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Endopeptidase

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Endopeptidase é uma enzima que catalisa a clivagem de ligações peptídicas dentro de um polipeptídeo ou proteína.

Peptidase refere-se ao fato de atuar sobre ligações peptídicas e endopeptidase refere-se ao fato de que são ligações internas.

Um exopeptidase catalisa a clivagem da ligação peptídica terminal ou penúltima, liberando um único aminoácido ou dipeptídeo da cadeia peptídica.

A endopeptidase é amplamente distribuída em vários tecidos (por exemplo, membranas das bordas dos rins, intestinais e placentárias, células imunes, plexo coróide, alguns neurônios no cérebro e células de Schwann).

O que é uma endopeptidase?

Uma endopeptidase é um tipo de protease, uma enzima de um grande grupo que degrada proteínas. As enzimas são proteínas que fazem as reações acontecerem muito mais rapidamente.

As proteínas são compostas por cadeias de aminoácidos, ligadas por ligações peptídicas. Essa ligação conecta o terminal carboxil de um aminoácido com o terminal amino do próximo.

As endopeptidases clivam as ligações peptídicas dos aminoácidos dentro da proteína, em contraste com as exopeptidases, que clivam nas extremidades da proteína.

As endopeptidases são encontradas em todas as classes de organismos e possuem uma ampla gama de atividades biológicas. Eles estão envolvidos na digestão de proteínas nos alimentos. Isso inclui as enzimas pepsina, tripsina e quimotripsina. As proteases também estão envolvidas na sinalização celular, quebrando outras proteínas, como anticorpos ou hormônios. Eles podem ativar ou desativar os caminhos.

As proteases são geralmente produzidas primeiro como uma molécula maior que é inativa. Isso protege a célula que a sintetiza de ser danificada. Depois que a protease é entregue ao seu alvo, por exemplo, o estômago, um pedaço da molécula é removido. Isso ativa a protease.

Devido à sua miríade de papéis na função celular, há muito interesse médico na atividade da endopeptidase. Um exemplo disso é a prolil endopeptidase, que cliva especificamente após o aminoácido prolina.

Tem sido associado a distúrbios psicológicos, como depressão, mania e esquizofrenia. Existe interesse clínico nos inibidores da prolil endopeptidase como possíveis antidepressivos.

Outro exemplo é a endopeptidase neutra, que tem vários outros nomes. Também é conhecido como neprilysin e antígeno comum da leucemia linfoblástica aguda (CALLA). Esta protease degrada pequenos peptídeos secretados, incluindo o peptídeo que foi implicado como causa da doença de Alzheimer e vários peptídeos de sinalização importantes. Às vezes, a endopeptidase neutra é usada como marcador de câncer, mas seu papel no câncer não é claro.

Inibidores foram desenvolvidos para ajudar no alívio da dor e no controle da pressão alta.

As endopeptidases são colocadas em famílias diferentes, dependendo da estrutura de seu sítio ativo e das condições que eles preferem. Existem proteases de serina, que possuem o aminoácido serina em seu local ativo.

Os membros desta família incluem as proteases digestivas tripsina e quimotripsina, juntamente com a prolil endopeptidase.

Um inibidor usado com freqüência em laboratórios de pesquisa bioquímica é o composto altamente tóxico fenilmetanossulfonilfloreto.

É utilizado durante o isolamento e a purificação de proteínas para inibir a atividade da serina protease, que pode degradar a proteína que está sendo purificada.

As proteases de cisteína têm um grupo de enxofre em seu local ativo e são comuns em frutas. Essas enzimas são encontradas em amaciadores de carne.

A papaína é um exemplo dessa endopeptidase e é usada para tratar picadas de abelhas e vespas.

O local ativo das proteases aspárticas geralmente contém dois grupos aspartato. As metaloendopeptidases requerem um cofator metálico para a atividade. As endopeptidases neutras fazem parte dessa família, exigindo zinco para atividade.

O que é uma Exopeptidase?

Dentro do sistema digestivo, existem muitas enzimas diferentes que quebram as moléculas de alimentos. Cada uma dessas enzimas tem um papel diferente e algumas atuam apenas em um órgão específico sob condições específicas.

A maior parte da digestão ocorre no intestino delgado por um grande número de enzimas diferentes.

A digestão de proteínas é um exemplo de um processo complexo que é realizado em diferentes órgãos por diferentes grupos de enzimas. As exopeptidases são um grupo de enzimas envolvidas na digestão completa de proteínas.

A digestão de uma molécula de proteína é muito específica, pois as enzimas envolvidas apenas quebram as ligações ao lado de certos aminoácidos encontrados na cadeia peptídica. Quando uma ligação peptídica é formada, ela está sempre entre a extremidade amino de um aminoácido e a extremidade carboxila de outro. Quando a sequência de aminoácidos é dada para uma cadeia ou proteína peptídica específica, geralmente é lida da extremidade amino, terminal N, até o último aminoácido, que possui um carboxil livre ou o terminal C. Inicialmente, embora a proteína esteja sendo decomposta, poucos aminoácidos são produzidos.

As proteínas são moléculas grandes e sua digestão tem várias etapas, começando no estômago pela pepsina, uma das três endopeptidases.

Uma vez que as proteínas parcialmente digeridas se movem do estômago para o intestino delgado, as outras duas endopeptidases, tripsina e quimotripsina, continuam a decompor as proteínas.

Essas três enzimas dividem os longos filamentos peptídicos que compõem a proteína em comprimentos variados. As endopeptidases são assim denominadas porque quebram as ligações peptídicas encontradas na proteína.

Para concluir o processo digestivo para produzir aminoácidos únicos a partir de uma cadeia proteica, é necessária uma exopeptidase. Cada exopeptidase quebra a ligação entre o aminoácido final e o resto da cadeia.

Existem várias exopeptidases diferentes, cada uma das quais com um modo de ação altamente específico. Onde o aminoácido é unido ao restante da cadeia peptídica e quais aminoácidos são unidos, desempenha um papel na determinação de qual exopeptidase irá quebrar a ligação.

A carboxipeptidase é uma exopeptidase que quebra a ligação entre o segundo último e o último aminoácido na extremidade do terminal C.

Outra exopeptidase, aminopeptidase, realiza a mesma ação, mas na extremidade N terminal. Outras exopeptidases, chamadas dipeptidases, separam pares particulares de aminoácidos. Por exemplo, uma dipeptidase apenas quebra a ligação entre uma glicina ligada a uma leucina.

Outra dipeptidase atuará apenas em uma ligação peptídica entre dois aminoácidos glicina ligados entre si.

Endopeptidase ou endoproteinase

Endopeptidase ou endoproteinase são peptidases proteolíticas que quebram ligações peptídicas de aminoácidos não-terminais (isto é, dentro da molécula), em contraste com as exopeptidases, que quebram ligações peptídicas de peças terminais de aminoácidos terminais.

Por esse motivo, as endopeptidases não podem decompor peptídeos em monômeros, enquanto as exopeptidases podem decompor proteínas em monômeros. Um caso particular de endopeptidase é a oligopeptidase, cujos substratos são oligopeptídeos em vez de proteínas.

Eles geralmente são muito específicos para certos aminoácidos.

Fonte: Editores Portal São Francisco

 

 

 

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