloma múltiplo, parece ser um indicador útil do prognóstico, e em carcinomas com metástases ósseas extensas foram descritos aumentos nas metástases puramente osteolíticas e nas metástases com componente osteolítico e osteoblástico. Em mulheres pósmenopáusicas, situação caracterizada por uma elevada reabsorção óssea, observase uma diminuição de seus níveis depois do tratamento com estrogênio. Existem poucos dados na literatura sobre as variações nos níveis de ICTP sérico durante a infância e adolescência. Estão descritos valores elevados ao nascimento e no primeiro mês de vida, com valores 60% inferiores à idade de 1 ano29. Durante a puberdade, os valores são elevados, se comparados aos valores dos adultos, mas inferiores aos valores observados na idade de 1 ano mencionados no estudo anterior9.

Atualmente, dispõe-se de um RIA policlonal22 e um ELISA30 para sua determinação em soro e urina, respectivamente.

Telopeptídeo aminoterminal crosslinked do colágeno tipo I Recentemente, descreveu-se um ELISA monoclonal para a quantificação desse peptídeo em urina31.

Desde então, realizaram-se alguns estudos nos quais se verifica sua relação com a reabsorção óssea31-33. Alguns desses estudos indicam uma sensibilidade superior desse peptídeo como marcador da reabsorção óssea ao comparálo com as piridinolinas, outro marcador de reabsorção óssea amplamente utilizado32,33.

Estudo recente demonstrou que os níveis de INTP são muito elevados durante o primeiro ano de vida, com um descenso progressivo com a idade, sem elevações durante a puberdade. Nesse estudo, também se observou uma correlação positiva entre os níveis de INTP e a velocidade de crescimento, sugerindo que a determinação sérica do INTP também pode ser útil na monitorização do crescimento34.

Em resumo, os marcadores de formação e reabsorção ósseas derivados do colágeno podem ser úteis no diagnóstico e acompanhamento de uma série de doenças caracterizadas por alterações do metabolismo ósseo.

Durante a infância e adolescência, podem ser de utilidade na monitorização do metabolismo ósseo em diversas doenças que possam prejudicar a aquisição da massa óssea, como a desnutrição, hipotiroidismo, excesso de corticosteróide, deficiência de hormônio de crescimento e deficiência de esteróides sexuais.

Também pode ser útil na avaliação da recuperação do crescimento posterior a enfermidades graves ou posterior à instauração de tratamentos específicos nas deficiências hormonais.

Em adultos, podem ajudar no diagnóstico e predição de perda de massa óssea característica da menopausa e do envelhecimento, no acompanhamento de determinados tumores e na artrite reumatóide.

Convém lembrar que os valores de normalidade desses marcadores variam conforme a idade, com valores superiores durante a infância e adolescência. Isto ocorre devido ao crescimento longitudinal do esqueleto, característico dessa fase, o que proporciona um metabolismo ósseo mais ativo nessas idades. Portanto, devese tomar cuidado na interpretação dos resultados porque os valores de referência não são os mesmos para todas as idades.

D.M. Vargas

L. Audí

REFERÊNCIAS BIBLIOGRÁFICAS

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Fonte: www.scielo.br

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